Farelo de trigo e complexo enzimático na alimentação de frangas de reposição

Foram avaliados os efeitos da inclusão do farelo de trigo (FT) com e sem a suplementação da ração com um complexo enzimático (CE), composto de amilase, protease e celulase, sobre o desempenho de frangas semipesadas (15 semanas de idade) e seu efeito residual na produção de ovos. Foram utilizadas 288 frangas, distribuídas em delineamento inteiramente casualizado, em esquema fatorial 4X2, sendo quatro níveis de FT e dois níveis de um CE na ração: 0 (controle), 10, 20 e 30% X suplementação com 0 ou 50g de um CE/100 kg de ração, resultando em oito tratamentos, com seis repetições. Na fase de crescimento, o consumo de ração, o ganho de peso, a conversão alimentar e o peso vivo foram melhores para as aves que receberam as dietas isentas de FT. A adição do CE diminuiu o consumo de ração nas dietas com 0 e 30% de FT. Durante a fase de produção, o uso do CE na ração de recria sem FT aumentou o peso vivo das aves, mas reduziu no nível de 30% de FT. A produção de ovos diminuiu no nível de 20% de FT quando a dieta foi suplementada com o CE. As conversões alimentares no nível de 10% de FT foram semelhantes ao controle. Observou-se efeito quadrático do nível de FT sobre a conversão por massa de ovos, que foi melhor com 8,01%. Portanto, recomenda-se até 8,01% de inclusão do farelo de trigo na ração de poedeiras semipesadas de 15 a 19 semanas de idade.

Oxidative stress biomarkers and aggressive behavior in fish exposed to aquatic cadmium contamination

Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

Partial characterization of proteolytic activity in Giardia duodenalis purified proteins

O presente estudo consiste em uma caracterização preliminar da atividade proteolítica de frações de proteínas purificadas a partir de lisados de trofozoítos de cepa isolada e axenizada no Brasil. Frações obtidas por cromatografia líquida (FPLC) foram analisadas quanto ao perfil eletroforético em géis de poliacrilamida (SDS-PAGE) e a atividade proteolítica foi avaliada em géis contendo gelatina como substrato. A caracterização das enzimas foi realizada a partir da análise do efeito de inibidores sintéticos de cisteína-proteases (E-64, IAA), serina-proteases (PMSF), serina e cisteína-proteases (TPCK, TLCK, elastatinal), metalo-proteases (EDTA) e aspartil proteases (pepstatina) sobre a degradação do substrato. Entre 30 frações eluídas, bandas de proteínas foram observadas em oito delas, entretanto, atividade proteolítica foi detectada apenas nas frações 23, 24, 25 e 26. O perfil eletroforético das proteínas revelou poucas bandas distribuídas na faixa de 45 a 18 kDa. Os zimogramas revelaram zonas de proteólise na faixa de aproximadamente 62 a 35 kDa, entretanto destacaram-se as bandas de hidrólise de 62, 55, 53, 50, 46 e 40 kDa. Nos ensaios de inibição, a proteólise foi marcantemente inibida por E-64, TPCK, TLCK e elastatinal. Redução discreta da proteólise foi observada com IAA e PMSF, enquanto que EDTA e pepstatina não promoveram alteração dos perfis de hidrólise. Estas observações são relevantes, especialmente se considerarmos que para elucidar o envolvimento das proteases na relação parasita-hospedeiro, a purificação dessas moléculas é um requisito importante.

Differential responses between mature and young leaves of sunflower plants to oxidative stress caused by water deficit

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Influence of stationary and bioreactor cultivation on Lentinula edodes (Berk) pegler lignocellulolitic activity

This work aimed to study the stationary and periodically mixed culture of L. edodes to the production of lignocellulolitic enzymes activity. LE 95/17, LE 96/22 and Leax strains were incubated in 25 g of eucalyptus sawdust substrate in Erlenmeyer flasks in stationary culture at 25 degrees C and in a bioreactor with four complete rotations daily at 25 degrees C and 3% CO2. The samples were collected at 8, 11, 14, 17 and 20 days after the incubation. Oxidative and hydrolytic enzymes analyses were performed. Lignin peroxidase enzyme was not found in the lignolytic systernfor LE 95/17, LE 96/22 and Leax strains in the different incubation methods. The use of bioreactor could be a practicable system to induce the laccase activity for L22 and Leax and MnP activity for L17 and L22. The activity of the hydrolytic enzymes was higher in the stationary system in comparison to periodically mixed system in the bioreactor.

Lipase and esterase: to what extent can this classification be applied accurately?

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Influência da geometria e umidade de colunas de solo na biodegradação de filmes de PCL

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Production and purification of an Endo–1,4-beta-Xylanase from Humicola grisea var. thermoidea by electroelution

Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

Production of thermostable glucoamylase by newly isolated Aspergillus flavus A 1.1 and Thermomyces lanuginosus A 13.37

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Pectinase production by Penicillium viridicatum RFC3 by solid state fermentation using agricultural wastes and agro-industrial by-products

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Tissue-specific expression of esterases in Triatoma infestans (Triatominae, Heteroptera)

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Atividade peroxidásica em basófilos de Phrynops geoffroanus (Testudines Chelidae)

As peroxidases, presentes nos peroxissomos e lisossomos, pertencem às oxidases e atuam como catalítico para o peróxido de hidrogênio (H2O2), posteriormente decomposto pela oxidação de cossubstratos, evitando danos celulares.(¹) Foi aplicada a técnica da peroxidase(2) em esfregaços sanguíneos de Phrynops geoffroanus, comparando com sangue humano, para avaliação da atividade e controle da reação. O esfregaço sanguíneo humano apresentou marcações em neutrófilos, fagócitos com muitos lisossomos e peroxissomos (Figura 1). Nos esfregaços sanguíneos de Phrynops geoffroanus, as marcações apresentaram-se nos basófilos (Figura 2), que representam de 10% a 25% dos leucócitos de quelônios e possuem grande número de granulações citoplasmáticas,(3) sugerindo a presença de grande quantidade de enzimas e organelas como lisossomos e peroxissomos, possivelmente associadas a sua participação em reações imunes. A atividade peroxidásica representa resposta do organismo a ações ambientais danosas, servindo como marcador biológico.

Effect of pectinolitic enzymes on the physical properties of caja-manga (Spondias cytherea Sonn.) pulp

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Estrutura dos grânulos de amido de milho normal e ceroso

Visando obter informações a respeito da estrutura dos grânulos, amidos de milho normal e ceroso foram isolados e submetidos à ação da a-amilase e amiloglucosidase. Para elucidar a estrutura dos grânulos, os resíduos desta hidrólise foram submetidos à cromatografia de permeção em gel Sephadex G-50, diretamente e após sucessivas digestões enzimáticas com pululanase e b-amilase. Os resultados mostraram que existem diferenças nos resíduos dos amidos de milho ceroso e normal, tratados com a-amilase e amiloglucosidase. No resíduo do amido de milho ceroso, os perfis de eluição mostraram duas frações a 290 e 350 ml (picos I e II) respectivamente, que não eram suscetíveis ao ataque da a-amilase e amiloglucosidase, indicando que estas frações faziam parte das zonas cristalinas do amido. Estas frações também faziam parte das áreas cristalinas no amido normal. A presença do pico V à 390 ml na a-glucana do amido de milho normal sugeriu que além das duas frações não suscetíveis à hidrólise existia outra que também participava das zonas cristalinas deste amido como regiões não suscetíveis às enzimas formando, consequentemente, rede cristalina fortemente associada. A presença deste pico a 390 ml sugeriu arranjo cristalino distinto entre o amido de milho ceroso e o normal.

Production and partial characterization of polygalacturonases produced by thermophilic Monascus sp N8 and by thermotolerant Aspergillus sp N12 on solid-state fermentation

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)