994 resultados para Íons metálicos


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Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

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Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

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Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

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In this study, it was demonstrated that β-galactosidase can be deactivated and reactivated with EDTA and divalent metal ions. The enzyme was deactivated after 20 minutes in EDTA solution. Maximal deactivation at the lowest EDTA concentration (10-3 mol.L-1) occurred in the presence of Tris-HCl buffer (pH 7.0). The enzyme recovered 50% of its initial activity after 10 minutes at Mg2+concentrations higher than 0.1 mmol.L-1. Experimental concentrations of 0.1 mmol.L-1 Mn2+ and 1.0 mmol.L-1 Co2+ were sufficient to reactivate the enzyme to around 300% of the control activity for the Mn2+ ion and nearly 100% for the Co2+ ion. The enzyme gradually lost its activity when the Co2+ concentration was 10-2 mol.L-1. Ni2+ and Zn2+ were unable to restore the catalytic activity. Km app and Vmax app were 1.95 ± 0.05 mmol.L-1 and 5.40 ± 0.86x10-2 mmol.min-1.mg-1, with o-NPG as substrate. Optimal temperature and pH were 34oC and 7.5. The half-life (t1/2) at 30°C was 17.5 min for the holoenzyme and 11.0 min for the apoenzyme. With respect to pH variation, the apoenzyme proved to be more sensitive than the holoenzyme. Keywords: β-galactosidase. Divalent metallic ions. Enzyme activity. Stability. RESUMO Efeito de íons metálicos divalentes na atividade e estabilidade da β-galactosidase isolada de Kluyveromyces lactis Este estudo demonstra como a β-galactosidase pode ser desativada e reativada usando EDTA e íons metálicos divalentes. A enzima foi desativada após 20 minutos na presença de EDTA. Desativação máxima para a menor concentração de EDTA (10-3 mol.L-1) ocorreu na presença do tampão Tris-HCl. A enzima recuperou 50% de sua atividade inicial após 10 minutos na presença de Mg2+ em concentrações superiores a 0,1mmol.L-1. Concentrações de 10-4 e 10-3mol.L-1 de Mn2+ e Co2+ foram suficientes para reativar a enzima em 300% comparado ao controle de íons Mn2+ e aproximadamente 100% para íons Co2+. A enzima perdeu gradualmente a sua atividade quando a concentração foi de 10-2 mol.L-1. Ni2+ e Zn2+ foram incapazes de restabelecer a atividade catalítica. Km app e Vmax app foram 1,95 ± 0,05 mmol.L-1 e 5,40 ± 0,86 x 10-2 mmol.min-1.mg-1. A temperatura e pH ótimos foram 34ºC e 7,5. A meia vida da holoenzima foi de 17,5 min a 30ºC e para a apoenzima foi de 11,0 min a 30ºC. Quanto à variação de pH, a apoenzima provou ser mais sensível que a holoenzima. Palavras-chave: β-galactosidase. Íons metálicos divalentes. Atividade enzimática. Estabilidade.

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A espécie Eichhornia crassipes (Pontederiaceae) é uma macrófita aquática conhecida popularmente como aguapé. É utilizada na descontaminação de ambientes aquáticos poluídos, pois possui alta capacidade de absorver e tolerar elevadas quantidades de íons metálicos. Segundo estudos, o cádmio é um dos metais mais absorvidos por essa espécie, que apresenta maior acúmulo em raízes em relação às partes aéreas. O objetivo desse trabalho foi verificar se a produção de antocianinas do aguapé é alterada pela presença de íons Cd(II) nos tecidos. Foram realizados experimentos in vivo submetendo os espécimes à solução nutritiva contendo ou não íons cádmio. Os extratos metanólicos acidificados com HCl das raízes foram analisados por CLAE-UV e fracionados por CC (C18 e Sephadex), seguidos por CLAE semipreparativa. Após as análises por CLAE-DAD-EM foi possível propor a estrutura de duas antocianidinas: delfinidina e delfinidina substituída por um grupo metoxílico (C16H13O8, 333,0609)

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Pós-graduação em Agronomia (Genética e Melhoramento de Plantas) - FCAV

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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

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A presente invenção está relacionada com a otimização das condições de cultivo para produção de lacase por um 5 fungo derivado de ambiente marinho. Tais condições permitiram a obtenção de quantidades significativas de lacase após a purificação (1.300 U/L) com atividade enzimática ótima em PH 3,0 e 60ºC e com peso molecular na faixa de 60 a 70 KDa. Nas condições de cultivo otimizadas a 10 enzima apresentou eficiente estabilidade frente a diferentes valores de pH e temperatura, com manutenção de 100% da estabilidade térmica após 1 h mesmo em temperatura de 62ºC, e da estabilidade frente a diferentes PHs após 48h, além da resistência a íons metálicos.