Studio e ottimizzazione di una configurazione mista ad ala rotante e fissa per la nuova versione del CH-47 Chinook

Studio e ottimizzazione di una configurazione mista ad ala rotante e fissa per un aeromobile VTOL CH-47 Chinook ibrido con ala.

Studio e implementazione di un autopilota su un UAV ad ala fissa

Si riporta inizialmente un’analisi tecnica dell’autopilota Ardupilot, utilizzato con il firmware Arduplane, che predispone la scheda all’utilizzo specifico su velivoli senza pilota ad ala fissa. La parte sostanziale della tesi riguarda invece lo studio delle leggi di controllo implementate su Arduplane e la loro modellazione, assieme ad altre parti del codice, in ambiente Matlab Simulink. Il sistema di controllo creato, chiamato Attitude Flight System, viene verificato con la tecnica del Software In the Loop in un simulatore di volo virtuale modellato anch’esso in Simulink, si utilizza la dinamica di un velivolo UAV di prova e il software FlightGear per l’ambiente grafico. Di fondamentale importanza è la verifica della compatibilità fra il firmware originale e il codice generato a partire dai modelli Simulink, verifica effettuata mediante test di tipo Hardware in the Loop. L’ultima parte della tesi descrive le prove di volo svolte per verificare le prestazioni della scheda su un aeromodello trainer.

Aspetti della certificazione di un sistema a pilotaggio remoto (SAPR) ad ala fissa

La rapida diffusione di Sistemi Aerei a Pilotaggio Remoto che si è verificata negli ultimi anni ha portato alla necessità di regolamentare ed armonizzare il loro utilizzo. I vari enti regolatori nazionali hanno dovuto trovare una soluzione a fronte di una serie di incidenti che hanno portato alla luce le lacune normative ed organizzative che ancora esistevano in materia. In Italia, in particolare, l’Ente Nazionale Aviazione Civile (ENAC) ha introdotto da fine 2013 un regolamento, più volte aggiornato e in parte ancora in fase di definizione, che impone delle rigide norme agli operatori dei mezzi a pilotaggio remoto. La presente attività riporta quindi lo sviluppo di un processo di certificazione di un Sistema Aereo a Pilotaggio Remoto ad ala fissa con peso massimo al decollo superiore a 25 kg, che si possa adattare alle più recenti norme presenti nel regolamento. Si presenta quindi lo sviluppo del Manuale di volo e del documento di Valutazione del rischio del mezzo, seguiti dallo studio del programma di attività sperimentale necessario per la certificazione. Infine, nella parte finale dell’elaborato si presentano dei test di volo effettuati seguendo il piano di sperimentazione strutturato e atti a dimostrare l’efficacia di tale pianificazione. Tali voli sono stati condotti infatti con un velivolo con caratteristiche similari a quelle del mezzo oggetto di studio, ma avente dimensioni e peso minori.

Progetto preliminare di un UAV multi-modale

Studio, a livello preliminare, di un sistema a pilotaggio remoto che permetta la sorveglianza e il monitoraggio di zone aeree e marine ad alto rischio e in contemporanea di compiere una raccolta di dati che possa essere inviata in tempo reale ad un utente a terra. Negli ultimi anni si è sviluppato notevolmente il settore dei velivoli a pilotaggio remoto sia ad ala fissa sia ad ala rotante, per la videoripresa e la fotografia aerea a bassa quota, che è utilizzata in molti ambiti tra i quali la fotogrammetria, la geologia e l’archeologia, nonché per studi scientifici e per la sicurezza. Nel presente lavoro di tesi è stata studiata la fattibilità di un UAV capace di effettuare la sua missione, previa pianificazione, in due ambienti completamente diversi fra loro: l’aria e l’acqua. Così facendo si ha la possibilità di acquistare un solo mezzo con costi minori e con un profilo di missione molto più vasto. Lo sviluppo di questo drone, pensato per operazioni di protezione civile, si è articolato in più fasi: anzitutto si è cercato di stabilire quale fosse il suo ambito di utilizzo e quali caratteristiche avrebbe dovuto avere. Successivamente si è iniziato a valutare l’equipaggiamento del velivolo con tutti i sistemi necessari per compiere la sua attività ed infine si è realizzato un disegno CAD semplificato della sua struttura. La seconda parte del lavoro è stata incentrata sullo studio preliminare della stabilità del velivolo sia in configurazione aerea sia in quella marina andando dapprima a calcolare la posizione del baricentro dell’UAV in modo da avere un velivolo aereo staticamente stabile e a simularne il volo. Successivamente si è modificato un modello Simulink di un UAV disponibile in rete, adattandolo opportunamente a questo caso per simulare parte della missione e si è potuto constatare che il velivolo risulta essere stabile; per far questo sono state calcolate diverse derivate aerodinamiche in modo da poter simulare il comportamento dinamico del velivolo. Anche per la configurazione marina sono state calcolate le derivate aerodinamiche più significative ed è stata realizzata una simulazione per valutare la stabilità del ROV, sempre a comandi fissi. In ultima analisi si è studiata una missione tipica che potrebbe effettuare questo UAV multi-modale: per fare ciò si è tracciata in Google Earth una traiettoria cui sono stati aggiunti alcuni modelli CAD nelle fasi principali del volo per far capire come varia la forma del mezzo durante la missione. Lo scenario della missione è in un contesto di disastro ambientale dovuto ad un incidente in una centrale nucleare vicina al mare, caso che ben si presta alla applicazione di questo mezzo a pilotaggio remoto.

Hydrogen bonding in peptide helices - Analysis of two independent helices in the crystal structure of a peptide Boc-Val-Ala-Leu-Aib-Val-Ala-Phe-OMe

The crystal structure determination of the heptapeptide Boc-Val-Ala-Leu-Aib-Val-Ala-Phe-OMe reveals two peptide helices in the asymmetric unit, Crystal parameters are: space group P2(1), a = 10.356(2) Angstrom, b = 19.488(5) Angstrom, c = 23.756(6) Angstrom, beta = 102.25(2)degrees), V = 4685.4 Angstrom(3), Z = 4 and R = 5.7% for 7615 reflections [I>3 sigma(I)]. Both molecules adopt largely alpha-helical conformations with variations at the C-terminus, Helix type Is determined by analysing both 4-->1 and 5-->1 hydrogen-bond interactions and comparison with the results of analysis of protein structures. The presence of two 4-->1 hydrogen-bond interactions, besides four 5-->1 interact ions in both the conformations provides an opportunity to characterize bifurcated hydrogen bonds at high resolution, Comparison of the two helical conformations with related peptide structures suggests that distortions at the C-terminus are more facile than at the N-terminus.

Sijaissotilasjärjestelmä ja väenotot : Taloudellis-sosiaalinen tutkimus sijaissotilaiden käytöstä Ala-Satakunnan väenotoissa vuosina 1631-1648

The dissertation describes the conscription of Finnish soldiers into the Swedish army during the Thirty Years' War. The work concentrates on so-called substitute soldiers, who were hired for conscription by wealthier peasants, who thus avoided the draft. The substitutes were the largest group recruited by the Swedish army in Sweden. The substitutes made up approximately 25-80% of the total number of soldiers. They recieved a significant sum of money from the peasants: about 50-250 Swedish copper dalers, corresponding to the price of a little peasant house. The practice of using substitutes was managed by the local village council. The recruits were normally from the landless population. However, when there was an urgent need of men, even the yeoman had to leave their homes for the distant garrisons across the Baltic. Conscription and its devastating effect on agricultural production also reduced the flow of state revenues. One of the tasks of the dissertation is the correlation between the custom of using substitutes and the abandonment of farmsteds (= in to the first place, to the non-ability to pay taxes). In areas where there were no substitutes available the peasants had to join the army themselves, which normally led to abandonment and financial ruin because agricultural production was based on physical labour. This led to rise of large farms at the cost of smaller ones. Hence, the system of substitutes was a factor that transformed the mode of settlement.

Parallel packing of alpha-helices in crystals of the zervamicin IIA analog Boc-Trp-Ile-Ala-Aib-Ile-Val-Aib-Leu-Aib-Pro-OMe.2H2O.

An apolar synthetic analog of the first 10 residues at the NH2-terminal end of zervamicin IIA crystallizes in the triclinic space group P1 with cell dimensions a = 10.206 +/- 0.002 A, b = 12.244 +/- 0.002 A, c = 15.049 +/- 0.002 A, alpha = 93.94 +/- 0.01 degrees, beta = 95.10 +/- 0.01 degrees, gamma = 104.56 +/- 0.01 degrees, Z = 1, C60H97N11O13 X 2H2O. Despite the relatively few alpha-aminoisobutyric acid residues, the peptide maintains a helical form. The first intrahelical hydrogen bond is of the 3(10) type between N(3) and O(0), followed by five alpha-helix-type hydrogen bonds. Solution 1H NMR studies in chloroform also favor a helical conformation, with seven solvent-shielded NH groups. Continuous columns are formed by head-to-tail hydrogen bonds between the helical molecules along the helix axis. The absence of polar side chains precludes any lateral hydrogen bonds. Since the peptide crystallizes with one molecule in a triclinic space group, aggregation of the helical columns must necessarily be parallel rather than antiparallel. The packing of the columns is rather inefficient, as indicated by very few good van der Waals' contacts and the occurrence of voids between the molecules.

Observation of a mixed antiparallel and parallel beta-sheet motif in the crystal structure of Boc-Ala-Ile-Aib-OMe

A diastereomeric mixture of the tripeptide Boc-Ala-Ile-Aib-OMe crystallized in the space group P1 from CH3OH/H2O. The unit cell parameters are a = 10.593(2) A, b = 14.377(3) A, c = 17.872(4) A, alpha = 104.41(2) degrees, beta = 90.55(2) degrees, gamma = 106.91(2) degrees, V = 2512.4 A3, Z = 4. X-Ray crystallographic studies show the presence of four molecules in the asymmetric unit consisting of two pairs of diastereomeric peptides, Boc-L-Ala-L-Ile-Aib-OMe and Boc-L-Ala-D-Ile-Aib-OMe. The four molecules in the asymmetric unit form a rarely found mixed antiparallel and parallel beta-sheet hydrogen bond motif. The Ala and (L,D)-Ile residues in all the four molecules adopt the extended conformations, while the phi, psi values of the Aib residues are in the right-handed helical region. In one of the molecules the Ile sidechain adopts the unusual gauche conformation about the C beta-C gamma bond.

An incipient 310 helix in Piv-Pro-Pro-Ala-NHMe as a model for peptide folding

The molecular mechanism of helix nucleation in peptides and proteins is not yet understood and the question of whether sharp turns in the polypeptide backbone serve as nuclei for protein folding has evoked controversy1,2. A recent study of the conformation of a tetrapeptide containing the stereochemically constrained residue alpha-aminoisobutyric acid, both in solution and the solid state, yielded a structure consisting of two consecutive beta-turns, leading to an incipient 310 helical conformation3,4. This led us to speculate that specific tri- and tetra-peptide sequences may indeed provide a helical twist to the amino-terminal segment of helical regions in proteins and provide a nucleation site for further propagation. The transformation from a 310 helical structure to an alpha-helix should be facile and requires only small changes in the phi and psi conformational angles and a rearrangement of the hydrogen bonding pattern5. If such a mechanism is involved then it should be possible to isolate an incipient 310 helical conformation in a tripeptide amide or tetrapeptide sequence, based purely on the driving force derived from short-range interactions. We have synthesised and studied the model peptide pivaloyl-Pro-Pro-Ala-NHMe (compound I) and provide here spectroscopic evidence for a 310 helical conformation in compound I.

Monoclinic polymorph of Boc-Trp-Ile-Ala-Aib-Ile-Val-Aib-Leu-Aib-Pro-OMe(anhydrous). Parallel packing of 3(10)-/alpha-helices and a transition of helix type

The structures of two crystal forms of Boc-Trp-Ile-Ala-Aib-Ile-Val-Aib-Leu-Aib-Pro-OMe have been determined. The triclinic form (P1, Z = 1) from DMSO/H2O crystallizes as a dihydrate (Karle, Sukumar & Balaram (1986) Proc, Natl, Acad. Sci. USA 83, 9284-9288). The monoclinic form (P2(1), Z = 2) crystallized from dioxane is anhydrous. The conformation of the peptide is essentially the same in both crystal system, but small changes in conformational angles are associated with a shift of the helix from a predominantly alpha-type to a predominantly 3(10)-type. The r.m.s. deviation of 33 atoms in the backbone and C beta positions of residues 2-8 is only 0.29 A between molecules in the two polymorphs. In both space groups, the helical molecules pack in a parallel fashion, rather than antiparallel. The only intermolecular hydrogen bonding is head-to-tail between helices. There are no lateral hydrogen bonds. In the P2(1) cell, a = 9.422(2) A, b = 36.392(11) A, c = 10.548(2) A, beta = 111.31(2) degrees and V = 3369.3 A for 2 molecules of C60H97N11O13 per cell.

Aggregation studies in crystals of apolar helical peptides: Boc-Aib-Val-Ala-Leu-Aib-Val-Ala-Leu-Aib-OMe

In the crystal, the backbone of Boc-(Aib-Val-Ala-Leu)2-Aib-OMe adopts a helical form with four alpha-type hydrogen bonds in the middle, flanked by 3(10)-type hydrogen bonds at either end. The helical molecules stack in columns with head-to-tail hydrogen bonds, either directly between NH and CO, or bridged by solvent molecules. The packing of the helices is parallel, even in space group P2(1). Cell parameters are a = 9.837(2) A, b = 15.565(3) A, c = 20.087(5) A, beta = 96.42(2) degrees, dcalc = 1.091 g/cm3 for C46H83N9O12.1.5H2O.0.67CH3OH. There appears to be some hydration of the backbone in this apolar helix.

Cystine peptides Antiparallel β-sheet conformation of the cyclic biscystine peptide [Boc-Cys-Ala-Cys-NHCH3]2

The crystal structure analysis of the cyclic biscystine peptide [Boc-Cys1-Ala2-Cys3-NHCH3]2 with two disulfide bridges confirms the antiparallel ?-sheet conformation for the molecule as proposed for the conformation in solution. The molecule has exact twofold rotation symmetry. The 22-membered ring contains two transannular NH ? OC hydrogen bonds and two additional NH ? OC bonds are formed at both ends of the molecule between the terminal (CH3)3COCO and NHCH3 groups. The antiparallel peptide strands are distorted from a regularly pleated sheet, caused mainly by the L-Ala residue in which ?=� 155° and ?= 162°. In the disulfide bridge C? (1)-C? (1)-S(1)-(3')-C?(3')-C?(3'), S�S = 2.030 Å, angles C? SS = 107° and 105°, and the torsional angles are �49, �104, +99, �81, �61°, respectively. The biscystine peptide crystallizes in space group C2 with a = 14.555(2) Ã…, b = 10.854(2) Ã…, c = 16.512(2)Ã…, and ?= 101.34(1) with one-half formula unit of C30H52N8O10S4· 2(CH3)2SO per asymmetric unit. Least-squares refinement of 1375 reflections observed with |F| > 3?(F) yielded an R factor of 7.2%.

Parallel and antiparallel aggregation of alpha-helices. Crystal structures of two apolar decapeptides X-Trp-Ile-Ala-Aib-Ile-Val-Aib-Leu-Aib-Pro-OMe (X = Boc, Ac)

An apolar helical decapeptide with different end groups, Boc- or Ac-, crystallizes in a completely parallel fashion for the Boc-analog and in an antiparallel fashion for the Ac-analog. In both crystals, the packing motif consists of rows of parallel molecules. In the Boc-crystals, adjacent rows assemble with the helix axes pointed in the same direction. In the Ac-crystals, adjacent rows assemble with the helix axes pointed in opposite directions. The conformations of the molecules in both crystals are quite similar, predominantly alpha-helical, except for the tryptophanyl side chain where chi 1 congruent to 60 degrees in the Boc- analog and congruent to 180 degrees in the Ac-analog. As a result, there is one lateral hydrogen bond between helices, N(1 epsilon)...O(7), in the Ac-analog. The structures do not provide a ready rationalization of packing preference in terms of side-chain interactions and do not support a major role for helix dipole interactions in determining helix orientation in crystals. The crystal parameters are as follow. Boc-analog: C60H97N11O13.C3H7OH, space group Pl with a = 10.250(3) A, b = 12.451(4) A, c = 15.077(6) A, alpha = 96.55(3) degrees, beta = 92.31(3) degrees, gamma = 106.37(3) degrees, Z = 1, R = 5.5% for 5581 data ([F] greater than 3.0 sigma(F)), resolution 0.89 A. Ac-analog: C57H91N11O12, space group P2(1) with a = 9.965(1) A, b = 19.707(3) A, c = 16.648(3) A, beta = 94.08(1), Z = 2, R = 7.2% for 2530 data ([F] greater than 3.0 sigma(F)), resolution 1.00 A.