288 resultados para globulina majoritária


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Os objetivos do trabalho foram isolar, purificar e estudar algumas propriedades da fração globulina majoritária de tremoço-doce, var. Multolupa; assim como avaliar as características de digestibilidade da farinha e frações isoladas. As frações protéicas foram separadas por fracionamento diferencial com uso de diferentes solventes. A globulina majoritária de tremoço-doce foi isolada, purificada por cromatografia em Q-Sepharose, revelando um único pico de proteína. Apresentou um peso molecular de 162,5 ± 10,0 kDa, determinado por cromatografia em Sephacryl S-300, e subunidades entre 20-70 kDa em PAGE-SDS. A solubilidade em função do pH e concentrações de NaCl revelaram curva típica dessa fração. A digestibilidade da proteína da farinha e das frações albumina, globulina e glutelina foi avaliada por experimentos in vitro e in vivo e se revelou alta para a fração globulina, seguida pela glutelina, albumina e farinha. A digestibilidade in vivo da fração globulina, tanto aparente quanto verdadeira, não diferiu significativamente daquela determinada para a caseína. Apesar da alta digestibilidade da fração majoritária e frações protéicas, a utilização como única fonte de proteína nas dietas revelou valores baixos de RPLR (razão protéica líquida relativa), indicando ser insuficiente para sustentar o crescimento dos animais, comparativamente à caseína.

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No presente estudo procedeu-se ao isolamento e caracterização da fração globulina majoritária (11 S) de grão-de-bico, var. IAC-Marrocos. A globulina majoritária extraída foi isolada por cromatografia de filtração em gel e de troca-iônica mostrando apenas uma banda de proteína na eletroforese em gel de poliacrilamida. A globulina majoritária, após passagem em coluna de Sephadex, revelou duas bandas protéicas de 55 e 52,5kDa e três bandas menores em gel de poliacrilamida dodecilsulfato de sódio. Na presença de 2-mercaptoetanol 6 polipeptídios na faixa de 18 a 42kDa foram revelados na eletroforese. A globulina isolada foi submetida à ação da tripsina e quimotripsina onde a forma nativa mostrou-se resistente à ação enzimática enquanto o aquecimento (96 e 121°C/15min) não foi suficiente para aumentar a susceptibilidade à hidrólise, significativamente. Adição de NaCl 0,3M levou a um aumento da estabilidade estrutural com menor susceptibilidade à digestão proteolítica, fato em parte perdido com o aquecimento. As hidrólises foram acompanhadas por eletroforese em gel de poliacrilamida dodecilsulfato de sódio.

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No presente estudo procedeu-se ao isolamento e caracterização da fração globulina majoritária (11 S) de grão-de-bico, var. IAC-Marrocos. A globulina majoritária extraída foi isolada por cromatografia de filtração em gel e de troca-iônica mostrando apenas uma banda de proteína na eletroforese em gel de poliacrilamida. A globulina majoritária, após passagem em coluna de Sephadex, revelou duas bandas protéicas de 55 e 52,5kDa e três bandas menores em gel de poliacrilamida dodecilsulfato de sódio. Na presença de 2-mercaptoetanol 6 polipeptídios na faixa de 18 a 42kDa foram revelados na eletroforese. A globulina isolada foi submetida à ação da tripsina e quimotripsina onde a forma nativa mostrou-se resistente à ação enzimática enquanto o aquecimento (96 e 121°C/15min) não foi suficiente para aumentar a susceptibilidade à hidrólise, significativamente. Adição de NaCl 0,3M levou a um aumento da estabilidade estrutural com menor susceptibilidade à digestão proteolítica, fato em parte perdido com o aquecimento. As hidrólises foram acompanhadas por eletroforese em gel de poliacrilamida dodecilsulfato de sódio.

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A germinação das sementes de grão-de-bico foi acompanhada por um período de 6 dias, no qual pequenas variações nos teores de nitrogênio e globulina total foram registradas. A globulina majoritária (tipo 11 S) apresentou maiores variações após o quarto dia de germinação. A natureza e distribuição da fração globulina majoritária isolada na cromatografia em Sepharose CL-6B mostrou pequenas modificações ao final do período de germinação. A eletroforese em gel de poliacrilamida com dodecilssulfato de sódio do pico eluído na cromatografia em Sepharose CL-6B demonstra modificações nas bandas de proteínas entre os pesos moleculares de 20 e 30 kDa e acima de 60 kDa, indicando degradação protéica durante o período. Atividade proteolítica foi detectada na fração albumina da semente que aumentou até o quarto dia, seguido de queda até o sexto dia de germinação, quando da utilização de globulina total isolada da semente e caseína como substratos. Farinha de grão-de-bico, frações albumina e globulina total isoladas não apresentaram aumento na digestibilidade in vitro; entretanto, a fração globulina majoritária isolada foi mais suscetível à hidrólise após germinação.

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Pós-graduação em Alimentos e Nutrição - FCFAR

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The chemical composition of rainwater samples collected from March 2002 to February 2003 in downtown São Paulo city (Universidade Presbiteriana Mackenzie) is presented. Potentiometric and conductimetric measurements were used to evaluate the [H+] and the total ionic content. Major anions and cations were determined by ion chromatography with conductivity detection. The rainwater was acidic with a mean pH of 4.99. The volume weighted means, VWM, of the anions nitrate, acetate and sulfate were, respectively, 21.2, 16.9 and 12.4 µmol L-1. Ammonium was the most abundant ion with a VWM of 37.6 µmol L-1. The contribution of each anion to the free acidity potential decreases in the following order: SO4(2-) (28.8%), CH3COO- (24.7%), NO3- (22.8%), Cl- (13.4%), HCOO- (7.7%) and C2O4(2-) (2.5%). The relative contribution of the weak organic acids to the free acidity was significant, 34.9%.

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ResumoA combinação de imunossupressores faz parte do protocolo de tratamento de pacientes submetidos a um transplante renal (TR). A Thymoglobuline®, imunoglobulina policlonal de coelho dirigida contra timócitos humanos, é o agente mais usado como terapia de indução no TR nos Estados Unidos. No Brasil, a Thymoglobuline® está aprovada para uso em pacientes que foram submetidos a transplante e, apesar de ser amplamente utilizada, ainda existem controvérsias em relação ao seu modo de uso. Realizamos uma revisão sistemática da literatura avaliando os estudos que utilizaram a Thymoglobuline® na indução e no tratamento de rejeição em pacientes submetidos ao TR. A revisão utilizou os bancos de dados computadorizados da EMBASE, LILACS e MedLine e dos trabalhos selecionados foram extraídas informações sobre os dados gerais dos pacientes, as características metodológicas e as variáveis analisadas em cada estudo. Dos resultados obtidos, desenvolvemos um guia prático sobre o uso de Thymoglobuline® em pacientes transplantados renais.

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O presente estudo tem como objetivo problematizar a práxis pedagógica de ensino bilíngüe para surdos com base na concepção bakhtiniana de linguagem. Assumir tal perspectiva é pressupor a construção da subjetividade como resultado de um processo no qual o "outro" possui papel ativo e constitutivo. No processo de construção dialética do objeto lingüístico o sujeito entra no fluxo dinâmico de uma cadeia de enunciados já tecidos histórica e socialmente. Minha contribuição nesta apresentação busca resgatar o papel desse "outro" no processo recíproco de ensino e aprendizagem da criança surda, no contexto de seu trabalho com duas línguas: a de sinais e o português.

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As frações protéicas foram isoladas dos cotiledones e os taninos isolados e purificados da casca da lentilha. A fração globulina correspondeu a 42,7 % do nitrogenio total da farinha de lentilha representando a fração protéica majoritária. Comparativamente ao metanol e metanol-HCl 1% a mistura acetona:água (7:3) representou o melhor meio extrator para os taninos da casca. A fração globulina isolada, nativa e aquecida (99oC/15 min), e caseína foram hidrolisadas com tripsina e pepsina na ausência de taninos e na presença de relações tanino:proteína de 1:40, 1:20, 1:10, 1:5 e 1:2,5. A hidrólise tríptica e péptica das proteínas não-aquecidas foram reduzidas com o aumento da relação tanino-proteína. A caseína não aquecida mostrou ser mais susceptível à tripsina que à globulina, o oposto sendo observado com a pepsina. O aquecimento seguido de interação com os taninos e hidrólise teve um efeito mais pronunciado sobre a digestão com tripsina que com pepsina para ambas proteínas.

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