999 resultados para POLY(DI-NORMAL-ALKYLSILANES)
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Référence bibliographique : Weigert, 516
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Référence bibliographique : Weigert, 527
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Référence bibliographique : Weigert, 528
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Référence bibliographique : Weigert, 529
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Référence bibliographique : Weigert, 530
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Référence bibliographique : Weigert, 507
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Référence bibliographique : Weigert, 549
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Référence bibliographique : Weigert, 551
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Référence bibliographique : Weigert, 550
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Référence bibliographique : Weigert, 552
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Synaptic transmission depends critically on the Sec1p/Munc18 protein Munc18-1, but it is unclear whether Munc18-1 primarily operates as a integral part of the fusion machinery or has a more upstream role in fusion complex assembly. Here, we show that point mutations in Munc18-1 that interfere with binding to the free Syntaxin1a N-terminus and strongly impair binding to assembled SNARE complexes all support normal docking, priming and fusion of synaptic vesicles, and normal synaptic plasticity in munc18-1 null mutant neurons. These data support a prevailing role of Munc18-1 before/during SNARE-complex assembly, while its continued association to assembled SNARE complexes is dispensable for synaptic transmission.
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Référence bibliographique : Weigert, 556-557
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Référence bibliographique : Weigert, 543
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Référence bibliographique : Weigert, 595