Heinrich von Treitschke und die preussisch-deutsche Frage von 1860-1866 : ein Beitrag zur Entwicklung von Treitschkes politischen Anschauungen

von Hildegard Katsch

Deutsche Geschichte im neunzehnten Jahrhudert / von Heinrich Treitschke

T. 1. Bis zum zweiten Pariser Frieden. 8. Aufl., 1909.--T.2. Bis zu den Karlsbader Beschlu ssen. 6. Aufl., 1906.--T. 3. Bis zur Julirevolution. 6. Aufl., 1908.--T. 4. Bis zum Tode Ko nig Friedrich Wilhelms III. 5. Aufl., 1907.--T.5. Bis zur Ma rz-Revolution. 5. Aufl., 1908.

Bilder aus der Deutschen Geschichte /

v. 1. Politisch-soziale Bilder -- v. 2. Kulturhistorisch-Literarische Bilder.

Ausgewählte Schriften.

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Bilder aus der deutschen geschichte,

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Zwei kaiser. 15. juni 1888.

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Bilder aus der deutschen geschichte /

Achte Auflage, fu̲nfzehntes und sechzehntes Tausend."

Ein wort über unser judenthum /

Originally published: Berlin : Reimer, 1880.

Deutsche Geschichte im neunzehnten Jahrhundert /

Includes bibliographical references.

Studien.

Poems.

Historische und politische Aufsätze /

1. Bd. Charaktere, vornehmlich aus der neuesten deutschen Geschichte -- 2. Bd. Die Einheitsbestrebungen zerheilter Völker -- 3. Bd. Freiheit und Königthum.

Ms.Ff.F.Stoltze 3. 598 - Brief von Heinrich Stoltze an Friedrich Stoltze und Marie Stoltze

Frankfurter Latern, Berufspläne

Das OEE-Protein 1 des Photosystem II (oxygen evolving enhancer) der Grünalge Scenedesmus obliquus besitzt Thioredoxin-Aktivität

Die Aminosäure-Sequenzierung an dem als "28 kDa-Thioredoxin f" beschriebenen Protein aus der Grünalge Scenedesmus obliquus hat gezeigt, dass dieses Protein mit dem als OEE bekannten Protein 1 aus dem Photosystem II identisch ist. Die früher postulierte Möglichkeit einer Fusion eines Thioredoxins mit einem Protein unbekannter Natur oder Insertion eines Thioredoxinfragments mit der typischen -Trp-Cys-Gly-Pro-Cys-Sequenz in ein solches Protein hat sich nicht bestätigt. Durch Anwendung einer auf das 33 kDa OEE-Protein ausgerichteten Präparationsmethode konnte gezeigt werden, dass das "28 kDa-Trx f" tatsächlich in den Thylakoidmembranen lokalisiert ist. Das Protein kann so innerhalb eines Tages in hoher Reinheit aus den Thylakoidmembranfragmenten eines Algenrohhomogenats isoliert werden; dabei bleibt die Fähigkeit des OEE-Proteins das chloroplastidäre Enzym Fructosebisphosphatase (FbPase) zu stimulieren erhalten. Mit gleichen Methoden wurden die Grünalgen Chlorella vulgaris und Chlamydomonas reinhardtii auf außergewöhnliche Proteine mit Trx-f Aktivität untersucht. Die hitze- und säurestabile Proteinfraktion aus Chlorella vulgaris enthält ein Protein mit vergleichbarer Molmasse von 26 kDa, das ähnlich wie in Scenedesmus eine Stimulation der chloroplastidären Fructosebisphosphatase zeigt. In dem hitze- und säurestabilen Proteinextrakt aus Chlamydomonas reinhardtii wird solche Aktivität nicht beobachtet. Eine Probe des rekombinanten, homogenen OEE-Proteins aus Spinat wurde auf Stimulation der chloroplastidären FbPase und NADPH-abhängigen Malatdehydrogenase (MDH) untersucht. Das Spinat OEE-Protein 1 zeigt mit diesen Enzymen keine Aktivität. Da das OEE-Protein 1 in Scenedesmus starke FbPase-Stimulation zeigt, die anderen Scenedesmus-Thioredoxine mit Molmassen von 12 kDa (Trx I und II) jedoch hohe Aktivität mit der zellulären Ribonucleotidreduktase zeigen, wird postuliert, dass das OEE-Protein die Funktion des Trx-f in vivo ersetzt.