Caractérisation des processus de désensibilisation homologue et hétérologue du récepteur A des peptides natriurétiques

Mémoire numérisé par la Direction des bibliothèques de l'Université de Montréal.

Mécanismes moléculaires de régulation de l'activité du récepteur A des peptides natriurétiques

Thèse numérisée par la Direction des bibliothèques de l'Université de Montréal.

Caractérisation de l'effet fibroprolifératif induit par la libération paracrine de peptides issus de l'apoptose endothéliale

Mémoire numérisé par la Direction des bibliothèques de l'Université de Montréal.

Effets chroniques des peptides angiotensines II et IV dans le système nerveux central

Thèse numérisée par la Direction des bibliothèques de l'Université de Montréal.

Les effets d'un traitement par l'hormone de croissance sur l'expression ventriculaire des peptides natriurétiques et des isoformes de myosine de chaînes lourdes chez le hamster cardiomyopathique

Mémoire numérisé par la Direction des bibliothèques de l'Université de Montréal.

Amélioration des propriétés pharmacocinétiques de peptides par différentes alkylations N-terminales

Modélisations moléculaires réalisés avec le logiciel HyperChem 8.

Effets de l'administration chronique de l'hormone de croissance sur l'expression et les concentrations sériques des peptides natriurétiques chez le hamster cardiomyopathique UM-X7.1

Mémoire numérisé par la Direction des bibliothèques de l'Université de Montréal.

Mise au point d'une approche de sélection génétique de peptides inhibiteurs d'interactions protéiques fonctionnelles en cellules de mammifères

Mémoire numérisé par la Direction des bibliothèques de l'Université de Montréal.

Exploration des mécanismes d'agrégation de peptides amyloïdes

Mémoire numérisé par la Direction des bibliothèques de l'Université de Montréal.

Caractérisation des processus de désensibilisation homologue et hétérologue du récepteur A des peptides natriurétiques

Mémoire numérisé par la Direction des bibliothèques de l'Université de Montréal.

Mécanismes moléculaires de régulation de l'activité du récepteur A des peptides natriurétiques

Thèse numérisée par la Direction des bibliothèques de l'Université de Montréal.

Caractérisation de l'effet fibroprolifératif induit par la libération paracrine de peptides issus de l'apoptose endothéliale

Mémoire numérisé par la Direction des bibliothèques de l'Université de Montréal.

Effets chroniques des peptides angiotensines II et IV dans le système nerveux central

Thèse numérisée par la Direction des bibliothèques de l'Université de Montréal.

Les effets d'un traitement par l'hormone de croissance sur l'expression ventriculaire des peptides natriurétiques et des isoformes de myosine de chaînes lourdes chez le hamster cardiomyopathique

Mémoire numérisé par la Direction des bibliothèques de l'Université de Montréal.

Peptidomic approach identifies cruzioseptins, a new family of potent antimicrobial peptides in the splendid leaf frog, Cruziohyla calcarifer

Phyllomedusine frogs are an extraordinary source of biologically active peptides. At least 8 families of antimicrobial peptides have been reported in this frog clade, the dermaseptins being the most diverse. By a peptidomic approach, integrating molecular cloning, Edman degradation sequencing and tandem mass spectrometry, a new family of antimicrobial peptides has been identified in Cruziohyla calcarifer. These 15 novel antimicrobial peptides of 20–32 residues in length are named cruzioseptins. They are characterized by having a unique shared N-terminal sequence GFLD– and the sequence motifs –VALGAVSK– or –GKAAL(N/G/S) (V/A)V– in the middle of the peptide. Cruzioseptins have a broad spectrum of antimicrobial activity and low haemolytic effect. The most potent cruzioseptin was CZS-1 that had a MIC of 3.77 μM against the Gram positive bacterium, Staphylococcus aureus and the yeast Candida albicans. In contrast, CZS-1 was 3–fold less potent against the Gram negative bacterium, Escherichia coli (MIC 15.11 μM). CZS-1 reached 100% haemolysis at 120.87 μM. Skin secretions from unexplored species such as C. calcarifer continue to demonstrate the enormous molecular diversity hidden in the amphibian skin. Some of these novel peptides may provide lead structures for the development of a new class of antibiotics and antifungals of therapeutic use.