Ecuaciones de cubicación para el pino silvestre (Pinus sylvestris L.) en el monte Aguas Vertientes N.138 del C.U.P. en el municipio de El Espinar (Segovia).

La finalidad de este trabajo es proponer unas nuevas ecuaciones de cubicación, ya que los métodos utilizados por la Administración podrían estar anticuados. Con estas ecuaciones actualizadas se intentan paliar las diferencias entre Administración y aserradero. Desde hace unos 25 años la Administración de Segovia viene utilizando unos valores modulares para estimar el volumen en pié de los árboles del monte "Aguas Vertientes" Estos valores modulares son tablas en las que se da un volumen teórico para cada pié en cada uno de los rodales y según clases diamétricas de 5 cm. Estas tablas fueron calculadas hace tiempo, y, por lo tanto, sería recomendable realizar unas nuevas tarifas de cubicación. Los objetivos del presente trabajo, son, por tanto, construir una nueva tarifa de cubicación de una entrada V=f(dn) y una tabla de cubicación con dos entradas V=f(dn, H)

La Traca : semanari pa la gent de tro: Año VIII Número 138 - 20 diciembre 1891

Recurso electrónico. Valencia: BVNP, 2014

Novel role of phosphorylation in Fe–S cluster stability revealed by phosphomimetic mutations at Ser-138 of iron regulatory protein 1

Animals regulate iron metabolism largely through the action of the iron regulatory proteins (IRPs). IRPs modulate mRNA utilization by binding to iron-responsive elements (IRE) in the 5′ or 3′ untranslated region of mRNAs encoding proteins involved in iron homeostasis or energy production. IRP1 is also the cytosolic isoform of aconitase. The activities of IRP1 are mutually exclusive and are modulated through the assembly/disassembly of its [4Fe–4S] cluster, reversibly converting it between an IRE-binding protein and cytosolic aconitase. IRP1 is also phosphoregulated by protein kinase C, but the mechanism by which phosphorylation posttranslationally increases IRE binding activity has not been fully defined. To investigate this, Ser-138 (S138), a PKC phosphorylation site, was mutated to phosphomimetic glutamate (S138E), aspartate (S138D), or nonphosphorylatable alanine (S138A). The S138E IRP1 mutant and, to a lesser extent, the S138D IRP1 mutant were impaired in aconitase function in yeast when grown aerobically but not when grown anaerobically. Purified wild-type and mutant IRP1s could be reconstituted to active aconitases anaerobically. However, when exposed to oxygen, the [4Fe–4S] cluster of the S138D and S138E mutants decayed 5-fold and 20-fold faster, respectively, than was observed for wild-type IRP1. Our findings suggest that stability of the Fe–S cluster of IRP1 can be regulated by phosphorylation and reveal a mechanism whereby the balance between the IRE binding and [4Fe–4S] forms of IRP1 can be modulated independently of cellular iron status. Furthermore, our results show that IRP1 can function as an oxygen-modulated posttranscriptional regulator of gene expression.