Análisis del modelo de atención de una aseguradora estadounidense para identificar oportunidades de mejoramiento que se puedan adaptar al sistema de salud colombiano

Teniendo en cuenta las dificultades que ha presentado el Sistema de Salud colombiano caracterizado por la corrupción, las barreras administrativas para el acceso a los servicios de salud y la falta de una estructura administrativa, que le permita desarrollar mecanismos para ser eficiente en la prestación de servicios de salud, entre otros (Pantoja, 2011) (Colprensa, 2011) (Ruíz Gómez, 2012); el presente proyecto de investigación busca determinar los factores clave de éxito de una aseguradora Estadounidense y que se podrían adaptar al Sistema de Salud colombiano. Para lograr el propósito de este proyecto, se realizó una búsqueda de artículos donde se describieran los factores claves de éxito del modelo de aseguramiento y prestación de la aseguradora Kaiser Permanente, con el fin de analizar si dichos factores se pueden implementar de acuerdo al marco normativo en el que se desarrolla el sistema de salud colombiano. De acuerdo al análisis de la información y a la revisión de la normatividad que modela el Sistema de Salud colombiano, se pudo determinar que el Sistema General de Seguridad Social en Salud (SGSSS) cuenta con los mecanismos normativos que le permiten adoptar e implementar los factores claves de éxito que caracterizan el modelo de aseguramiento y prestación de servicios de Kaiser Permanente; por otra parte, es necesario tener en cuenta que en el modelo colombiano se permite la integración vertical sólo en un 40% , lo que no se ha estudiado es si este modelo de integración es beneficioso o no, a la hora de buscar la eficiencia en la prestación en salud, ya que el modelo Kaiser se caracteriza por aplicar una integración vertical del 100%, característica que le permite, por la evidencia encontrada, ser eficiente en la atención de sus usuarios.

Correlation of temperature induced conformation change with optimum catalytic activity in the recombinant G/11 xylanase A from Bacillus subtilis strain 168 (1A1)

The 1.7 angstrom resolution crystal structure of recombinant family G/11 beta-1,4-xylanase (rXynA) from Bacillus subtilis 1A1 shows a jellyroll fold in which two curved P-sheets form the active-site and substrate-binding cleft. The onset of thermal denaturation of rXynA occurs at 328 K, in excellent agreement with the optimum catalytic temperature. Molecular dynamics simulations at temperatures of 298-328 K demonstrate that below the optimum temperature the thumb loop and palm domain adopt a closed conformation. However, at 328 K these two domains separate facilitating substrate access to the active-site pocket, thereby accounting for the optimum catalytic temperature of the rXynA. (c) 2005 Federation of European Biochemical Societies. Published by Elsevier B.V. All rights reserved.

Caracterização estrutural e biofísica de duas proteínas relacionadas: β-1,3-1,4-glicanase de Bacillus subtilis 168 e α-L-arabinofuranosidase termoestável de Thermotoga petrophila RKU-1

Pós-graduação em Biofísica Molecular - IBILCE

Da apropriação indébita previdenciária (Art. 168-A, parágrafo 1, Inciso I do Código Penal) e sua efetiva materialização no plano da tipicidade

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Dissecting structure-function-stability relationships of a thermostable GH5-CBM3 cellulase from Bacillus subtilis 168

Cellulases participate in a number of biological events, such as plant cell wall remodelling, nematode parasitism and microbial carbon uptake. Their ability to depolymerize crystalline cellulose is of great biotechnological interest for environmentally compatible production of fuels from lignocellulosic biomass. However, industrial use of cellulases is somewhat limited by both their low catalytic efficiency and stability. In the present study, we conducted a detailed functional and structural characterization of the thermostable BsCe15A (Bacillus subtilis cellulase 5A), which consists of a GH5 (glycoside hydrolase 5) catalytic domain fused to a CBM3 (family 3 carbohydrate-binding module). NMR structural analysis revealed that the Bacillus CBM3 represents a new subfamily, which lacks the classical calcium-binding motif, and variations in NMR frequencies in the presence of cellopentaose showed the importance of polar residues in the carbohydrate interaction. Together with the catalytic domain, the CBM3 forms a large planar surface for cellulose recognition, which conducts the substrate in a proper conformation to the active site and increases enzymatic efficiency. Notably, the manganese ion was demonstrated to have a hyper-stabilizing effect on BsCel5A, and by using deletion constructs and X-ray crystallography we determined that this effect maps to a negatively charged motif located at the opposite face of the catalytic site.

Apical surgery: endoscopic findings at the resection level of 168 consecutively treated roots

Endoscopic evaluation of the cut root face after root-end resection during apical surgery.