1000 resultados para Nura Nova (Vaixell)
Resumo:
Kartta kuuluu A. E. Nordenskiöldin kokoelmaan
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Kartta kuuluu A. E. Nordenskiöldin kokoelmaan
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Kartta kuuluu A. E. Nordenskiöldin kokoelmaan
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[N. 1:1200000].
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[N. 1:2000000].
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Oikeassa alakulmassa: A Goos schulpsit.
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Alareunassa privilegiomerkintä: Cum gratia et privil. s. r. i. vicariatq, in partibq Rheni, Sveviae, et juris Franconici.
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[N. 1:580000].
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Invokaatio: Ductore domino Jehovah!
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Painovuosi nimekkeestä.
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Painovuosi nimekkeestä.
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Inv.: Ductore domino Jehovah!
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Arkit: A-B4.
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Lipases são enzimas capazes de catalizar uma grande gama de reações de interesse para as indústrias alimentícia, farmacêutica, química, entre outras. Esta versatilidade se deve também às diversas possibilidades de especificidade quanto ao substrato que lipases de diferentes fontes apresentam. Por este motivo, microrganismos produtores desta enzima vêm sendo procurados por grupos de pesquisa no mundo todo. Este trabalho apresenta as propriedades de uma lipase produzida por nova linhagem fúngica de Rhizopus sp. A enzima bruta apresentou condições ótimas de atividade a 40ºC em valores de pH entre 6,0 e 6,5. e manteve 50% ou mais de sua atividade quando aquecida por 60 minutos à temperaturas entre 40ºC e 55ºC. A atividade hidrolítica da lipase bruta foi maior quando o substrato testado foi a gordura de coco, demonstrando afinidade por ácidos graxos saturados de cadeia média. As frações I e II obtidas após purificação parcial da enzima apresentaram características bioquímicas semelhantes as do extrato bruto.
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Objetivou-se neste trabalho extrair peroxidase de folha de Copaifera langsdorffii (COP), medir sua atividade, compará-la com a peroxidase de raiz forte (Horseradish peroxidase - HRP) e determinar o pH ótimo, a melhor solução extratora e o efeito de aditivos sobre a atividade da COP. Os resultados mostraram que a COP atingiu 81,6% da atividade de HRP e a faixa de pH ótimo foi de 5,5 a 6,0. A melhor solução extratora da enzima foi o tampão fosfato de sódio 50 mM, pH 6,0 e o melhor aditivo foi o PVPP. Concluindo, a COP apresenta atividade mais alta que outras peroxidases de diferentes fontes citadas na literatura.