Controle dos estoques p??blicos de gr??os

O Sistema de Controle Interno do Poder Executivo sofreu recente reformula????o que culminou na cria????o da Secretaria Federal de Controle (SFC), ??rg??o respons??vel pela avalia????o da gest??o p??blica e acompanhamento dos programas de governo. A Secretaria de Controle Interno (Ciset) no Minist??rio da Agricultura, unidade seccional da SFC, desenvolveu trabalho na ??rea de estoques governamentais de gr??os, geridos pela Companhia Nacional de Abastecimento (Conab), afetos ao Programa de Garantia de Pre??os M??nimos (PGPM). Para operacionalizar o PGPM, o governo adquire estoques de gr??os no per??odo da safra, quando os pre??os est??o rebaixados pelo excesso de oferta e administra esses estoques at?? o per??odo de entressafra, quando os mesmos retornam ao mercado consumidor, por meio de leil??es de venda. Foram cobradas in??meras d??vidas atrasadas de empresas armazenadoras, com o retorno de recursos aos cofres p??blicos, aliviando, assim, a carga de processos em cobran??a administrativa e judicial. Foi cobrado o ressarcimento de preju??zos causados por desvio, perda e sinistro de estoques, bem como foi determinada a cobran??a de preju??zos por desvios perda e sinistro que se encontravam pendentes de solu????o. Desenvolveu-se a????o preventiva, evitando preju??zos relativos a safras antigas mal armazenadas e com riscos de perda de qualidade. Procedeu-se ?? redu????o do quantitativo de estoques p??blicos de safras antigas, reduzindo-se os riscos de deprecia????es e perdas. Realizou-se o saneamento de inconsist??ncias e falhas no sistema de controle do cadastro de armaz??ns e dos contratos de dep??sito de estoques p??blicos por empresas armazenadoras privadas. Iniciou-se efetivamente a aferi????o da qualidade dos estoques p??blicos, de acordo com a classifica????o oficial do Maara, quando das opera????es de aquisi????es indiretas (transforma????o de estoques de empr??stimos do governo federal ??? EFG ??? em Aquisi????es do Governo Federal ??? AFG) e das vendas em leil??es p??blicos (via bolsas de mercadorias). O sucesso da iniciativa levou ?? cria????o de um grupo de trabalho interministerial envolvendo os Minist??rios da Fazenda e da Agricultura, destinados a analisar e a oferecer alternativas de solu????o para os problemas operacionais do PGPM

Alterações isoenzimáticas em sementes de cultivares de soja em diferentes condições de armazenamento

O objetivo deste trabalho foi determinar alterações fisiológicas e isoenzimáticas em sementes de genótipos de soja, em diferentes condições de armazenamento. Utilizou-se o delineamento experimental inteiramente casualizado com quatro repetições, em arranjo fatorial com seis cultivares de soja (TMG 1176, TMG 1179, TMG 132, TMG 133, TMG 115 e GB 874) e cinco periodos de armazenamento (0, 2, 4, 6 e 8 meses), em dois ambientes de armazenamento (câmara fria e seca, a 10ºC e 50% de umidade relativa; e armazém convencional, em condições não controladas). A qualidade fisiológica foi avaliada por meio de testes de germinação, de envelhecimento acelerado e de frio. As expressões isoenzimáticas determinadas foram as de malato desidrogenase (MDH), álcool desidrogenase (ADH), esterase (EST), isocitrato liase (ICL), superóxido dismutase (SOD) e peroxidase (PO). Sementes de soja armazenadas em câmara fria e seca conservaram sua qualidade fisiológica. Após seis meses de armazenamento, em condições não controladas, a qualidade das sementes e as atividades isoenzimáticas de MDH, ADH, EST, ICL, SOD e PO diminuíram. No armazenamento em câmara fria e seca, não ocorreu alteração nas sementes. Os genótipos de soja apresentam diferentes níveis de tolerância ao armazenamento e expressões isoenzimáticas.

Surface-localized glycine transporters 1 and 2 function as monomeric proteins in Xenopus oocytes

Na+/Cl−-dependent neurotransmitter transporters form a superfamily of transmembrane proteins that share 12 membrane-spanning regions. To gain information about the quaternary structure of these transporter proteins, we heterologously expressed the glial glycine transporter GlyT1 and its neuronal homolog GlyT2 in Xenopus oocytes. By using metabolic labeling with [35S]methionine or surface labeling with a plasma membrane impermeable reagent followed by affinity purification, we separately analyzed the total cellular pools of newly synthesized GlyTs and its functional plasma membrane-bound fractions. Upon blue native gel electrophoresis, the surface-localized transporter proteins were found to exist exclusively in complex-glycosylated monomeric form, whereas a significant fraction of the intracellular GlyT1 and GlyT2 was core-glycosylated and oligomeric. In contrast, even after treatment with the crosslinker glutaraldehyde, surface GlyTs failed to migrate as oligomeric proteins. These results indicate that plasma membrane-bound GlyT1 and GlyT2 are monomeric proteins. Thus, Na+/Cl−-dependent neurotransmitter transporters do not require oligomerization for substrate translocation.