Purification and characterization of (Na+ + K+)-ATPase from toad kidney

This report describes the partial purification and the characteristics of (Na+ + K+)-ATPase (ATP phosphohydrolase, EC 3.6.1.3) from an amphibian source. Toad kidney microsomes were solubilized with sodium deoxycholate and further purified by sodium dodecyl sulphate treatment and sucrose gradient centrifugation, according to the methods described by Lane et al. [(1973) J. Biol. Chem. 248, 7197--7200], Jørgensen [(1974) Biochim. Biophys. Acta 356, 36--52] and Hayashi et al. [(1977) Biochim. Biophys. Acta 482, 185--196]. (Na+ + K+)-ATPase preparations with specific activities up to 1000 mumol Pi/mg protein per h were obtained. Mg2+-ATPase only accounted for about 2% of the total ATPase activity. Sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis revealed three major protein bands with molecular weights of 116 000, 62 000 and 26 000. The 116 000 dalton protein was phosphorylated by [gamma-32P]ATP in the presence of sodium but not in the presence of potassium. The 62 000 dalton component stained for glycoproteins. The Km for ATP was 0.40 mM, for Na+ 12.29 mM and for K+ 1.14 mM. The Ki for ouabain was 35 micron. Temperature activation curves showed two activity peaks at 37 degrees C and at 50 degrees C. The break in the Arrhenius plot of activity versus temperature appeared at 15 degrees C.

El calamar gigante en el mar peruano. Crucero B/P Hakurei Maru Nº 8. Primavera 2010 y Verano 2011

El crucero se desarrolló en dos etapas, la primera en primavera 2010, de 4° a 11°25’S y la segunda en verano 2011, de 10°10’ a 17°23’S, entre 50 a 200 mn de la costa. La captura del recurso en la primera etapa fue 35.079,6 kg (25.669,1 kg de producción) y en la segunda 165.955,7 kg (123.229,5 kg de producción). La captura por unidad de esfuerzo por día de trabajo fluctuó de 2,9 a 4.292,6 kg/hora; 0,68 a 948,4 kg/línea; 0,07 a 99,8 kg/ línea*hora y 0,0017 a 2,4957 kg/pot*hora. La longitud del manto varió de 17 a 119 cm. Se registró hembras en estadio desovante III (51,5%), madurante II (21,6%); y machos en estadio evacuación III (85,1%) y virginales I (9,7%). Los grupos tróficos más importantes fueron: cefalópodos (% IRI= 66,4), crustáceos (% IRI= 23,7), peces (% IRI= 9,9). Las hembras presentaron: L∞ =111,233 cm LM, K=0,016, t0= 235 y los machos L∞ =99,718 cm LM, K=0,167 y t0=228,4; esta especie tiene una longevidad próxima o poco mayor a un año.

Estudio Línea Base – ELBA Callao, primavera 2011

Estudio Línea Base – ELBA Callao, primavera 2011. Inf Inst Mar Perú. 39(3-4): 149-198.- El ELBA se efectuó en el área delimitada por las islas San Lorenzo y El Frontón y la Península de La Punta, del 21 al 30 de noviembre 2011, para a) caracterizar biológica y oceanográficamente el área de estudio y b) obtener bases técnicas para el ordenamiento pesquero y acuícola. En el área predominaron sedimentos arenosos y grava de origen terrígeno. Presentó características térmicas frías al interior y cálidas al sur, con influencia de aguas costeras. La comunidad fitoplanctónica presentó abundancia de diatomeas. Se identificó zonas con alta biomasa de bentos y con altos valores de stress. Los sólidos suspendidos totales, cadmio y coliformes totales y termotolerantes sobrepasaron los límites de los estándares de calidad acuática en el Perú. Las comunidades de invertebrados más importantes fueron: concha de abanico Argopecten purpuratus, cangrejos Cancer setosus (ahora Romaleon polyodon) y C. porteri, almeja Semele spp., pulpo Octopus mimus y macroalga Macrocystis sp.; el calamar Loligo gahi usa el área para desovar.

Structural organization of alpha-subunit from purified and microsomal toad kidney (Na+ + K+)-ATPase as assessed by controlled trypsinolysis

The membrane organization of the alpha-subunit of purified (Na+ + K+)-ATPase ((Na+ + K+)-dependent adenosine triphosphate phosphorylase, EC 3.6.1.3) and of the microsomal enzyme of the kidney of the toad Bufo marinus was compared by using controlled trypsinolysis. With both enzyme preparations, digestions performed in the presence of Na+ yielded a 73 kDa fragment and in the presence of K+ a 56 kDa, a 40 kDa and small amounts of a 83 kDa fragment from the 96 kDa alpha-subunit. In contrast to mammalian preparations (Jørgensen, P.L. (1975) Biochim. Biophys. Acta 401, 399-415), trypsinolysis of the purified amphibian enzyme led to a biphasic loss of (Na+ + K+)-ATPase activity in the presence of both Na+ and K+. These data could be correlated with an early rapid cleavage of 3 kDa from the alpha-subunit in both ionic conditions and a slower degradation of the remaining 93 kDa polypeptide. On the other hand, in the microsomal enzyme, a 3 kDa shift of the alpha-subunit could only be produced in the presence of Na+. Our data indicate that (1) purification of the amphibian enzyme with detergent does not influence the overall topology of the alpha-subunit but produces a distinct structural alteration of its N-terminus and (2) the amphibian kidney enzyme responds to cations with similar conformational transitions as the mammalian kidney enzyme. In addition, anti alpha-serum used on digested enzyme samples revealed on immunoblots that the 40 kDa fragment was better recognized than the 56 kDa fragment. It is concluded that the NH2-terminal of the alpha-subunit contains more antigenic sites than the COOH-terminal domain in agreement with the results of Farley et al. (Farley, R.A., Ochoa, G.T. and Kudrow, A. (1986) Am. J. Physiol. 250, C896-C906).

Karta öfver storfurstendömet Finland sammandragen, med stöd af de tillförlitligaste kartor uti general landtmäteri kontoret samt särskildte benäget meddelade upplysningar, uppå K. E. Holms förlag, af A. W. Eklund /

1 kartta :, vär. ;, lehti 88,7 x 58 cm

Теченїе Невы рѣки изъ Ладожскаго озера къ Ст. Петербургу / Tetšenïe Nevy rěki iz Ladožskago ozera k St. Peterburgu = Fluvius Newa a Lacu Ladoga Petropolin versus procurrens

Mittakaava 1:105000

Bulletin de la Société J.-K. Huysmans

1939 (T3,N18).

Bulletin de la Société J.-K. Huysmans

1935/04 (N12).

Bulletin de la Société J.-K. Huysmans

1936/12 (N15).

Bulletin de la Société J.-K. Huysmans

1937/08 (N16).

Bulletin de la Société J.-K. Huysmans

1942 (T3,N19).

Bulletin de la Société J.-K. Huysmans

1935/12 (N13).

Bulletin de la Société J.-K. Huysmans

Variante(s) de titre : BSJKH

Bulletin de la Société J.-K. Huysmans

1929/03 (N2).

Bulletin de la Société J.-K. Huysmans

1931/08 (N5).