262 resultados para Ahola, Joonas


Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Resumo:

Tässä kandidaatintyössä käsitellään yrityskauppojen kannattavuuden mittaamista ajallisesti yrityskaupan jälkeen. Työn toteutuksen tärkeyttä korostaa se, että aiemmissa opinnäytetöissä ja tutkimuksissa yrityskaupan kannattavuuden mittaamista on käsitelty lähes pelkästään osakkeenomistajien näkökulmasta. Tämä työ painottuu yrityskaupan sisäisen kannattavuuden mittaamiseen soveltuvien mittareiden käsittelyyn sekä niiden soveltuvuuteen eri yrityskauppatyypeissä. Työn tavoitteena on aikaansaada yhtenäinen selvitys yrityskauppojen kannattavuuden mittaamisesta olemassa olevan kirjallisuuden ja tutkimustiedon pohjalta. Työn lopussa työpari arvioi ja analysoi mittareiden soveltuvuutta eri yrityskauppatyyppeihin. Yrityskauppojen kannattavuuden mittaaminen pohjautuu kauppaan johtaviin motiiveihin ja sille asetettuihin tavoitteisiin. Yleisesti yrityskaupalla tarkoitetaan yritysostoja ja fuusioita, jotka voidaan vielä jakaa eri tyyppeihin toimialaerojen mukaan. Jaottelun perusteella voidaan havaita, etteivät kaikki kannattavuuden mittarit sovellu kaikkiin yrityskauppatyyppeihin. Yrityskauppojen kannattavuutta voidaan mitata sekä itsenäisesti havaittaviin tunnuslukuihin perustuen, objektiivisesti että epäsuoriin lukuarvoihin tai arvioihin perustuen subjektiivisesti. Objektiivisten kannattavuusmittareiden soveltuvuus eri yrityskauppatyyppeihin riippuu merkittävästi ostettavan ja ostavan yrityksen liiketoiminnan yhtenäisyydestä. Työssä esitettävän teoria- ja tutkimustiedon pohjalta esitellään 14 objektiivista kannattavuuden mittaria, joiden soveltuvuutta yrityskauppojen kannattavuuden mittaamiseen arvioidaan työn lopussa. Kaiken kaikkiaan yrityskaupan kannattavuuden mittaaminen tulee toteuttaa tapauskohtaisesti, jolloin voidaan varmistaa valittujen mittareiden antaman tiedon todenmukaisuus yrityskaupan vaikutuksiin liittyen.

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Resumo:

Teknologiateollisuuden asiantuntijapalveluorganisaatiot joutuvat nopeasti muuttuvan toimintaympäristön vuoksi aika ajoin toteuttamaan strategisen muutoksen toimintansa kehittämiseksi. Tämän työn tavoitteena oli selvittää, millä tavoin asiantuntijapalveluorganisaatio voi toimintaansa kehittää. Tutkimuksessa keskityttiin kartoittamaan strategista muutosta palveluprosessien, palvelukonseptien sekä palvelujärjestelmän osalta teoreettisesti sekä kohdeyrityksenä toimineen asiantuntijapalveluorganisaation kannalta. Teoreettinen osuus perustuu alan kirjallisuuteen sekä verkkolähteisiin. Kohdeyrityksen osalta tutkimusta tehtiin pääosin perustuen yrityksen henkilöstölle tehtyihin kvalitatiivisiin sekä vapaamuotoisiin teemahaastatteluihin sekä yrityksen sisäisiin dokumentteihin. Tutkimuksen tuloksena todettiin tärkeiden kehityskohteiden olevan henkilöstön koulutus, motivointi sekä tehokas allokointi; toimintatapojen standardointi asiakaslähtöisyys säilyttäen; ydin- ja lisäpalveluajattelun lisääminen markkinatilanteen mukaisesti; asiakasstrategian luominen sekä organisaatiorakenteen sovittaminen henkilöstöresursseja parhaiten tukevaksi.

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Resumo:

CBS domains are ~60 amino acid tandemly repeated regulatory modules forming a widely distributed domain superfamily. Found in thousands of proteins from all kingdoms of life, CBS domains have adopted a variety of functions during evolution, one of which is regulation of enzyme activity through binding of adenylate-containing compounds in a hydrophobic cavity. Mutations in human CBS domain-containing proteins cause hereditary diseases. Inorganic pyrophosphatases (PPases) are ubiquitous enzymes, which pull pyrophosphate (PPi) producing reactions forward by hydrolyzing PPi into phosphate. Of the two nonhomologous soluble PPases, dimeric family II PPases, belonging to the DHH family of phosphoesterases, require a transition metal and magnesium for maximal activity. A quarter of the almost 500 family II PPases, found in bacteria and archaea, contain a 120-250 amino acid N-terminal insertion, comprised of two CBS domains separated in sequence by a DRTGG domain. These enzymes are thus named CBS-PPases. The function of the DRTGG domain in proteins is unknown. The aim of this PhD thesis was to elucidate the structural and functional differences of CBS-PPases in comparison to family II PPases lacking the regulatory insert. To this end, we expressed, purified and characterized the CBS-PPases from Clostridium perfringens (cpCBS-PPase) and Moorella thermoacetica (mtCBS-PPase), the latter lacking a DRTGG domain. Both enzymes are homodimers in solution and display maximal activity against PPi in the presence of Co2+ and Mg2+. Uniquely, the DRTGG domain was found to enable tripolyphosphate hydrolysis at rates similar to that of PPi. Additionally, we found that AMP and ADP inhibit, while ATP and AP4A activate CBSPPases, thus enabling regulation in response to changes in cellular energy status. We then observed substrate- and nucleotide-induced conformational transitions in mtCBS-PPase and found that the enzyme exists in two differentially active conformations, interconverted through substrate binding and resulting in a 2.5-fold enzyme activation. AMP binding was shown to produce an alternate conformation, which is reached through a different pathway than the substrate-induced conformation. We solved the structure of the regulatory insert from cpCBS-PPase in complex with AMP and AP4A and proposed that conformational changes in the loops connecting the catalytic and regulatory domains enable activity regulation. We examined the effects of mutations in the CBS domains of mtCBS-PPase on catalytic activity, as well as, nucleotide binding and inhibition.

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Resumo:

Kandidaatintutkielmassa esitellään kolmannen sukupolven painevesireaktorilaitosten passiivisia turvallisuusjärjestelmiä.

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Resumo:

Kirjallisuusarvostelu

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Resumo:

Bacteriorhodopsin (BR) is a photosensitive protein which functions as a light-driven proton pump. Due to its photoactivity, BR could be used in photosensing and information processing which has inspired researchers to study the photoelectric response and the appropriate measurement instrumentation for BR. In this thesis, the measurement instrumentation connected to a dry BR sensor was confirmed to affect the photovoltage response measured by using voltage amplifiers. Changing of the input impedance of the measurement instrumentation was shown to alter a part of the measured photovoltage response. The photocurrent measurements using transimpedance amplifier and the presented electrical equivalent circuit were used to show that the photocurrent measurements have no significant effect on the photoelectric response. The photocurrent was shown to be a derivate of the photovoltage response measured from the dry BR sensor when it was compared to the response measured with a voltage amplifier. This confirmed that another part of the photovoltage response was not affected by the measurement instrumentation. The time-variant behavior of the dry BR sensor was confirmed in both the photocurrent and the photovoltage measurements. This was caused by the fact that the capacitance of the dry BR sensor changes with the excitation light intensity.

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador: