基于WDM模型的PCI卡驱动程序设计

基于WDM模型的PCI卡驱动程序设计,是建立Windows操作系统下数据采集系统面临的关键问题。详细分析了WDM驱动程序的工作原理。以PCI9113A数据采集卡为例,提出了利用Microsoft公司的DDk实现Windows2000操作系统下驱动程序的有效开发方法。讨论了驱动程序的测试和封装。

CAMAC Windows 2000驱动程序设计

兰州重离子加速器（HIRFL, Heavy Ion Research Facility at Lanzhou）是中国最大的、在国际上享有较高知名度的中、低能量重离子物理基础及其应用研究装置，HIRFL控制系统是这一大型研究装置的重要组成部分。CAMAC是HIRFL控制系统最重要的硬件接口设备，Windows 2000是HIRFL控制系统最理想的软件运行平台，所以设计一个标准的CAMAC Windows 2000驱动程序对HIRFL控制系统有着重要的意义。本文首先介绍了Windows 2000的系统总体结构以及与驱动程序编写密切相关的内核模式I/O组件。在硬件环境方面，简要叙述了CAMAC接口和EISA总线的知识。内核模式I/O处理是编写驱动程序最重要的知识，文章对此作了详细的阐述。驱动程序的各个内核模式对象是驱动程序开发的基本数据结构，是驱动程序的生命线，这部分内容在论文中占有一定的比重。在实际的驱动程序代码中，有很多类和例程，本文就几个关键的类和例程进行了剖析。最后就如何构造和安装驱动程序作了说明。作者用Microsoft Visual C++ 6.0和Windows 2000 DDK作为工具，成功地开发了CAMAC Windows 2000内核模式驱动程序并制作了最终安装版本，取得了比较满意的结果。它的完成，将会对HIRFL控制系统性能以及HIRFL的运行效率产生积极的影响。

Mass spectrometry as a tool to dissect the role of chromatin assembly factors in regulating nucleosome assembly

L'assemblage des nucléosomes est étroitement couplée à la synthèse des histones ainsi qu’à la réplication et la réparation de l’ADN durant la phase S. Ce processus implique un mécanisme de contrôle qui contribue soigneusement et de manière régulée à l’assemblage de l’ADN en chromatine. L'assemblage des nucléosomes durant la synthèse de l’ADN est crucial et contribue ainsi au maintien de la stabilité génomique. Cette thèse décrit la caractérisation par spectrométrie de masse(SM) des protéines jouant un rôle critique dans l’assemblage et le maintien de la structure chromatinienne. Plus précisément, la phosphorylation de deux facteurs d’assemblage des nucléosome, le facteur CAF-1, une chaperone d’histone qui participe à l'assemblage de la chromatine spécifiquement couplée à la réplication de l'ADN, ainsi que le complexe protéique Hir, jouant de plus un rôle important dans la régulation transcriptionelle des gènes d’histones lors de la progression normale du cycle cellulaire et en réponse aux dommages de l'ADN, a été examiné. La caractérisation des sites de phosphorylation par SM nécéssite la séparation des protéines par éléctrophorèse suivi d’une coloration a l’argent. Dans le chapitre 2, nous demontrons que la coloration à l’argent induit un artéfact de sulfatation. Plus précisément, cet artéfact est causé par un réactif spécifiquement utilisé lors de la coloration. La sulfatation présente de fortes similitudes avec la phosphorylation. Ainsi, l’incrément de masse observé sur les peptides sulfatés et phosphorylés (+80 Da) nécéssite des instruments offrant une haute résolution et haute précision de masse pour différencier ces deux modifications. Dans les chapitres 3 et 4, nous avons d’abord démontré par SM que Cac1, la plus grande sous-unité du facteur CAF-1, est cible de plusieurs sites de phosphorylation. Fait intéréssant, certains de ces sites contiennent des séquences consensus pour les kinases Cdc7-Dbf4 et CDKs. Ainsi, ces résultats fournissent les premières évidences que CAF-1 est potentiellement régulé par ces deux kinases in vivo. La fonction de tous les sites de phosphorylation identifiés a ensuite été évaluée. Nous avons démontré que la phosphorylation de la Ser-503, un site consensus de la DDK, est essentielle à la répréssion transcriptionelle des gènes au niveau des télomères. Cependant, cette phosphorylation ne semble pas être nécéssaire pour d’autres fonctions connues de CAF-1, indiquant que le blocage de la phsophorylation de Cac1 Ser-503 affecte spécifiquement la fonction de CAF-1 aux structures hétérochromatiques des télomères. Ensuite, nous avons identifiés une intéraction physique entre CAF-1 et Cdc7-Dbf4. Des études in vitro ont également demontré que cette kinase phosphoryle spécifiquement Cac1 Ser-503, suggérant un rôle potential pour la kinase Cdc7-Dbf4 dans l’assemblage et la stabilité de la structure hétérochromatique aux télomères. Finalement, les analyses par SM nous ont également permi de montrer que la sous-unité Hpc2 du complexe Hir est phosphorylée sur plusieurs sites consensus des CDKs et de Cdc7-Dbf4. De plus, la quantification par SM d’un site spécifique de phosphorylation de Hpc2, la Ser-330, s’est révélée être fortement induite suite à l’activation du point de contrôle de réplication (le “checkpoint”) suite au dommage a l’ADN. Nous montrons que la Ser-330 de Hpc2 est phopshorylée par les kinases de point de contrôle de manière Mec1/Tel1- et Rad53-dépendante. Nos données préliminaires suggèrent ainsi que la capacité du complex Hir de réguler la répréssion transcriptionelle des gènes d'histones lors de la progression du cycle cellulaire normal et en réponse au dommage de l'ADN est médiée par la phosphorylation de Hpc2 par ces deux kinases. Enfin, ces deux études mettent en évidence l'importance de la spectrométrie de masse dans la caractérisation des sites de phosphorylation des protéines, nous permettant ainsi de comprendre plus précisement les mécanismes de régulation de l'assemblage de la chromatine et de la synthèse des histones.