13 resultados para Enzimas - Toxicologia
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146 p.
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156 p. : graf.
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356 p. : il., graf. Nota: Contiene versión resumida en inglés p.237-256 con el título “Subcellular architecture of the endocannabinoid system in the mouse ventromedial nucleus of the hypothalamus”
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149 p. : il.
Estudio de la actividad aminopeptidásica en espermatozoides astenozoospérmicos : comparación clínica
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249 p.: il., col.
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690 p.
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Los enzimas son piezas fundamentales en el correcto funcionamiento de cualquier sistema biológico. Gracias a su naturaleza proteica y a las estructuras tridimensionales complejas que son capaces de adoptar, estas moléculas actúan como catalizadores de reacciones químicas. L a función de los enz imas es disminuir la energía de activación de la reacción, aumentando de este modo la velocidad de reacción. L o s enzimas no alteran el balance e nergético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción . Por este motivo, en las reacciones catalizadas por enzimas se observa una mayor rapidez a la hora de alcanzar el equilibrio. La ciencia que estudia l a velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por enzimas es la cinética enzimática , e n la cual , las moléculas sobre las que actúan los enzimas se denominan sustratos y las moléculas resultantes de la conversión productos. El estudio de la cin ética de un enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo o incluso cómo se controla su actividad en la célula. Las dos propiedades más importantes a la hora de trabajar con enzimas son: el tiempo que tarda en saturarse con un sustrato en particular y la velocidad máxima de reacción que puede alcanzar. Para el estudio de estas propiedades en el laboratorio se realizan los ensayos enzimáticos. El procedimiento a seguir en estos casos es medir la aparición de un producto o la desaparición de un sustrato frente al tiempo.
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La síntesis de compu estos enantiopuros es de vital importancia en el ámbito de la industria farmacéuti ca y agroquímica. 1 Es mucha la bibliografía que recoge información sobre la importancia de la obtención de compuestos quirales como un único enantiómero especialmente cuando el compuesto es bioactivo . La importancia reside en que los sistemas biológicos (p roteínas, enzimas, aminoácidos, etc.) son entidades quirales capaces de reconocer y diferenciar los miembros de una pareja de enantiómeros, y , en ocasiones , cada uno provoca una respuesta diferente en el cuerpo humano. El principal problema se presenta c uando u no de los enantiómero s tiene una actividad diferente de la esperad
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261 p.
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96 p.
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287 p.
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El objetivo principal de este trabajo es establecer las posibles diferencias en la actividad de las principales carbohidrasas del estilo cristalino entre especies infaunales y epifaunales de bivalvos. La hipótesis a testar es la siguiente: las especies infaunales de bivalvos se encuentran enterrados en los fondos marinos, y por lo tanto, al contrario que en el caso de las especies epifaunales, el alimento disponible para estos organismos contiene una mayor proporción de partículas inorgánicas (del sedimento esuspendido) y detríticas, las cuales poseen abundantes polisacáridos refractarios tales como celulosa o xilano. Por ello, cabe esperar que la adaptación a la vida infaunal exija el desarrollo de un aparato digestivo extracelular más eficaz. Esto podría expresarse en forma de diferencias significativas en el tamaño relativo del estilo cristalino en relación al resto de tejidos y en una mayor actividad relativa de los enzimas involucrados en la hidrólisis de carbohidratos refractarios.
Análisis bioinformático de los genes de lacasas YfiH en clones virulentos de Acinetobacter baumannii
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[ES] Acinetobacter baumannii es una bacteria Gram negativa, patógena y multirresistente. Su alta capacidad de supervivencia en hospitales y su resistencia a químicos puede deberse a la producción de lacasas. Estas enzimas son capaces de oxidar un sinfín de compuestos como los fenoles utilizados en hospitales para la desinfección de superficies. En este estudio se ha realizado un análisis de actividad lacasa en aislamientos altamente virulentos de los clones internaciones I y II, observando que estas cepas presentan actividad lacasa. Paralelamente, se ha realizado un análisis bioinformático con el que se ha determinado la similitud de los genes de estas lacasas con las ya descritas de la familia “YfiH” y con otras enzimas procedentes de otras especies, demostrando su similitud de secuencia con la lacasa RL5, procedente de una muestra de rumen bovino. Estos hechos suponen un avance en el estudio de lacasas bacterianas en Acinetobacter baumannii cuya caracterización podría desembocar en nuevas líneas de lucha contra dicho patógeno.