Lopentien (mt 132) pienet liikenneturvallisuutta parantavat toimenpiteet Röykän taajamassa : Toimenpidesuunnitelma

Työn tavoitteena oli Nurmijärven Röykkään Lopentielle (mt 132) sijoittuvan kevyen liikenteen alikulkutarpeen tutkiminen. Suunnitelmassa on päädytty esittämään vaihtoehtoisia ja korvaavia ratkaisuja kevyen liikenteen alikululle ja liikenneturvallisuuden parantamiselle Röykän taajamassa. Suurimmat syyt kevyen liikenteen alikulun jättämiseen pois suunnitelmasta ovat seuraavat. 1) Nykytilanteen analyysin ja maastokäynnin perusteella voidaan todeta, että Röykän taajamassa kevyen liikenteen tilanne on nykyisellään suhteellisen turvallinen. 2) Alikulkua ei voi toteuttaa ”Keimola-Loppi maantien 132 parantaminen ja varustaminen jk + pp -tiellä Röykän taajamassa” -tiesuunnitelmassa vuodelta 1996 sekä Nurmijärven kevyen liikenteen väylästön ja ulkoilureitistön suunnitelmassa 2010 esitettyyn kohtaan perustuen Uudenmaan ympäristökeskuksen lausuntoon tiesuunnitelmasta. Lisäksi, mikäli alikulku sijaitsisi kyseisessä kohdassa, se ei sijoittuisi paikkaan, jossa sille olisi suurin tarve (kaupan ja muiden palveluiden sekä koulun välille). 3) Alikulkua ei ole mahdollista toteuttaa Uudenmaan ELY-keskuksen kevyen liikenteen tarveselvityksen 2010 mukaisesti Röykän kaupan läheisyyteen kohtuullisin kustannuksin ympäröivän maankäytön aiheuttaman tilanpuutteen ja siitä johtuvan jyrkän pituuskaltevuuden takia. 4) Alikulun kustannusarvio on tarkentunut Uudenmaan ELY-keskuksen kevyen liikenteen tarveselvityksestä 2010 (300 000 €) Nurmijärven kevyen liikenteen väylästön ja ulkoilureitistön suunnitelmaan 2010 (500 000 €) perustuen mm. vaativiin pohjaolosuhteisiin ja alikulun sijoittumispaikkaan. Kohonneet kustannukset laskevat alikulun kustannustehokkuutta. 5) Tässä suunnitelmassa esitettyjen toimenpiteiden toteuttamisella saavutetaan laskennallisesti 0,181 henkilövahinkoon johtaneen onnettomuuden vuosittainen vähenemä, kun pelkän alikulun toteuttamisella saavutettaisiin 0,020 henkilövahinkoon johtaneen onnettomuuden vuosittainen vähenemä. Tämä on vain yhdeksäsosa siitä mitä koko taajamajakson kattavilla pienillä toimenpiteillä yhteensä saavutetaan. Suunnitelmassa esitetyillä toimenpiteillä parannetaan pääasiassa Lopentien (mt 132) liittymiä ajoneuvoliikenteen ja kevyen liikenteen turvallisuuden lisäämiseksi sekä nykyisten kevyen liikenteen tienylityspaikkojen turvallisuutta. Suunnitelmassa esitetyt toimenpiteet toteutetaan Uudenmaan ELY-keskuksen ”Pienet liikenneturvallisuustoimenpiteet” -hankkeen yhteydessä. Toimenpiteet otetaan suunnitteluun mahdollisimman pian ja toteutukseen mahdollisesti jo vuonna 2012 (osin jo vuonna 2011).

Kempeleentien (mt 816) ja Piriläntien (mt 8154) toimenpidesuunnitelma

Kempeleentien ja Piriläntien toimenpidesuunnitelma on laadittu, koska maankäyttö on muuttunut ja on muuttumassa edelleen merkittävästi teiden varsilla. Kempeleentiestä on olemassa vanha yleissuunnitelma, jonka esitykset haluttiin tarkistaa. Piriläntien osalta aiempaa, tulevaan maankäyttöön soveltuvaa suunnitelmaa ei ollut. Suunnitelma on laadittu Pohjois-Pohjanmaan ELY-keskuksen ja Kempeleen kunnan yhteistyönä. Suunnitelma on tehty samaan aikaan Kempeleen liikenneturvallisuussuunnitelman laatimisen kanssa. Suunnittelussa on hyödynnetty samoja lähtöaineistoja ja vuoropuhelu on käyty samanaikasesti. Suunnitelmaluonnoksia on esitelty asukkaille ja valtuutetuille syksyllä 2013. Toimenpidesuunnitelmassa on keskitytty liittymien sekä jalankulun ja pyöräilyn sujuvuuden ja liikenneturvallisuuden parantamiseen. Kempeleentien osalta liittymät säilyvät nykypaikoillaan. Piriläntiellä liittymät muuttuvat maankäytön toteutumisen mukana. Kempeleen ydinalueen liikenteen kehittymiseen ja liikennevirtoihin vaikuttaa merkittävästi uuden radan poikkiyhteyden toteutuminen Asemanseudun pohjoispuolelle. Mahdollinen Zatelliitin eritasoliittymän toteutuminen moottoritielle siirtää liikennettä Ketolanperantieltä uudelle poikkiyhteydelle, ja muutos vaikuttaa myös Kempeleentien liikenteeseen jonkin verran. Kempeleentien vilkkaimpiin liittymiin esitetään liikennevalo-ohjausta. Liikennevalot voidaan rakentaa ensimmäisessä vaiheessa nykyliittymiin ja toisessa vaiheessa rakennetaan tarvittavat lisäkaistat. Muihin liittymiin tehdään pieniä muutoksia. Piriläntiellä liittymät eivät tarvitse merkittäviä kaistajärjestelyjä, mutta sijainnit muuttuvat. Piriläntien ja Eteläsuomentien liittymään rakennetaan liikennevalo-ohjaus kesällä 2014. Jalankulku- ja pyöräteitä rakennetaan lisää varsinkin uuden maankäytön myötä. Taajaman länsiosaan muodostuu pohjois-etelä- ja itä-länsisuuntaisia yhteyksiä. Yksi tärkeimmistä on uuden radan poikkiyhteyden myötä syntyvä reitti Kokkokankaalta ydinkeskustaan ja edelleen Kirkonkylän koulukeskukseen. Joukkoliikenteen toimintaedellytyksiä pyritään parantamaan pysäkkijärjestelyillä. Esitetyillä toimenpiteillä parannetaan liikenneturvallisuutta ja liikenteen sujuvuutta. Muutokset mahdollistavat maankäytön kehittämisen. Toimenpide-esitysten alustava kustannusarvio on noin 1,7 miljoonaa euroa. Toimenpiteille on esitetty ohjeellinen kiireellisyysjärjestys.

Suomen evankelis-luterilaisen kirkon suhde Englannin kirkkoon Aleksi Lehtosen arkkipiispakaudella 1945-1951

Summary: The relations between the Evangelical Lutheran Church of Finland and the Church of England during the Archepiscopate of the Mt Revd Aleksi Lehtonen 1945-1951

Natriumsilikaatin liuotuslaitoksen kapasiteetin nosto

Tässä työssä tutkittiin natriumsilikaatin (vesilasi) liuotukseen ja suodatukseen vaikuttavia tekijöitä. Työssä pyrittiin optimoimaan natriumsilikaatin liuotus- ja suodatuskapasiteetti J. M. Huber Finland Oy:n Haminan tehtaan liuotuslaitoksella. Kirjallisuusosassa perehdyttiin kiinteän natriumsilikaatin ja natriumsilikaatin vesiliuoksen ominaisuuksiin, sekä käsiteltiin soveltuvin osin liuotuksen ja suodatuksen teoriaa. Kokeellisessa osassa vertailtiin kahden eri valmistajan natriumsilikaatteja toisiinsa, sekä pyrittiin löytämään molemmille laseille optimaalisimmat prosessiparametrit liuotus- ja suodatuskokeiden avulla. Erilaisia prosessiparametreja ja ajotapoja testattiin tehdasmittakaavan koeajoilla todellisilla prosessilaitteilla. Eri natriumsilikaattien vertailu tehtiin tehdasmittakaavan koeajojen sekä laboratorioanalyysien avulla. Koeajojen tulosten perusteella Taavetista toimitettu vesilasi liukenee nopeammin kuin Puolasta toimitettu ostolasi, mutta puolalaisesta lasista liuotettu silikaatti suodattuu helpommin kuin Taavetin lasista liuotettu silikaatti. Liukenemisnopeuden eroon selitettävissä Taavetin lasin suuremmalla ominaispinta-alalla sekä hauraammalla rakenteella. Suodatuseroon ei löytynyt yksiselitteistä syytä, joten sen löytämiseksi vaadittaisiin jatkotutkimuksia. Kokeiden perusteellaparas keino puolalaisen lasin liuotuksen nopeuttamiseen olisi pitää liuotussäiliön lasiylimäärä mahdollisimman korkeana jokaisessa panoksessa ja nopeuttaa liuotussäiliön panostusta lasin ja veden yhtäaikaisella annostelulla. Tulosten perusteella paras keino Taavetin lasista liuotetun silikaatin suodatuksen helpottamiseen olisi laskea liuoksen tavoitetiheyttä nykyisestä arvostaan, jolloin viskositeetti pienenee merkittävästi ja suodatus onnistuu liuotuslaitoksen kapasiteetin kannalta paremmin. Edellä mainituilla ajotavoilla tehtyjen koeajojen perusteella, molemmilla laseilla on mahdollista päästä 150 MT/d tavoitekapasiteettiin, mutta varmin tapa kyseisen kapasiteetin saavuttamiseksi olisi lisätä suodatuskapasiteettia investoimalla toiseen silikaattisuodattimeen.

Päästökauppa ja sen vaikutukset Suomen terästeollisuuteen

Tässä työssä tavoitteena oli selvittää päästökaupan vaikutuksia Rautaruukin toimintaan ja kilpailukykyyn. Työssä tarkasteltiin tarkemmin Euroopan Yhteisöjen komission esittämää ehdotusta Euroopan Unionin laajuisesta päästökauppajärjestelmästä. Työssä selvitettiin Rautaruukin Raahen ja Koverharin terästehtaiden jo tehtyjen toimien vaikutus hiilidioksidipäästöihin sekä tulevaisuuden päästövähennysmahdollisuudet huomioiden eri päästöskenaariovaihtoehdot. Rautaruukki on saavuttanut tehdyillä toimenpiteillä huomattavia hiilidioksidipäästöjen vähenemiä. Ilman vuosien 1990-2001 välisenä aikana tehtyjä toimia olisivat hiilidioksidi-päästöt vuonna 2001 olleet noin 1 Mt suuremmat kuin ne todellisuudessa olivat. Myös tuulevaisuudessa Rautaruukilla on mahdollisuus vaikuttaa hiilidioksidipäästöihin. Laskelmien mukaan tunnistetuilla toimilla saavutettavat päästövähenemät vuonna 2005 voisivat olla noin 930 000 t ja vuonna 2008 960 00 t. Kuitenkin osa toimista on pitkäntähtäimen toimia, joiden toteuttaminen on vielä hyvin epätodennäköistä. Lisäksi toimien kustannuksista ei ole vielä tarkkaa tietoa. Päästökauppadirektiiviehdotuksen alkujaon merkitystä Rautaruukille on arvioitu vertailemalla eri alkujakovaihtoehtoja. Laskennassa on oletettu, että päästöoikeuksien ensimmäinen alkujako on ilmainen, jolloin kaikki vuoden 1990 päästöt saadaan ilmaiseksi. Näin Ollen vuonna 2005 kymmenen euron päästöoikeuden hinnalla tulee vuosittaiseksi kustannuksiksi noin 16 miljoonaa euroa. Toisella velvoitekaudella 90 % päästöoikeuksista jaetaan ilmaiseksi ja 10 % joudutaan ostamaan. Näin ollen vuonna 2008 kustannukset olisivat noin 69 miljoonaa euroa. Vastaavasti, jos huomioidaan tulevaisuuden investoinneilla saavutettavissa olevat hiilidioksidipäästöjen vähenemät, ovat kustannukset vuonna 2005 noin seitsemän miljoonaa euroa ja vuonna 2008 noin 59 miljoonaa euroa.

Mitotic regulation by Polo-like kinase 1 and the Chromosomal Passenger Complex

During mitosis, the duplicated genome must be accurately divided between two daughter cells. Polo-like kinase 1 (Plk1) and Aurora B kinase, together with its binding partners Incenp, Survivin and Borealin (chromosomal passenger complex, CPC), have key roles in coordinating mitotic events. The accuracy of cell division is safeguarded by a signaling cascade termed the mitotic spindle checkpoint (SC), which ensures that chromosomes are not physically separated before correct bipolar attachments have been formed between kinetochores and spindle microtubules (MT). An inhibitory “wait anaphase” signal, which delays chromosome separation (anaphase onset), is created at individual kinetochores and broadcasted throughout the cell in response to lack of kinetochore-microtubule (kMT) attachment or proper interkinetochore tension. It is believed that the fast turnover of SC molecules at kinetochores contributes to the cell’s ability to produce this signal and enables rapid responses to changing cellular conditions. Kinetochores that lack MT attachment and tension express a certain phosphoepitope called the 3F3/2 phosphoepitope, which has been linked to SC signaling. In the experimental part, we investigated the regulation of the 3F3/2 phosphoepitope, analyzed whether CPC molecules turn over at centromeres, and dissected the mitotic roles of the CPC using a microinjection technique that allowed precise temporal control over its function. We found that the kinetochore 3F3/2 phosphoepitope is created by Plk1, and that CPC proteins exhibit constant exchange at centromeres. Moreover, we found that CPC function is necessary in the regulation of chromatid movements and spindle morphology in anaphase. In summary, we identified new functions of key mitotic regulators Plk1 and CPC, and provided insighs into the coordination of mitotic events.

The Structural Basis for inorganic Pyrophosphatase Catalysis and Regulation

Inorganic pyrophosphatases (PPases) are essential enzymes for every living cell. PPases provide the necessary thermodynamic pull for many biosynthetic reactions by hydrolyzing pyrophosphate. There are two types of PPases: integral membrane-bound and soluble enzymes. The latter type is divided into two non-homologous protein families, I and II. Family I PPases are present in all kingdoms of life, whereas family II PPases are only found in prokaryotes, including archae. Family I PPases, particularly that from Saccharomyces cerevisiae, are among the most extensively characterized phosphoryl transfer enzymes. In the present study, we have solved the structures of wild-type and seven active site variants of S. cerevisiae PPase bound to its natural metal cofactor, magnesium ion. These structures have facilitated derivation of the complete enzyme reaction scheme for PPase, fulfilling structures of all the reaction intermediates. The main focus in this study was on a novel subfamily of family II PPases (CBSPPase) containing a large insert formed by two CBS domains and a DRTGG domain within the catalytic domain. The CBS domain (named after cystathionine beta-synthase in which it was initially identified) usually occurs as tandem pairs with two or four copies in many proteins in all kingdoms of life. The structure formed by a pair of CBS domains is also known as a Bateman domain. CBS domains function as regulatory units, with adenylate ligands as the main effectors. The DRTGG domain (designated based on its most conserved residues) occurs less frequently and only in prokaryotes. Often, the domain co-exists with CBS domains, but its function remains unknown. The key objective of the current study was to explore the structural rearrangements in the CBS domains induced by regulatory adenylate ligands and their functional consequences. Two CBS-PPases were investigated, one from Clostridium perfringens (cpCBS-PPase) containing both CBS and DRTGG domains in its regulatory region and the other from Moorella thermoacetica (mt CBS-PPase) lacking the DRTGG domain. We additionally constructed a separate regulatory region of cpCBS-PPase (cpCBS). Both full-length enzymes and cpCBS formed homodimers. Two structures of the regulatory region of cpCBS-PPase complexed with the inhibitor, AMP, and activator, diadenosine tetraphosphate, were solved. The structures were significantly different, providing information on the structural pathway from bound adenylates to the interface between the regulatory and catalytic parts. To our knowledge, these are the first reported structures of a regulated CBS enzyme, which reveal large conformational changes upon regulator binding. The activator-bound structure was more open, consistent with the different thermostabilities of the activator- and inhibitor-bound forms of cpCBS-PPase. The results of the functional studies on wild-type and variant CBS-PPases provide support for inferences made on the basis of structural analyses. Moreover, these findings indicate that CBS-PPase activity is highly sensitive to adenine nucleotide distribution between AMP, ADP and ATP, and hence to the energy level of the cell. CBS-PPase activity is markedly inhibited at low energy levels, allowing PPi energy to be used for cell survival instead of being converted into heat.

Functional studies on bacterial nucleotide-regulated inorganic pyrophosphatases

CBS domains are ~60 amino acid tandemly repeated regulatory modules forming a widely distributed domain superfamily. Found in thousands of proteins from all kingdoms of life, CBS domains have adopted a variety of functions during evolution, one of which is regulation of enzyme activity through binding of adenylate-containing compounds in a hydrophobic cavity. Mutations in human CBS domain-containing proteins cause hereditary diseases. Inorganic pyrophosphatases (PPases) are ubiquitous enzymes, which pull pyrophosphate (PPi) producing reactions forward by hydrolyzing PPi into phosphate. Of the two nonhomologous soluble PPases, dimeric family II PPases, belonging to the DHH family of phosphoesterases, require a transition metal and magnesium for maximal activity. A quarter of the almost 500 family II PPases, found in bacteria and archaea, contain a 120-250 amino acid N-terminal insertion, comprised of two CBS domains separated in sequence by a DRTGG domain. These enzymes are thus named CBS-PPases. The function of the DRTGG domain in proteins is unknown. The aim of this PhD thesis was to elucidate the structural and functional differences of CBS-PPases in comparison to family II PPases lacking the regulatory insert. To this end, we expressed, purified and characterized the CBS-PPases from Clostridium perfringens (cpCBS-PPase) and Moorella thermoacetica (mtCBS-PPase), the latter lacking a DRTGG domain. Both enzymes are homodimers in solution and display maximal activity against PPi in the presence of Co2+ and Mg2+. Uniquely, the DRTGG domain was found to enable tripolyphosphate hydrolysis at rates similar to that of PPi. Additionally, we found that AMP and ADP inhibit, while ATP and AP4A activate CBSPPases, thus enabling regulation in response to changes in cellular energy status. We then observed substrate- and nucleotide-induced conformational transitions in mtCBS-PPase and found that the enzyme exists in two differentially active conformations, interconverted through substrate binding and resulting in a 2.5-fold enzyme activation. AMP binding was shown to produce an alternate conformation, which is reached through a different pathway than the substrate-induced conformation. We solved the structure of the regulatory insert from cpCBS-PPase in complex with AMP and AP4A and proposed that conformational changes in the loops connecting the catalytic and regulatory domains enable activity regulation. We examined the effects of mutations in the CBS domains of mtCBS-PPase on catalytic activity, as well as, nucleotide binding and inhibition.