Inflammatory response of endothelial cells to hepatitis C virus recombinant envelope glycoprotein 2 protein exposure

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Phage-displayed peptides as capture antigens in an innovative assay for Taenia saginata-infected cattle

Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

Heterologous expression and biochemical and functional characterization of a recombinant alpha-type myotoxin inhibitor from Bothrops alternatus snake

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

RPA-1 from Leishmania amazonensis (LaRPA-1) structurally differs from other eukaryote RPA-1 and interacts with telomeric DNA via its N-terminal OB-fold domain

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Vaccination of grazing calves with antigens from the intestinal membranes of Haemonchus contortus: effects against natural challenge with Haemonchus placei and Haemonchus similis

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Lipoprotein Lipase and PPAR Alpha Gene Polymorphisms, Increased Very-Low-Density Lipoprotein Levels, and Decreased High-Density Lipoprotein Levels as Risk Markers for the Development of Visceral Leishmaniasis by Leishmania infantum

Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

Clonagem, expressão e purificação de três mutantes truncados da proteína LaRPA-1 de Leishmania amazonensis

A leishmaniose é uma doença que atinge milhões de pessoas no mundo e, de acordo com a FUNASA, está se espalhando por todas as regiões do Brasil. O tratamento desta zoonose é ineficaz, pois os fármacos utilizados apresentam muitos efeitos colaterais e colaboram com o aparecimento de parasitas e vetores resistentes. Portanto um maior conhecimento sobre a biologia molecular destes protozoários poderá facilitar o descobrimento de novas terapias e desenvolvimento de drogas antiparasitárias. O complexo telomérico é formado pela interação de DNA com proteínas, sendo que estas últimas podem também interagir entre si. A proteína RPA de eucariotos compreende um complexo trimérico subdividido em três subunidades. Este cumpre independentemente ou juntamente com outras proteínas diversas funções vitais para a célula, entre elas, auxiliar na manutenção dos telômeros e ajudar a recrutar a telomerase. Além disso, ela parece ser um dos principais componentes do complexo de proteínas que interagem com o terminal simples fita telomérico de protozoários tripanosomatídeos. Curiosamente, em Leishmania spp., as subunidades 2 e 3, ao contrário da subunidade 1 da RPA, não fazem parte do complexo telomérico. Portanto a LaRPA-1 pode apresentar comportamentos peculiares quando comparada a RPA dos outros eucariotos, e se tornar um importante alvo ao se estudar a biologia molecular do parasita. Este trabalho tem como objetivo clonar, expressar e purificar os três diferentes mutantes truncados da proteína LaRPA-1 para, futuramente, utilizar-se estas proteínas recombinantes como ligantes em ensaios de interação proteína:proteína, visando mapear possíveis sítios ou domínios na proteína LaRPA-1.O gene que codifica LaRPA-1 já encontrava-se clonado e sequenciado no laboratório de Telômeros da UNESP de Botucatu....(Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo)

Obtenção de uma nova proteína recombinante componente do complexo telemérico LAGT1 de Leishmania Amazonensis

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Genotipagem das mutações do gene humano que codifica a lectina ligante da manose de voluntários do Departamento de Parasitologia do Instituto de Biociências

A leishmaniose é uma doença causada pelo protozoário do gênero Leishmania, possuindo uma variedade de formas clínicas. A mais severa é a Leishmaniose visceral, que no Brasil é causada por L. chagasi e transmitida pelo flebotomíneo Lutzomia longipalpis. O cão, tanto o doméstico como o selvagem, é o principal reservatório no ciclo zoonótico da doença, que no Brasil ocorre principalmente na região nordeste. Através de estudos epidemiológicos realizados em áreas endêmicas, notou-se que apesar do elevado número de pessoas infectadas, poucas manifestavam a doença. Isso pode ser explicado pelo estado nutricional e imunológico do paciente, infecção por HIV e variabilidade das cepas, visto que a heterogeneidade genética e diversidade clonal estão relacionadas a variações nos fatores de virulência do parasita. A lectina que se liga à manose (Mannose-Binding Lectin), ou MBL, é uma proteína que pode estar relacionada ao desenvolvimento da doença, uma vez que pode se ligar a carboidratos na membrana externa de patógenos, agindo como uma opsonina e facilitando assim a ação de macrófagos. Altas concentrações desta proteína podem ser desvantajosas, uma vez que pode facilitar a infecção por LV. Genes mutados podem contribuir para a variação do nível sérico da proteína diminuindo as taxas de transcrição do gene. Concluindo, o projeto tem o intuito de identificar e genotipar mutações específicas no promotor e no exon 1 do gene que codifica a MBL em humanos. A realização do estudo permitirá também, a consolidação de uma base de dados para estudos posteriores envolvendo a genética populacional da Lectina Ligante de Manose

Síntese e avaliação biológica de bioisósteros de nitrofural ativos contra Leishmania amazonensis

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Identificação de DNA de Leishmania sp. no encéfalo de cães com Leishmaniose visceral

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Compartimentalização da resposta imune e sua relação com o perfil de citocinas em diferentes órgãos de cães leishmaniose visceral

Pós-graduação em Medicina Veterinária - FCAV

Production of active recombinant eIF5A: reconstitution in E. coli of eukaryotic hypusine modification of eIF5A by its coexpression with modifying enzymes

Eukaryotic translation initiation factor 5A (eIF5A) is the only cellular protein that contains the polyamine-modified lysine, hypusine [Nε-(4-amino-2-hydroxybutyl)lysine]. Hypusine occurs only in eukaryotes and certain archaea, but not in eubacteria. It is formed post-translationally by two consecutive enzymatic reactions catalyzed by deoxyhypusine synthase (DHS) and deoxyhypusine hydroxylase (DOHH). Hypusine modification is essential for the activity of eIF5A and for eukaryotic cell proliferation. eIF5A binds to the ribosome and stimulates translation in a hypusine-dependent manner, but its mode of action in translation is not well understood. Since quantities of highly pure hypusine-modified eIF5A is desired for structural studies as well as for determination of its binding sites on the ribosome, we have used a polycistronic vector, pST39, to express eIF5A alone, or to co-express human eIF5A-1 with DHS or with both DHS and DOHH in Escherichia coli cells, to engineer recombinant proteins, unmodified eIF5A, deoxyhypusine- or hypusine-modified eIF5A. We have accomplished production of three different forms of recombinant eIF5A in high quantity and purity. The recombinant hypusine-modified eIF5A was as active in methionyl-puromycin synthesis as the native, eIF5A (hypusine form) purified from mammalian tissue. The recombinant eIF5A proteins will be useful tools in future structure/function and the mechanism studies in translation.

Estudo das células mononucleares e polimorfonucleares no intestino de cães naturalmente infectados por leishmania infantum

Pós-graduação em Ciência e Tecnologia Animal - FEIS