Produção e estudo da imobilização de lipases fúngicas visando à obtenção enzimática de biodiesel

A atual demanda por produtos alternativos que substituam os combustíveis fósseis, causadores de alto impacto ambiental negativo, tem fomentado pesquisas em diferentes áreas como o emprego de lipases microbianas como biocatalisadores no setor de energia. Como mais uma forma de busca por tecnologias limpas, há também interesse no aproveitamento de resíduos agroindustriais. Nessa vertente, o Brasil como grande produtor agrícola se destaca na geração de subprodutos como o bagaço de cana-de-açúcar. Uma alternativa mais ecológica para atender a essa demanda é a produção de biodiesel, produzido a partir da transesterificação de triglicerídeos de origem animal ou vegetal, tendo como características não ser tóxico, ser biodegradável e fonte renovável de energia. As lipases são enzimas que aceleram reações de hidrólise e síntese, podendo ser obtidas de microorganismos por meio de processos de fermentação em estado sólido, porém com alta demanda de recursos financeiros para sua produção. Hoje em dia, o que está em alta na indústria de tecnologia com enzimas é a utilização de resíduos agroindustriais e processos de imobilização com o intuito de diminuir os gastos em sua produção, um dos gargalos para seu uso mais amplo. Neste trabalho foi analisada a viabilidade do uso do bagaço de cana-de-açúcar misturado a farelos de soja ou trigo como meios de cultivo em fermentação semi-sólida, assim como a melhor concentração de umidade para o desenvolvimento de lipases pelo microorganismos estudados. Foi testada também a viabilidade de imobilização das lipases produzidas em suporte de celite

Desenvolvimento de kit para quantificação enzimática de etanol

A dosagem do etanol durante a produção de medicamentos, bebidas e combustíveis tem se mostrado bastante importante para o aumento de rendimento dos processos e qualidade dos produtos. Embora existam vários métodos para determinar a concentração do etanol, os enzimáticos são os mais interessantes por serem rápidos, precisos, de fácil manuseio e baixo custo. O objetivo geral desse trabalho foi a elaboração de um Kit de quantificação enzimática de etanol, utilizando a enzima álcool desidrogenase I recombinante de S. cerevisiae (Adh1). Para isso, o gene codificador da enzima álcool desidrogenase I (ADH1) de levedura foi clonado no vetor pET28a para expressão em E. coli (BL21). Em seguida, a produção e solubilidade da enzima álcool desidrogenase I foi determinada, sendo definida uma condição ideal de produção e purificação da proteína recombinante por cromatografia de afinidade. A atividade enzimática da álcool desidrogenase I purificada foi determinada através de ensaios já padronizados na literatura (UV), bem como sua estabilidade em diversas condições de tempo e temperatura. Os resultados obtidos aqui demonstraram que a enzima obtida apresentou boa atividade biológica in vitro, com sensibilidade na detecção de no mínimo 2,3 x 10–4 g/L de etanol em 2 minutos. Além disso, a proteína purificada teve sua atividade preservada quando estocada a - 20°C durante 120 dias, características que possibilitarão que a enzima álcool desidrogenase I recombinante, purificada pela metodologia apresentada nesse trabalho, seja utilizada em um kit de quantificação enzimática de etanol rápido, preciso e de baixo custo

Determinação da temperatura para inativação da urease em amostras de casca e farelo de soja

s not degraded in the rumen but destroy ureasis. Soybean meal is one of the protein ingredients commonly used in formulations of animal feeds. In the diets of monogastric bran has high protein content provided by a greater separation of soybean hulls. For the ruminant protein value of the meal is lower with the inclusion of soybean hulls to reduce the level of protein. With the increased consumption of meal high protein, due to increases in production of pigs and poultry in recent years, increasing the availability of soybean hulls on the market, this is because soybean hulls is little understood in the feeding of monogastric . In this context, the main objective of this study was to determine the times and temperatures needed to ensure the effective inactivation of ureasis present in the bran and soybean hulls. According to the assessments, to make the determination of temperatures and times required for the inactivation of ureasis present in the bran and soybean hulls are 170 º C and 25 minutes for soybean meal and 140 ° C 10 minutes for soybean hulls, respectively

Atividade enzimática no solo e dinâmica de carbono e nitrogênio em pastos de capim-tanzânia sob índices de área foliar residual

Pós-graduação em Zootecnia - FCAV

Aplicações de coquetéis de celulases para a sacarificação enzimática do bagaço de cana-de-açúcar

Pós-graduação em Química - IBILCE

Comportamentos, térmico e mecânico, de compósitos de polipropileno e resíduo da hidrólise enzimática do bagaço de cana de açúcar

Pós-graduação em Engenharia Mecânica - FEG

Oxidação de carboidratos via catálise metálica não enzimática para aplicação em sensores

This work has main aim of is to propose the synthesis and characterization of nanostructured materials for oxidation of carbohydrates such as glucose, with non-enzymatic catalysis. The proposed pathway of synthesis of metal catalysts is the polyol method and techniques of physical characterization proposals for analysis of prepared catalyst pass through diffraction technique of ray-x (DRX), scanning electron microscopy (SEM) and Energy Dispersive Spectroscopy ray-x (EDX). Technical proposals for the electrochemical characterization of the synthesized catalysts are Cyclic voltammetry (CV) and differential pulse voltammetry (DPV). The prospects of this work are compared by the catalytic activity of the sensor designed with non-enzymatic sensors and biosensors also known in the literature

Avaliação do bandeamento cromossômico por digestão enzimática e tratamento com solução tampão citratado

Pós-graduação em Pesquisa e Desenvolvimento (Biotecnologia Médica) - FMB

Purificação e estudos bioquímicos de exo-poligalacturonase (pectinase) produzida pelo fungo termofílico Rhizomucor pusillus, em cultivo submerso e aplicação na extração de sucos de frutas e hidrólise enzimática do bagaço de cana-de-açúcar

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Nanozeólitas como suportes sólidos para imobilização enzimática: Síntese, caracterização de complexos nanozeólitas/enzimas e sua aplicação como catalisadores heterogêneos para produção de biodiesel via rota etílica

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Avaliação térmica e estrutural do bagaço de cana de açúcar pré-tratado com ozônio, ultrassom e micro-ondas para produção de etanol celulósico por hidrólise enzimática

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Effectveness inactivation of trypsin inhibitor from brazilian cultivars of beans (Phaseolus vulgaris L.)

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Resposta enzimática, fisiológica e produtiva do tomateiro e desempenho de porta enxertos resistentes à murcha bacteriana

Pós-graduação em Agronomia (Horticultura) - FCA

Diferentes técnicas de imobilização enzimática para obtenção de catalisadores

As lipases, também chamadas de glicerol éster hidrolases, são enzimas que fazem parte do grupo das serina hidrolases, tendo como substrato, triglicerídeos. O modo de ação das lipases assemelha-se ao das esterases, realizando a hidrólise das ligações ésteres-carboxílicas de acilgliceróis, formando ácidos graxos e glicerol. Processos de bioconversão enzimática têm sido bastante utilizados na produção, transformação e valorização de matérias-primas. Avanços na tecnologia enzimática, como a imobilização de enzimas, possibilitaram a modificação das propriedades cinéticas e da estabilidade destas moléculas contribuindo com o aumento no potencial de aplicações das mesmas. O presente trabalho teve por objetivo estudar diferentes métodos de imobilização de lipases em suportes de sílica, bem como os efeitos deste procedimento, visando melhorar a funcionalidade das enzimas e o maior rendimento econômico nos processos industriais. Os métodos de imobilização escolhidos para os estudos foram: adsorção física, ligação covalente e encapsulação. O processo de imobilização de lipase em Celite (adsorção física) foi otimizado levando em conta o pH, porcentagem da concentração enzima:suporte e temperatura ótimos de atividade enzimática. Também se utilizou Celite como suporte para a imobilização de lipase por ligação covalente, onde se obteve os melhores resultados com atividade enzimática 20% a 40 ºC e eficiência de imobilização de 50%. A celite foi ativada com 3-aminopropiltrietoxisilano e glutaraldeído. Por último, foi avaliada a possibilidade de encapsulação da lipase utilizando o precursor tetraetilortossilicato (TEOS). Os resultados obtidos nesta última metodologia não se mostraram satisfatórios. Logo, com os dados obtidos, podemos dizer que uma boa manutenção da atividade catalítica depende do tipo de retenção (química ou física) e da força de interação entre a enzima e o suporte utilizado, força esta que pode, em alguns casos, causar distorções estruturais na proteína, levando a manutenção ou diminuição da atividade catalítica.

Hidrólise enzimática de fibra de Caroá (Neoglaziovia variegata) visando à produção de nanocelulose e etanol

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)