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An��lise das poss��veis regi��es organizadoras nucleolares e da atividade nucleolar em Triatoma melanocephalae T. lenti, importantes vetores da doen��a de Chagas

Triatoma melanocephalae T. lentis��o esp��cies cr��pticas de triatom��neos pertencentes ao subcomplexo Brasiliensis. Esses organismos foram agrupados no subcomplexo apenas por caracteres morfol��gicos e pela disposi����o geogr��fica. Sendo assim, estudos citogen��ticos s��o considerados como importantes ferramentas na classifica����o dos triatom��neos e, com isso, podem auxiliar na cria����o de um plano de profilaxia da doen��a. Por meio da t��cnica citogen��tica de impregna����o por ��ons prata, foi poss��vel visualizar a atividade nucleolar e as Regi��es Organizadoras Nucleolares (RONs) desses insetos. T. melanocephalaapresentou tr��s RONs ativas nos autossomos durante a pr��fase I. T. lenti apresentou duas RONs ativas nos autossomos durante a pr��fase I e a met��fase I. Ambas as esp��cies apresentaram o fen��meno de persist��ncia do material nucleolar encontrado em triatom��neos. Sendo assim, por meio da an��lise das RONs, foi poss��vel observar que T. lenti, quando comparado com os outros organismos do subcomplexo, apresentou marca����es semelhantes �� T. tibiamaculata e que T. melanocephalan��o apresenta nenhuma rela����o direta com o subcomplexo. Palavras-chave: Citogen��tica. Taxonomia. Triatominae. Subcomplexo Brasiliensis. ABSTRACT Analysis of nucleolus organizer regions and nucleolar activity in important vectors of Chagas disease (Triatoma melanocephala and T. lenti) Triatoma melanocephalaand T. lentiare important vectors of Chagas disease. These cryptic species of triatomines are grouped in the subcomplexbrasiliensisdue only to morphological characters and geographical distribution. Cytogenetic studies are important to the classification of insects and can assist in creating a disease prevention plan. The aim of the present study was to determine nucleolar activity and nucleolus organizer regions (NORs) in these insects using the cytogenetic method of silver ion impregnation. T. melanocephalaexhibited three active NORs in autosomes during prophase I. T. lentiexhibited two active NORs in autosomes during prophase I and metaphase I. Both species exhibit the persistent nucleolar material found in triatomines. The analysis of NORs in the present study revealed that T. lenti exhibited labeling similar to that found in T. tibiamaculata, which belongs to the subcomplex, whereas T. melanocephalashows no direct relationship with the subcomplex. Keywords: Cytogenetics. Taxonomy. Triatominae. Brasiliensissubcomplex.

Effect of divalent metal ions on the activity and stability of ��-galactosidase isolated from Kluyveromyces lactis

In this study, it was demonstrated that ��-galactosidase can be deactivated and reactivated with EDTA and divalent metal ions. The enzyme was deactivated after 20 minutes in EDTA solution. Maximal deactivation at the lowest EDTA concentration (10-3 mol.L-1) occurred in the presence of Tris-HCl buffer (pH 7.0). The enzyme recovered 50% of its initial activity after 10 minutes at Mg2+concentrations higher than 0.1 mmol.L-1. Experimental concentrations of 0.1 mmol.L-1 Mn2+ and 1.0 mmol.L-1 Co2+ were sufficient to reactivate the enzyme to around 300% of the control activity for the Mn2+ ion and nearly 100% for the Co2+ ion. The enzyme gradually lost its activity when the Co2+ concentration was 10-2 mol.L-1. Ni2+ and Zn2+ were unable to restore the catalytic activity. Km app and Vmax app were 1.95 �� 0.05 mmol.L-1 and 5.40 �� 0.86x10-2 mmol.min-1.mg-1, with o-NPG as substrate. Optimal temperature and pH were 34oC and 7.5. The half-life (t1/2) at 30��C was 17.5 min for the holoenzyme and 11.0 min for the apoenzyme. With respect to pH variation, the apoenzyme proved to be more sensitive than the holoenzyme. Keywords: ��-galactosidase. Divalent metallic ions. Enzyme activity. Stability. RESUMO Efeito de ��ons met��licos divalentes na atividade e estabilidade da ��-galactosidase isolada de Kluyveromyces lactis Este estudo demonstra como a ��-galactosidase pode ser desativada e reativada usando EDTA e ��ons met��licos divalentes. A enzima foi desativada ap��s 20 minutos na presen��a de EDTA. Desativa����o m��xima para a menor concentra����o de EDTA (10-3 mol.L-1) ocorreu na presen��a do tamp��o Tris-HCl. A enzima recuperou 50% de sua atividade inicial ap��s 10 minutos na presen��a de Mg2+ em concentra����es superiores a 0,1mmol.L-1. Concentra����es de 10-4 e 10-3mol.L-1 de Mn2+ e Co2+ foram suficientes para reativar a enzima em 300% comparado ao controle de ��ons Mn2+ e aproximadamente 100% para ��ons Co2+. A enzima perdeu gradualmente a sua atividade quando a concentra����o foi de 10-2 mol.L-1. Ni2+ e Zn2+ foram incapazes de restabelecer a atividade catal��tica. Km app e Vmax app foram 1,95 �� 0,05 mmol.L-1 e 5,40 �� 0,86 x 10-2 mmol.min-1.mg-1. A temperatura e pH ��timos foram 34��C e 7,5. A meia vida da holoenzima foi de 17,5 min a 30��C e para a apoenzima foi de 11,0 min a 30��C. Quanto �� varia����o de pH, a apoenzima provou ser mais sens��vel que a holoenzima. Palavras-chave: ��-galactosidase. Íons met��licos divalentes. Atividade enzim��tica. Estabilidade.