AN ACTIVATOR OF BLOOD-COAGULATION FACTOR-X FROM THE VENOM OF BUNGARUS-FASCIATUS

A specific activator of blood coagulation factor X was purified from the venom of Bungarus fasciatus by gel filtration and by ion-exchange chromatography on a Mono-Q column (FPLC). It consisted of a single polypeptide chain, with a mel. wt of 70,000 in reducing and non-reducing conditions. The enzyme had an amidolytic activity towards the chromogenic substrates S-2266 and S-2302 but it did not hydrolyse S-2238, S2251 or S-2222, which are specific substrates for thrombin, plasmin and factor Xa, respectively. The enzyme activated factor X in vitro and the effect was Ca2+ dependent with a Hill coefficient of 7.9. As with physiological activators, the venom activator cleaves the heavy chain of factor X, producing the activated factor Xa alpha. The purified factor X activator from B. fasciatus venom did not activate prothrombin, nor did it cleave or clot purified fibrinogen. The amidolytic activity and the factor X activation activity of the factor X activator from B. fasciatus venom were readily inhibited by serine protease inhibitors such as diisopropyl fluorophosphate (DFP), phenylmethanesulfonyl fluoride (PMSF), benzamidine and by soybean trypsin inhibitor but not by EDTA. These observations suggest that the factor X activator from B. fasciatus venom is a serine protease. It therefore differs from those of activators obtained from Vipera russelli and Bothrops atrox venoms, which are metalloproteinases.

Cloning of cDNAs encoding C-type lectins from Elapidae snakes Bungarus fasciatus and Bungarus multicinctus

A number of C-type lectins with various biological activities have been purified and characterized from Viperidae snake venoms. In contrast, only a few reports could be found in literature concerning the C-type lectins in Elapidae snake venoms. Based on t

A bactericidal homodimeric phospholipases A(2) from Bungarus fasciatus venom

Group IIA secretory phospholipases A(2) (sPLA(2)-II) is generally known to display potent grampositive bactericidal activity, while group IA sPLA(2) (sPLA(2)-I) reportedly is not. In this work, a novel sPLA(2)-I named BFPA was identified from Bungarus fas

A novel serine protease inhibitor from Bungarus fasciatus venom

By Sephadex G-50 gel filtration, cation-exchange CM-Sephadex C-25 chromatography and reversed phase high-performance liquid chromatography (HPLC), a novel serine protease inhibitor named bungaruskunin was purified and characterized from venom of Bungarus fasciatus. Its cDNA was also cloned from the cDNA library of B. fasciatus venomous glands. The predicted precursor is composed of 83 amino acid (aa) residues including a 24-aa signal peptide and a 59-aa mature bungaruskunin. Bungaruskunin showed maximal similarity (64%) with the predicted serine protease inhibitor blackelin deduced from the cDNA sequence of the red-bellied black snake Pseudechis porphyriacus. Bungaruskunin is a Kunitz protease inhibitor with a conserved Kunitz domain and could exert inhibitory activity against trypsin, chymotrypsin, and elastase. By screening the cDNA library, two new B chains of beta-bungarotoxin are also identified. The overall structures of bungaruskunin and beta -bungarotoxin B chains are similar; especially they have highly conserved signal peptide sequences. These findings strongly suggest that snake Kunitz/BPTI protease inhibitors and neurotoxic homologs may have originated from a common ancestor. (c) 2007 Elsevier Inc. All rights reserved.

Purification, characterization and biological activities of the L-amino acid oxidase from Bungarus fasciatus snake venom

L-Amino acid oxidases (LAAOs) are widely distributed in snake venoms, which contribute to the toxicity of venoms. However, LAAO from Bungarus fasciatus (B. fasciatus) snake venom has not been isolated previously. In the present study, LAAO from B. fasciat

金环蛇蛇毒中的一种新型胰蛋白酶抑制剂

目的:从金环蛇蛇毒中分离纯化名为bungaruskunin 1的一种新型胰蛋白酶抑制剂,并从其毒腺的cDNA文库中克隆出该胰蛋白酶抑制剂的cDNA全序列.方法:通过Sephadex G-50, CM-Sephadex C-25, HPLC, RP-HPLC (C4 column)方法分离纯化bungaruskunin 1.样品的丝氨酸蛋白酶抑制剂活性则是在室温条件下50mmol·L-1 Tris-HCl, pH 7.8的缓冲液中通过对显色底物的水解抑制作用来检测的.金环蛇毒腺RNA用TRIZOL提取,并用SMARTM PCR cDNA synthesis kit (Clontech)建成cDNA文库.根据其信号肽的保守区域合成引物从该文库中扩增出bungaruskunin 1的cDNA全序列,进行胶回收,酶连到pMDl8-T载体中转化测序.结果:bungaruskunin 1的前体由83个氨基酸组成,其中信号肽含有24个氨基酸,成熟肽即:bungaruskunin 1合有59个氨基酸.bungaruskunin 1的cDNA序列与从红腹伊澳蛇Pseudechis porphyriacus中分离纯化得到的丝氨酸蛋白酶抑制剂blackelin的cDNA序列的相似性高达64%.bungaruskunin 1是一种含有保守Kunitz端的Kuntiz蛋白酶抑制剂家族的一员,从而能够抑制蛋白酶和弹性酶的活性.在cDNA文库中,我们同时还筛选到了2种新的β-bungarotoxin B链的序列.结论:这些发现很好地证明了蛇中Kunitz/BPTI胰蛋白酶抑制剂和毒性神经的家族可能起源于共同的祖先.

Sepharose 4B一步法对金环蛇蛇毒磷脂酶A_(2)的分离纯化

利用经酸处理的Sepharose 4B为层析介质,以含0.2mol/L半乳糖,pH7.4台氏液作为洗脱液,从广西产金环蛇(Bungarus fasciatus)蛇毒中一步分离得到一种磷脂酶A_(2)。用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定其分子量为14kDa。N端部分序列测定表明,所分离得到的磷脂酶A_(2)其N端16个氨基酸残基序列与已报道的金环蛇蛇毒磷脂酶A_(2)同功酶Ⅵ(Lu＆Lo,1978)一致。该酶糖含量较高,为13.4%;具有弱的磷脂酶A_(2)活性,无毒,也无溶血和出血毒活性。

Identification and characterization of novel reptile cathelicidins from elapid snakes

Three cDNA sequences coding for elapid cathelicidins were cloned from constructed venom gland cDNA libraries of Naja atra, Bungarus fasciatus and Ophiophagus hannah. The open reading frames of the cloned elapid cathelicidins were all composed of 576 bp an

金环蛇蛇毒丝氨酸蛋白酶抑制剂和三种胡蜂蜂毒的研究

蛇毒和蜂毒是提供药理学活性分子的丰富来源，它们富含肽和蛋白，包括一 些酶类和毒素。 丝氨酸蛋白酶抑制剂广泛存在于动物、植物和微生物体内，参与许多重要的 生理过程，如血液凝集、纤维蛋白溶解、细胞凋亡、发育以及炎症反应和补体活 化等（van Gent D. et al., 2003）。通过凝胶过滤、离子交换和反向高压液相色谱， 我们从金环蛇毒液中纯化得到一种天然的丝氨酸蛋白酶抑制剂，命名为 bungaruskunin。并且从该蛇的毒腺cDNA 文库中克隆到了它的核苷酸序列。 bungaruskunin 预测的前体由83 个氨基酸组成，包括含有24 个氨基酸的信号肽 和含有59 个氨基酸的成熟肽。它与一种由红腹伊澳蛇（Pseudechis porphyriacus） 的cDNA 预测到的丝氨酸蛋白酶抑制剂blackelin 具有最大相似性，达64％。 Bungaruskunin 是一种Kunitz 型的蛋白酶抑制剂，具有一个保守的Kunitz 结构域， 能够抑制胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶。通过对金环蛇毒腺cDNA 文库 的筛选，我们还得到了另外两条β-bungarotoxin B 链，Bungaruskunin 的整体结 构与β-bungarotoxin B 链相似，特别是它们都具有高度保守的信号肽序列。这些 发现强烈地表明蛇毒Kunitz/BPTI 蛋白酶抑制剂与神经毒性的类似物可能起源于 共同的祖先。 肥大细胞脱粒肽是从膜翅目昆虫的毒液中鉴别出的一个小肽家族，是一种具 有潜在的药物治疗作用的诱导活性分子（Xueqing Xu et al., 2006）。来源于蜂类的 缓激肽样的类似物vespakinin 家族是一种具有调节和激素功能的活性成分，与哺 乳动物和两栖动物的缓激肽类似（Nakajima T., 1984）。本研究对三种胡蜂的 毒液进行了一系列的活性检测，发现黑尾胡蜂的蜂毒对白色念珠菌Candida albicans 和金黄色葡萄球菌 Staphylococcus aureus 有抑制作用。凹纹胡蜂和黑尾 胡蜂的蜂毒具有微弱的磷酯酶A2 活性。通过凝胶过滤和反向高压液相色谱，没 有得到相关的活性组分。通过对三种胡蜂毒腺cDNA 文库的筛选，我们得到了2 条来源于黑尾胡蜂的核苷酸序列，Blast 分析表明，其中一条编码类似肥大细胞 脱粒肽，但未克隆到全长，序列比对结果显示其与来源于大胡蜂（Vespa magnifica） 的Mastoparan-like peptide 12c precursor（GenBank accession A0SPI0）的核苷酸序 列相似性达98％（Xueqing Xu et al., 2006）；另一条编码缓激肽类似物，命名为 Hw-bradykinin，序列比对结果显示其与来源于大胡蜂（Vespa magnifica）的 vespakinin-M precursor（GenBank accessionABG75944）的核苷酸相似率达96% (Zouhong Zhou et al., 2006)。

金环蛇抗菌肽cathelicidin-BF的纯化、基因克隆、结构与功能分析及抗菌机理研究

Cathelicidins是动物体内一个具有多功能的抗菌肽家族，目前仅在哺乳类、鸟类、爬行类和鱼类中有发现。Cathelicidins具有广谱的抗微生物活性，不但对普通革兰氏阳性细菌、革兰氏阴性细菌、真菌以及病毒具有非常强的活性，而且对许多临床耐药微生物同样具有作用。除此之外，cathelicidins具有许多其他生物学活性，如对多种免疫细胞具有趋化作用、诱导肥大细胞脱粒和组织胺释放、调节巨噬细胞转录、促进伤口愈合、诱导血管发生、诱导变异细胞系细胞凋亡和淋巴细胞活化等。 金环蛇（Bungarus fasciatus）属于眼镜蛇科（Elapinae）环蛇属（Bungarus），是一种具有前沟牙的毒蛇，广泛分布于我国广东、广西、福建、江西、海南及云南南部。 在本论文中，我们对金环蛇体内cathelicidins家族抗菌肽cathelicidin-BF进行了一系列研究。 通过凝胶过滤、阳离子交换和反相高压液相三步从金环蛇蛇毒冻干粉中分离纯化得到金环蛇cathelicidins家族抗菌肽，命名为cathelicidin-BF。Edman降解法测定其氨基酸序列为KFFRKLKKSVKKRAKEFFKKPRVIGVSIPF，由30个氨基酸残基组成，ESI-MS测得其分子量为3637.5 Da。 构建了金环蛇毒腺cDNA文库，从中克隆得到了编码cathelicidin-BF前体的cDNA序列。该cDNA序列长度为750 bp，由此推断出的cathelicidin-BF前体由191个氨基酸残基组成，包括信号肽区、保守的cathelin区和成熟肽区三部分。用RT-PCR的方法对cathelicidin-BF的组织表达情况进行了研究，结果表明cathelicidin-BF在金环蛇胃、气管、皮肤、肌肉、心脏、肾脏、肺、脑、小肠、脾脏、肝脏、卵巢、毒腺中均有表达，但各组织表达量存在差异。进化分析表明，金环蛇cathelicidin-BF与鸭嘴兽CATH-3在系统进化树中独立成簇，表明金环蛇与鸭嘴兽有着一定的亲缘关系，这为鸭嘴兽在动物进化中分类地位的确定提供了参考资料。 对cathelicidin-BF可能具有的各种生物学活性进行了研究。Cathelicidin-BF具有广谱的抗微生物活性，对革兰氏阳性细菌、革兰氏阴性细菌和真菌均有活性，Cathelicidins是动物体内一个具有多功能的抗菌肽家族，目前仅在哺乳类、鸟类、爬行类和鱼类中有发现。Cathelicidins具有广谱的抗微生物活性，不但对普通革兰氏阳性细菌、革兰氏阴性细菌、真菌以及病毒具有非常强的活性，而且对许多临床耐药微生物同样具有作用。除此之外，cathelicidins具有许多其他生物学活性，如对多种免疫细胞具有趋化作用、诱导肥大细胞脱粒和组织胺释放、调节巨噬细胞转录、促进伤口愈合、诱导血管发生、诱导变异细胞系细胞凋亡和淋巴细胞活化等。 金环蛇（Bungarus fasciatus）属于眼镜蛇科（Elapinae）环蛇属（Bungarus），是一种具有前沟牙的毒蛇，广泛分布于我国广东、广西、福建、江西、海南及云南南部。 在本论文中，我们对金环蛇体内cathelicidins家族抗菌肽cathelicidin-BF进行了一系列研究。 通过凝胶过滤、阳离子交换和反相高压液相三步从金环蛇蛇毒冻干粉中分离纯化得到金环蛇cathelicidins家族抗菌肽，命名为cathelicidin-BF。Edman降解法测定其氨基酸序列为KFFRKLKKSVKKRAKEFFKKPRVIGVSIPF，由30个氨基酸残基组成，ESI-MS测得其分子量为3637.5 Da。 构建了金环蛇毒腺cDNA文库，从中克隆得到了编码cathelicidin-BF前体的cDNA序列。该cDNA序列长度为750 bp，由此推断出的cathelicidin-BF前体由191个氨基酸残基组成，包括信号肽区、保守的cathelin区和成熟肽区三部分。用RT-PCR的方法对cathelicidin-BF的组织表达情况进行了研究，结果表明cathelicidin-BF在金环蛇胃、气管、皮肤、肌肉、心脏、肾脏、肺、脑、小肠、脾脏、肝脏、卵巢、毒腺中均有表达，但各组织表达量存在差异。进化分析表明，金环蛇cathelicidin-BF与鸭嘴兽CATH-3在系统进化树中独立成簇，表明金环蛇与鸭嘴兽有着一定的亲缘关系，这为鸭嘴兽在动物进化中分类地位的确定提供了参考资料。 对cathelicidin-BF可能具有的各种生物学活性进行了研究。Cathelicidin-BF具有广谱的抗微生物活性，对革兰氏阳性细菌、革兰氏阴性细菌和真菌均有活性，Cathelicidins是动物体内一个具有多功能的抗菌肽家族，目前仅在哺乳类、鸟类、爬行类和鱼类中有发现。Cathelicidins具有广谱的抗微生物活性，不但对普通革兰氏阳性细菌、革兰氏阴性细菌、真菌以及病毒具有非常强的活性，而且对许多临床耐药微生物同样具有作用。除此之外，cathelicidins具有许多其他生物学活性，如对多种免疫细胞具有趋化作用、诱导肥大细胞脱粒和组织胺释放、调节巨噬细胞转录、促进伤口愈合、诱导血管发生、诱导变异细胞系细胞凋亡和淋巴细胞活化等。 金环蛇（Bungarus fasciatus）属于眼镜蛇科（Elapinae）环蛇属（Bungarus），是一种具有前沟牙的毒蛇，广泛分布于我国广东、广西、福建、江西、海南及云南南部。 在本论文中，我们对金环蛇体内cathelicidins家族抗菌肽cathelicidin-BF进行了一系列研究。 通过凝胶过滤、阳离子交换和反相高压液相三步从金环蛇蛇毒冻干粉中分离纯化得到金环蛇cathelicidins家族抗菌肽，命名为cathelicidin-BF。Edman降解法测定其氨基酸序列为KFFRKLKKSVKKRAKEFFKKPRVIGVSIPF，由30个氨基酸残基组成，ESI-MS测得其分子量为3637.5 Da。 构建了金环蛇毒腺cDNA文库，从中克隆得到了编码cathelicidin-BF前体的cDNA序列。该cDNA序列长度为750 bp，由此推断出的cathelicidin-BF前体由191个氨基酸残基组成，包括信号肽区、保守的cathelin区和成熟肽区三部分。用RT-PCR的方法对cathelicidin-BF的组织表达情况进行了研究，结果表明cathelicidin-BF在金环蛇胃、气管、皮肤、肌肉、心脏、肾脏、肺、脑、小肠、脾脏、肝脏、卵巢、毒腺中均有表达，但各组织表达量存在差异。进化分析表明，金环蛇cathelicidin-BF与鸭嘴兽CATH-3在系统进化树中独立成簇，表明金环蛇与鸭嘴兽有着一定的亲缘关系，这为鸭嘴兽在动物进化中分类地位的确定提供了参考资料。 对cathelicidin-BF可能具有的各种生物学活性进行了研究。Cathelicidin-BF具有广谱的抗微生物活性，对革兰氏阳性细菌、革兰氏阴性细菌和真菌均有活性，Cathelicidins是动物体内一个具有多功能的抗菌肽家族，目前仅在哺乳类、鸟类、爬行类和鱼类中有发现。Cathelicidins具有广谱的抗微生物活性，不但对普通革兰氏阳性细菌、革兰氏阴性细菌、真菌以及病毒具有非常强的活性，而且对许多临床耐药微生物同样具有作用。除此之外，cathelicidins具有许多其他生物学活性，如对多种免疫细胞具有趋化作用、诱导肥大细胞脱粒和组织胺释放、调节巨噬细胞转录、促进伤口愈合、诱导血管发生、诱导变异细胞系细胞凋亡和淋巴细胞活化等。 金环蛇（Bungarus fasciatus）属于眼镜蛇科（Elapinae）环蛇属（Bungarus），是一种具有前沟牙的毒蛇，广泛分布于我国广东、广西、福建、江西、海南及云南南部。 在本论文中，我们对金环蛇体内cathelicidins家族抗菌肽cathelicidin-BF进行了一系列研究。 通过凝胶过滤、阳离子交换和反相高压液相三步从金环蛇蛇毒冻干粉中分离纯化得到金环蛇cathelicidins家族抗菌肽，命名为cathelicidin-BF。Edman降解法测定其氨基酸序列为KFFRKLKKSVKKRAKEFFKKPRVIGVSIPF，由30个氨基酸残基组成，ESI-MS测得其分子量为3637.5 Da。 构建了金环蛇毒腺cDNA文库，从中克隆得到了编码cathelicidin-BF前体的cDNA序列。该cDNA序列长度为750 bp，由此推断出的cathelicidin-BF前体由191个氨基酸残基组成，包括信号肽区、保守的cathelin区和成熟肽区三部分。用RT-PCR的方法对cathelicidin-BF的组织表达情况进行了研究，结果表明cathelicidin-BF在金环蛇胃、气管、皮肤、肌肉、心脏、肾脏、肺、脑、小肠、脾脏、肝脏、卵巢、毒腺中均有表达，但各组织表达量存在差异。进化分析表明，金环蛇cathelicidin-BF与鸭嘴兽CATH-3在系统进化树中独立成簇，表明金环蛇与鸭嘴兽有着一定的亲缘关系，这为鸭嘴兽在动物进化中分类地位的确定提供了参考资料。 对cathelicidin-BF可能具有的各种生物学活性进行了研究。Cathelicidin-BF具有广谱的抗微生物活性，对革兰氏阳性细菌、革兰氏阴性细菌和真菌均有活性，Cathelicidins是动物体内一个具有多功能的抗菌肽家族，目前仅在哺乳类、鸟类、爬行类和鱼类中有发现。Cathelicidins具有广谱的抗微生物活性，不但对普通革兰氏阳性细菌、革兰氏阴性细菌、真菌以及病毒具有非常强的活性，而且对许多临床耐药微生物同样具有作用。除此之外，cathelicidins具有许多其他生物学活性，如对多种免疫细胞具有趋化作用、诱导肥大细胞脱粒和组织胺释放、调节巨噬细胞转录、促进伤口愈合、诱导血管发生、诱导变异细胞系细胞凋亡和淋巴细胞活化等。 金环蛇（Bungarus fasciatus）属于眼镜蛇科（Elapinae）环蛇属（Bungarus），是一种具有前沟牙的毒蛇，广泛分布于我国广东、广西、福建、江西、海南及云南南部。 在本论文中，我们对金环蛇体内cathelicidins家族抗菌肽cathelicidin-BF进行了一系列研究。 通过凝胶过滤、阳离子交换和反相高压液相三步从金环蛇蛇毒冻干粉中分离纯化得到金环蛇cathelicidins家族抗菌肽，命名为cathelicidin-BF。Edman降解法测定其氨基酸序列为KFFRKLKKSVKKRAKEFFKKPRVIGVSIPF，由30个氨基酸残基组成，ESI-MS测得其分子量为3637.5 Da。 构建了金环蛇毒腺cDNA文库，从中克隆得到了编码cathelicidin-BF前体的cDNA序列。该cDNA序列长度为750 bp，由此推断出的cathelicidin-BF前体由191个氨基酸残基组成，包括信号肽区、保守的cathelin区和成熟肽区三部分。用RT-PCR的方法对cathelicidin-BF的组织表达情况进行了研究，结果表明cathelicidin-BF在金环蛇胃、气管、皮肤、肌肉、心脏、肾脏、肺、脑、小肠、脾脏、肝脏、卵巢、毒腺中均有表达，但各组织表达量存在差异。进化分析表明，金环蛇cathelicidin-BF与鸭嘴兽CATH-3在系统进化树中独立成簇，表明金环蛇与鸭嘴兽有着一定的亲缘关系，这为鸭嘴兽在动物进化中分类地位的确定提供了参考资料。 对cathelicidin-BF可能具有的各种生物学活性进行了研究。Cathelicidin-BF具有广谱的抗微生物活性，对革兰氏阳性细菌、革兰氏阴性细菌和真菌均有活性，Cathelicidins是动物体内一个具有多功能的抗菌肽家族，目前仅在哺乳类、鸟类、爬行类和鱼类中有发现。Cathelicidins具有广谱的抗微生物活性，不但对普通革兰氏阳性细菌、革兰氏阴性细菌、真菌以及病毒具有非常强的活性，而且对许多临床耐药微生物同样具有作用。除此之外，cathelicidins具有许多其他生物学活性，如对多种免疫细胞具有趋化作用、诱导肥大细胞脱粒和组织胺释放、调节巨噬细胞转录、促进伤口愈合、诱导血管发生、诱导变异细胞系细胞凋亡和淋巴细胞活化等。 金环蛇（Bungarus fasciatus）属于眼镜蛇科（Elapinae）环蛇属（Bungarus），是一种具有前沟牙的毒蛇，广泛分布于我国广东、广西、福建、江西、海南及云南南部。 在本论文中，我们对金环蛇体内cathelicidins家族抗菌肽cathelicidin-BF进行了一系列研究。 通过凝胶过滤、阳离子交换和反相高压液相三步从金环蛇蛇毒冻干粉中分离纯化得到金环蛇cathelicidins家族抗菌肽，命名为cathelicidin-BF。Edman降解法测定其氨基酸序列为KFFRKLKKSVKKRAKEFFKKPRVIGVSIPF，由30个氨基酸残基组成，ESI-MS测得其分子量为3637.5 Da。 构建了金环蛇毒腺cDNA文库，从中克隆得到了编码cathelicidin-BF前体的cDNA序列。该cDNA序列长度为750 bp，由此推断出的cathelicidin-BF前体由191个氨基酸残基组成，包括信号肽区、保守的cathelin区和成熟肽区三部分。用RT-PCR的方法对cathelicidin-BF的组织表达情况进行了研究，结果表明cathelicidin-BF在金环蛇胃、气管、皮肤、肌肉、心脏、肾脏、肺、脑、小肠、脾脏、肝脏、卵巢、毒腺中均有表达，但各组织表达量存在差异。进化分析表明，金环蛇cathelicidin-BF与鸭嘴兽CATH-3在系统进化树中独立成簇，表明金环蛇与鸭嘴兽有着一定的亲缘关系，这为鸭嘴兽在动物进化中分类地位的确定提供了参考资料。 对cathelicidin-BF可能具有的各种生物学活性进行了研究。Cathelicidin-BF具有广谱的抗微生物活性，对革兰氏阳性细菌、革兰氏阴性细菌和真菌均有活性，其中包括大量临床分离耐药菌株。Cathelicidin-BF对革兰氏阴性细菌的活性要强于革兰氏阳性细菌，此外对白色念珠菌、毕赤酵母和一些腐生性真菌也具有活性。Cathelicidin-BF的抗氧化活性、溶血活性、凝集素活性、丝氨酸蛋白酶和丝氨酸蛋白酶抑制剂活性、细胞毒性、抗肿瘤活性均不明显。Cathelicidin-BF具有很强的肥大细胞脱颗粒活性。以上结果表明cathelicidin-BF在金环蛇抵御外界病原微生物侵袭的先天免疫反应中可能发挥了重要作用。 利用多种实验方法对cathelicidin-BF的结构和抗菌机理进行了研究。CD和NMR的实验结果表明，在亲水环境中，cathelicidin-BF为无规卷曲的构象；在疏水或模拟细菌细胞质膜的环境中，cathelicidin-BF的N-末端区域具有典型的两亲性α-螺旋构象。杀菌动力学实验结果表明，cathelicidin-BF杀菌作用极其迅速，在浓度大于1×MIC时，在1 min内即可杀死所有细菌，且其杀菌作用是致死性的。扫描电镜结果表明，经过cathelicidin-BF处理的细菌细胞形状发生明显改变，细胞膨胀变形，表面出现大量囊泡状结构。大量细菌细胞破裂溶解，内容物外泄。综合以上结果我们推测：cathelicidin-BF在亲水的环境中为无规卷曲的结构，当通过静电相互作用吸附到细菌细胞质膜上后，由于环境疏水性的增加其N-端转变为两亲性的α-螺旋构象。Cathelicidin-BF的疏水侧插入到细菌细胞质膜内部，亲水侧暴露于细菌细胞质膜表面。随着结合到细菌细胞质膜上的cathelicidin-BF分子不断增加，细菌细胞质膜内陷，最终在细菌细胞质膜上形成孔洞。细菌细胞内容物大量外流，最终导致细菌细胞的死亡。 通过体外和体内多个实验对cathelicidin-BF进行了初步的药理学和药效学研究。Cathelicidin-BF在血清中稳定性较差，容易被血清中各种蛋白酶降解。一定浓度的盐离子能够增强cathelicidin-BF的抗菌活性。动物模型实验表明，cathelicidin-BF对多种细菌引起的小鼠皮肤感染具有很好的治疗效果。Cathelicidin-BF本身所具有的特点及动物模型实验中表现出的极佳的治疗效果使其成为外用抗菌药物开发的优良模板。

Record catch of rock perch, Epinephelus fasciatus by bottom trawling off Ratnagiri

A productive fishing ground for rock perch (Epinephelus fasciatus) was located off Ratnagiri between 17 degree 00' to 17 degree 10' N latitude and 72 degree 20' to 72 degree 30' E longitude, around a depth of 96m during November, 1983. An average catch of 2 ton/hr. was recorded. Length frequency studies of E. fasciatus indicate the probability of a nursery ground consisting of three brood stocks. Hydrographic studies of the ground revealed that the bottom water was oxygen deficient below a strong thermocline extending from 15-75 m depth with the recorded bottom temperature amounting to 20.5 degree C.

Effects of delayed first feeding on growth and survival of rock bream Oplegnathus fasciatus larvae

The effects of the timing of first feeding (0, 1 and 2 days after yolk exhaustion) and starvation on the point-of-no-return (PNR), survival and growth of laboratory-reared rock bream larvae were studied under controlled conditions. Larvae began to feed exogenously at 3 days after hatching (dah) and reached PNR on 54 h after yolk exhaustion at 22 +/- 1.5 degrees C. Larvae growth was significantly affected by the time of first exogenous feeding. The growth of 0 day delayed first feeding larvae was obviously faster than those of the other delayed first feeding larvae (P<0.05) whether at 7 dab (SL=3.40 mm, SGR=5.7, CV=4.0) or at 15 dah (SL=4.85 mm, SGR=6.1, CV=8.2) with a more uniform size distribution. Survival of 0 day delayed first feeding larvae and I day delayed first feeding larvae was 13% and 8% at the end of experiment, respectively, while no larvae survived up to 7 dah for 2 days delayed first feeding larvae and unfed larvae. Food resulted in a progressive deterioration of the larval digestive system and atrophy of skeletal muscle fibre. The ratios of head length to SL (standard length), body height to SL and eye diameter to SL were the most sensitive morphometric indices to detect the effects of fasting on larval condition. Present results showed that the combination of morphological and morphometric variables could be used to evaluate the nutritional condition of rock bream larvae. In order to avoid the potential mortality and gain better development, survival and growth in industrial production, the rock bream larvae must establish successful first feeding within 2 days after yolk exhaustion. (C) 2008 Elsevier B.V. All rights reserved.

Producción de cepas nativas de bacillos thuringiensis y su actividad en Aedes aegypt Linnaeus y Culexpipiens quinque fasciatus say

Tesis (Maestría en Ciencias con Especialidad en Microbiología Industrial) UANL