67 resultados para 090506 Structural Engineering
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Innovations in Structural Engineering and Construction - ISEC, 2008
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Structure and Infrastructure Engineering, 1-17
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Biophysical Chemistry 110 (2004) 83–92
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FEBS Letters 579 (2005) 4585–4590
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Dissertação apresentada para obtenção do Grau de Doutor em Bioquímica, ramo de Bioquímica-Física, pela Universidade Nova de Lisboa, Faculdade de Ciências e Tecnologia
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Dissertação apresentada na Faculdade de Ciências e Tecnologia da Universidade Nova de Lisboa para obtenção do grau de Mestre em Engenharia Informática
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Dissertação apresentada para a obtenção do Grau de Doutor em Informática pela Universidade Nova de Lisboa, Faculdade de Ciências e Tecnologia
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Dissertação apresentada para obtenção do grau de Doutor em Bioquímica, especialidade Bioquímica-Física, pela Faculdade de Ciências e Tecnologia da Universidade Nova de Lisboa
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Dissertação de Mestrado em Engenharia Informática
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Dissertação apresentada para obtenção de Grau de Doutor em Bioquímica,Bioquímica Estrutural, pela Universidade Nova de Lisboa, Faculdade de Ciências e Tecnologia
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Dissertação apresentada na Faculdade de Ciências e Tecnologia da Universidade Nova de Lisboa para obtenção do grau de Mestre em Engenharia Informática
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Dissertation submitted in Faculdade de Ciências e Tecnologia of Universidade Nova de Lisboa for the degree of Master in Biomedical Engineering
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Trabalho apresentado no âmbito do Mestrado em Engenharia Informática, como requisito parcial para obtenção do grau de Mestre em Engenharia Informática
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Thesis submitted in Faculdade de Ciências e Tecnologia da Universidade Nova de Lisboa for the degree of Master in Materials Engineering
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The S100 proteins are 10-12 kDa EF-hand proteins that act as central regulators in a multitude of cellular processes including cell survival, proliferation, differentiation and motility. Consequently, many S100 proteins are implicated and display marked changes in their expression levels in many types of cancer, neurodegenerative disorders, inflammatory and autoimmune diseases. The structure and function of S100 proteins are modulated by metal ions via Ca2+ binding through EF-hand motifs and binding of Zn2+ and Cu2+ at additional sites, usually at the homodimer interfaces. Ca2+ binding modulates S100 conformational opening and thus promotes and affects the interaction with p53, the receptor for advanced glycation endproducts and Toll-like receptor 4, among many others. Structural plasticity also occurs at the quaternary level, where several S100 proteins self-assemble into multiple oligomeric states, many being functionally relevant. Recently, we have found that the S100A8/A9 proteins are involved in amyloidogenic processes in corpora amylacea of prostate cancer patients, and undergo metal-mediated amyloid oligomerization and fibrillation in vitro. Here we review the unique chemical and structural properties of S100 proteins that underlie the conformational changes resulting in their oligomerization upon metal ion binding and ultimately in functional control. The possibility that S100 proteins have intrinsic amyloid-forming capacity is also addressed, as well as the hypothesis that amyloid self-assemblies may, under particular physiological conditions, affect the S100 functions within the cellular milieu.