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As one of the case studies developed under the international project “Eoliennes et paysage” we could follow the controversial issue of wind power and protected areas in the Montesinho Natural Park, Northeast Portugal, where the local populations demand the setting up of a wind farm in unproductive communal lands, aspiring to benefi t economically from it, while the preservationist claims against wind power within the protected area are sensed by them as an external and illegitimate interference in the communitarian management of a local heritage. Although wind power installation in Montesinho mountains is yet only a virtual possibility (facing hard administrative and technical barriers), this case study contributed to shed light into the kind of negotiations that are being promoted at local and regional levels, and how the present banning of wind power in the region due to conservation restrictions is reactivating ancient antagonisms.
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Dissertação apresentada na Faculdade de Ciências e Tecnologia da Universidade Nova de Lisboa para a obtenção do grau de Mestre em Engenharia do Ambiente,perfil Gestão e Sistemas Ambientais
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Dissertação apresentada para obtenção do Grau de Doutor em Biologia (especialidade Microbiologia), pela Universidade Nova de Lisboa, Faculdade de Ciências e Tecnologia
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Dissertação apresentada na Faculdade de Ciências e Tecnologia da Universidade Nova de Lisboa para obtenção do grau de mestre em: Ordenamento do Território e Planeamento Ambiental
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Dissertação apresentada na Faculdade de Ciências e Tecnologia da Universidade Nova de Lisboa para obtenção do Grau de Mestre em Engenharia do Ambiente, perfil Gestão e Sistemas Ambientais
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Dissertação apresentada na Faculdade de Ciências e Tecnologia da Universidade Nova de Lisboa para a obtenção do grau de Mestre em Engenharia do Ambiente, perfil Gestão e Sistemas Ambientais.
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Dissertação apresentada na Faculdade de Ciências e Tecnologia da Universidade Nova de Lisboa para a obtenção de Grau de Mestre em Engenharia do Ambiente, perfil Gestão e Sistemas Ambientais
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Perifèria. Revista de recerca i formació en antropologia, N.10
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Applied Environmental Microbiology, Vol. 74, nº7
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Dissertação apresentada na Faculdade de Ciências e Tecnologia da Universidade Nova de Lisboa para obtenção do grau de Mestre em Engenharia Mecânica
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Dissertação apresentada como requisito parcial para obtenção do grau de Mestre em Ciência e Sistemas de Informação Geográfica
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Dissertação apresentada à Faculdade de Ciências e Tecnologia da Universidade Nova de Lisboa para obtenção do grau de Mestre em Engenharia Mecânica
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Dissertação apresentada na Faculdade de Ciências e Tecnologia da Universidade Nova de Lisboa para obtenção do grau de Mestre em Engenharia do Ambiente, perfil de Engenharia Ecológica
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The S100 proteins are 10-12 kDa EF-hand proteins that act as central regulators in a multitude of cellular processes including cell survival, proliferation, differentiation and motility. Consequently, many S100 proteins are implicated and display marked changes in their expression levels in many types of cancer, neurodegenerative disorders, inflammatory and autoimmune diseases. The structure and function of S100 proteins are modulated by metal ions via Ca2+ binding through EF-hand motifs and binding of Zn2+ and Cu2+ at additional sites, usually at the homodimer interfaces. Ca2+ binding modulates S100 conformational opening and thus promotes and affects the interaction with p53, the receptor for advanced glycation endproducts and Toll-like receptor 4, among many others. Structural plasticity also occurs at the quaternary level, where several S100 proteins self-assemble into multiple oligomeric states, many being functionally relevant. Recently, we have found that the S100A8/A9 proteins are involved in amyloidogenic processes in corpora amylacea of prostate cancer patients, and undergo metal-mediated amyloid oligomerization and fibrillation in vitro. Here we review the unique chemical and structural properties of S100 proteins that underlie the conformational changes resulting in their oligomerization upon metal ion binding and ultimately in functional control. The possibility that S100 proteins have intrinsic amyloid-forming capacity is also addressed, as well as the hypothesis that amyloid self-assemblies may, under particular physiological conditions, affect the S100 functions within the cellular milieu.
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Enterprise and Work Innovation Studies,6,IET, pp.53-73