730 resultados para Ligações fracas
Resumo:
As lipases, também chamadas de glicerol éster hidrolases, são enzimas que fazem parte do grupo das serina hidrolases, tendo como substrato, triglicerídeos. O modo de ação das lipases assemelha-se ao das esterases, realizando a hidrólise das ligações ésteres-carboxílicas de acilgliceróis, formando ácidos graxos e glicerol. Processos de bioconversão enzimática têm sido bastante utilizados na produção, transformação e valorização de matérias-primas. Avanços na tecnologia enzimática, como a imobilização de enzimas, possibilitaram a modificação das propriedades cinéticas e da estabilidade destas moléculas contribuindo com o aumento no potencial de aplicações das mesmas. O presente trabalho teve por objetivo estudar diferentes métodos de imobilização de lipases em suportes de sílica, bem como os efeitos deste procedimento, visando melhorar a funcionalidade das enzimas e o maior rendimento econômico nos processos industriais. Os métodos de imobilização escolhidos para os estudos foram: adsorção física, ligação covalente e encapsulação. O processo de imobilização de lipase em Celite (adsorção física) foi otimizado levando em conta o pH, porcentagem da concentração enzima:suporte e temperatura ótimos de atividade enzimática. Também se utilizou Celite como suporte para a imobilização de lipase por ligação covalente, onde se obteve os melhores resultados com atividade enzimática 20% a 40 ºC e eficiência de imobilização de 50%. A celite foi ativada com 3-aminopropiltrietoxisilano e glutaraldeído. Por último, foi avaliada a possibilidade de encapsulação da lipase utilizando o precursor tetraetilortossilicato (TEOS). Os resultados obtidos nesta última metodologia não se mostraram satisfatórios. Logo, com os dados obtidos, podemos dizer que uma boa manutenção da atividade catalítica depende do tipo de retenção (química ou física) e da força de interação entre a enzima e o suporte utilizado, força esta que pode, em alguns casos, causar distorções estruturais na proteína, levando a manutenção ou diminuição da atividade catalítica.
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Pós-graduação em Doenças Tropicais - FMB
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Pós-graduação em Ciência dos Materiais - FEIS
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Pós-graduação em Química - IQ
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Pós-graduação em Química - IQ
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Pós-graduação em Química - IQ
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Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)
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The activation of aluminum surface has the most various purposes as for example the search for the surface activation mechanism and the corrosion products by mercury ions. The objective of this work is to study the reactivity of the surface of aluminum metal when activated by mercury ions (Hg2+), with the consequent formation of an Al-Hg amalgam. Results demonstrate that the kinetics of the reaction, by measuring the mass change with time of the corrosion product formed between Al and Hg, and analysis by infrared spectroscopy (IR) that the product of the reaction between the amalgam, located on the surface, and the atmospheric oxygen is Al2O3 (aluminum hydroxide). The results also indicate that the kinetics of the reaction between the amalgam (Hg-Al) and atmospheric oxygen is of first order and reach a region where there is no more formation of product
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Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)
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Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
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Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)
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Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)
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Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
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Pós-graduação em Química - IBILCE
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As xilanases são enzimas que hidrolisam as ligações 1,4-β-xilosídicas da xilana e que possuem potencial biotecnológico em vários processos industriais, como na clarificação de sucos e vinhos, na fabricação de pães, na produção de biocombustíveis e no tratamento das polpas celulósicas. Além disso, os produtos de hidrólise da xilana, xilooligossacarídeos, podem ser utilizados como ingredientes prebióticos, ou seja, ingredientes nutricionais não digeríveis que estimulam seletivamente a proliferação e a atividade de bactérias benéficas do cólon. O uso de enzimas microbianas nas indústrias se dá devido às suas diversas vantagens sobre os métodos químicos e à facilidade de obtenção do microrganismo. Assim, os objetivos deste trabalho foram: produzir e caracterizar parcialmente a xilanase de Aspergillus sp isolado de pó de café utilizado, purificar parcialmente a enzima produzida e analisar os produtos de hidrólise da xilana. O Aspergillus sp mostrou-se bom produtor de xilanase quando o pó de sabugo de milho foi utilizado como fonte de carbono e a xilanase produzida apresentou melhor atividade específica quando o período de cultivo foi de 168 horas. Os processos de precipitação de proteínas e diálise promoveram o aumento da atividade específica do extrato. A xilanase de Aspergillus sp apresentou pH e temperatura de máxima atividade semelhantes aos de produzidas por Aspergillus niger isolados de outras fontes. A hidrólise da xilana produziu xilose e xilooligossacarídeos. Além da xilanase, o fungo revelou ser produtor de outras proteínas que podem ser estudadas em pesquisas futuras.