Letter - President's Office of the Church of Jesus Christ of Latter Day Saints to Welland D. Woodruff

Letter from the President’s Office of the Church of Jesus Christ of Latter-day Saints, Salt Lake City, Utah. The letter is addressed to Welland D. Woodruff in response to his request regarding his ancestry. It is confirmed that the family descended through Matthew Woodruff who was the original proprietor of Farmingham Connecticut. The writer says that he has had interviews with several Woodruffs from Chicago and other places. The letter is signed by Wilford Woodruff [4th president of the Church of Jesus Christ of the Latter-Day Saints from 1889-1898], Dec. 7, 1887.

Printed Blank from James McWhirter to S.D. Woodruff

Printed blank from James McWhirter of Woodstock, official assignee, addressed to S.D. Woodruff in regard to the Oct. 10th meeting regarding William Little, an insolvent. This document is slightly stained. This does not affect the text, Sept. 20, 1866.

Printed Blank Regarding the Insolvent Act of 1864 from James McWhirter to S.D. Woodruff

Printed blank regarding the Insolvent Act of 1864, this was sent to S. D. Woodruff in the matter of William Little, an insolvent. There was to be a meeting on the 10th day of October for public examination of the insolvent. The document was signed by James McWhirter, official assignee, Sept. 20, 1866.

Letter to Isabel from J. D. Tait

Letter to Isabel from J. D. Tait in which he says he feels better after “looking out all the books, folios and engravings etc. that mama wants, Nov. 12, 1896.

Letter (marked confidential) to Isabel from J.D. Tait

Letter (marked confidential) to Isabel from J.D. Tait in which he talks of vindictive slander which he feels is false. He refers to a statue which he believes absolutely belongs to him. He says that he will see Isabel on Sunday to discuss the valuables, June 6, 1899.

Letter to Mr. John F. Day [from S.D. Woodruff]

Letter (1 page, double sided) to Mr. John F. Day [from S.D. Woodruff] in which he asks Mr. Day to examine the land and make an account of the no. of pine trees, if any that are suitable for making 16 inch broad pine, Apr. 25, 1878.

Letter to F.B. Day [from S.D. Woodruff]

Letter to F.B. Day (3 pages, unsigned) [from S.D. Woodruff] in which he says he is enclosing the $36.00 owed to him, Nov. 5, 1878.

Letter to John F. Day from [S.D. Woodruff]

Letter (1 ½ handwritten pages) to John F. Day from [S.D. Woodruff] in regard to Mr. Woodruff’s sale of timber in berths 192 and 198. He asks Mr. Day to see if the wood is still uncut, July 9, 1880.

Letter to John F. Day from S.D. Woodruff

Letter to John F. Day from S.D. Woodruff in which he states that he would not think of having Burton perform a service for him again, Aug. 23, 1880.

Letter to H.H. Warner which is unsigned [from S.D. Woodruff]

Letter to H.H. Warner which is unsigned [from S.D. Woodruff] in which he says that he has given his men an explanation of how to reach Pointe Mouillee together with the laws of the club. He believes that Mr. Warner will find much pleasure in the club, May 25, 1886.

Letter to E. Harris which is unsigned [from S.D. Woodruff]

Letter to E. Harris which is unsigned [from S.D. Woodruff] in which he suggests raising the cost of the shooting shares, Feb. 7, 1887.

Programme d'intervention cognitivo-comportementale auprès d'adolescents ayant un trouble anxieux en milieu hospitalier

Rapport d'analyse d'intervention présenté à la Faculté des arts et sciences en vue de l'obtention du grade de Maîtrise ès sciences (M. Sc.) en psychoéducation.

Découverte d'inhibiteurs de la dihydrofolate réductase R67 impliquée dans la résistance au triméthoprime.

Le triméthoprime (TMP) est un antibiotique communément utilisé depuis les années 60. Le TMP est un inhibiteur de la dihydrofolate réductase (DHFR) bactérienne chromosomale. Cette enzyme est responsable de la réduction du dihydrofolate (DHF) en tétrahydrofolate (THF) chez les bactéries, qui lui, est essentiel à la synthèse des purines et ainsi, à la prolifération cellulaire. La résistance bactérienne au TMP est documentée depuis plus de 30 ans. Une des causes de cette résistance provient du fait que certaines souches bactériennes expriment une DHFR plasmidique, la DHFR R67. La DHFR R67 n'est pas affectée par le TMP, et peut ainsi remplacer la DHFR chromosomale lorsque celle-ci est inhibée par le TMP. À ce jour, aucun inhibiteur spécifique de la DHFR R67 est connu. En découvrant des inhibiteurs contre la DHFR R67, il serait possible de lever la résistance au TMP que la DHFR R67 confère aux bactéries. Afin de découvrir des inhibiteurs de DHFR R67, les approches de design à base de fragments et de criblage virtuel ont été choisies. L'approche de design à base de fragments a permis d'identifier sept composés simples et de faible poids moléculaire (fragments) inhibant faiblement la DHFR R67. À partir de ces fragments, des composés plus complexes et symétriques, inhibant la DHFR R67 dans l'ordre du micromolaire, ont été élaborés. Des études cinétiques ont montré que ces inhibiteurs sont compétitifs et qu'au moins deux molécules se lient simultanément dans le site actif de la DHFR R67. L'étude d'analogues des inhibiteurs micromolaires de la DHFR R67 a permis de déterminer que la présence de groupements carboxylate, benzimidazole et que la longueur des molécules influencent la puissance des inhibiteurs. Une étude par arrimage moléculaire, appuyée par les résultats in vitro, a permis d'élaborer un modèle qui suggère que les résidus Lys32, Gln67 et Ile68 seraient impliqués dans la liaison avec les inhibiteurs. Le criblage virtuel de la librairie de 80 000 composés de Maybridge avec le logiciel Moldock, et les essais d'inhibition in vitro des meilleurs candidats, a permis d'identifier quatre inhibiteurs micromolaires appartenant à des familles distinctes des composés précédemment identifiés. Un second criblage virtuel, d'une banque de 6 millions de composés, a permis d'identifier trois inhibiteurs micromolaires toujours distincts. Ces résultats offrent la base à partir de laquelle il sera possible de développer iv des composés plus efficaces et possédant des propriétés phamacologiquement acceptables dans le but de développer un antibiotique pouvant lever la résistance au TMP conféré par la DHFR R67.

Etudes structurales et fonctionnelles des interactions de SUMO avec des proteines d'echafaudage modeles: TIF1beta, PIAS1 et PML

L’adaptation des cellules à leur environnement externe repose sur la transduction adéquate de signaux régulés par une pléthore d'événements moléculaires. Parmi ces événements moléculaires, les modifications post-traductionnelles (MPT) de protéines aident à intégrer, à traduire et à organiser de façon spatiotemporelle ces signaux pour que les cellules puissent réagir aux stimuli externes. Parmi les modifications post-traductionnelles, les petites protéines de la famille de l’Ubiquitine (Ublps, Ubiquitin-like proteins) jouent un rôle majeur dans presque toutes les voies de signalisation. Cette thèse rapporte des études fonctionnelles et structurales des interactions covalentes et non covalentes entre SUMO (Small Ubiquitin related MOdifier), un membre de la famille des Ublps, et trois protéines d'échafaudage, TIF1beta, le corépresseur universel des protéines KRAB-multidoigt de zinc, PIAS1, une ligase E3 pour SUMO et PML, un suppresseur de tumeur. La première étude rapporte l'identification et la caractérisation biochimique des sites de SUMOylation de TIF1beta. Nous avons déterminé que la modification covalente de six résidus lysine par SUMO est essentielle à l’activité de répression de la transcription induit par TIF1beta. En outre, nous présentons des évidences indiquant que la SUMOylation de TIF1 exige non seulement sa capacité à homo-oligomériser, mais est aussi positivement régulée par son interaction avec le domaine KRAB des protéines à doigts de zinc. Partant de ce constat, nous postulons que les protéines KRAB-multidoigt de zinc recrutent leur corépresseur TIF1betaà des gènes cibles, mais aussi accentuent son activité répressive grâce à l'augmentation de sa SUMOylation. Notre seconde étude révèle qu’en plus de réprimer la transcription en tant que MPT covalente, SUMO joue aussi un rôle important dans la répression en tant que partenaire non covalent d’interactions protéine-protéine. Nous avons montré que SUMO interagit simultanément avec deux enzymes de la machinerie de SUMOylation, l’unique enzyme de conjugaison E2, UBC9, et la ligase E3 PIAS1 au sein d’un complexe ternaire répresseur. En outre, nous révélons que la formation du complexe ternaire PIAS1:SUMO:UBC9 est modulée par le niveau de phosphorylation de résidus sérine juxtaposés à un motif d’interaction avec SUMO (SIM) dans PIAS1. Ainsi, SUMO agit comme un adaptateur spécifique qui stabilise les interactions UBC9 E2: E3 PIAS1. Partant de ce constat, nous proposons que les enzymes E2 et E3 des autres systèmes Ublps exploitent des mécanismes similaires dans le cadre de leur fonction Enfin, notre troisième étude explore la régulation des interactions non covalentes de SUMO par la phosphorylation. En utilisant une combinaison d'études in vivo et in vitro, nous démontrons que l'interaction entre SUMO1 et PML est régi par la phosphorylation dépendant de CK2 sur quatre résidus sérine de PML. Les structures cristallographiques des complexes PML-SIM:SUMO1 révèlent que les phospho-sérines de PML contactent des résidus de la région basique de SUMO1. Sachant que la kinase CK2 peut être induite par des kinases activables par le stress, ces résultats suggèrent que les interactions non-covalentes avec SUMO sont modulées par le stress cellulaire. Sur la base de cette constatation, nous postulons que des événements analogues affectent des protéines contenant des séquences SIM ciblées par CK2. En résumé, cette étude révèle qu’en plus de son rôle de MPT, SUMO peut fonctionner comme un adaptateur permettant des interactions spécifiques entre protéines tel que pour les enzymes E3 et E2.

Villusions : construction spatiale de paysages sonores musicalisés

La version intégrale de ce mémoire est disponible uniquement pour consultation individuelle à la Bibliothèque de musique de l’Université de Montréal (www.bib.umontreal.ca/MU).