1000 resultados para Bains de mer
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Référence bibliographique : Rol, 55442
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Référence bibliographique : Rol, 60416
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Référence bibliographique : Rol, 60419
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Référence bibliographique : Rol, 60450
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Référence bibliographique : Rol, 60451
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Référence bibliographique : Rol, 60452
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Référence bibliographique : Rol, 60455
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Référence bibliographique : Rol, 60456
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Référence bibliographique : Rol, 60565
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Mode of access: Internet.
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Suite à la demande d'exploitation de la zone de Ronce les Bains – Barat par le Comité Régional de la Conchyliculture du Poitou-Charentes (CRCPC), la Direction Départementale du Territoire et de la Mer (DDTM) a demandé la réalisation d'une étude sanitaire en vue du classement de cette zone de production pour les bivalves fouisseurs (groupe 2). Cette étude réalisée par le Laboratoire Environnement Ressources des Pertuis Charentais bénéficie d'un financement de la Direction Générale de l'Alimentation (DGAL). Basée sur le paramètre microbiologique (Escherichia coli) et chimiques (plomb, mercure, cadmium). L'étude sanitaire a pour objectifs : d'estimer la qualité microbiologique et chimique de la zone en vue du classement sanitaire de la zone par l'administration conformément aux exigences du Règlement CE n° 854/2004 ; et de déterminer la stratégie d'échantillonnage à mettre en oeuvre dans le cadre de la surveillance sanitaire régulière de cette zone suite à son classement. L’étude des informations disponibles a permis l’identification de sources de contamination potentielle et la définition d’une stratégie d’échantillonnage. Trois points de suivi ont été positionnés dans des secteurs jugés sensibles aux sources de contamination, et ont été échantillonnés de février 2011 à janvier 2013. Les concentrations maximales en cadmium, mercure et plomb sont inférieures aux critères chimiques réglementaires et sont compatibles avec un classement A, B ou C. Le suivi microbiologique réalisé indique une qualité B pour chacun des deux points de suivi selon les seuils microbiologiques définis par le règlement (CE) n° 854/2004 (un troisième point a été arrêté au cours de l’étude pour manque de ressource). La qualité de la zone est donc estimée B dans son ensemble. Le point « Ronce » est le plus sensible aux contaminations microbiologiques, la surveillance régulière REMI de la zone de Ronce les Bains – Barat pour le groupe 2 sera donc basée sur ce point.
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The testing of a 30-mer dG-rich phosphorothioate oligodeoxynucleotide (LG4PS) for effects on the behaviour of vascular smooth muscle cells (VSMC) in vitro and in vivo is described. LG4PS at 0.3 mu M inhibited significantly the phenotype modulation of freshly isolated rabbit VSMC, and cell outgrowth from pig aortic explants was inhibited similar to 80% by 5 mu M LG4PS. The growth of proliferating rabbit and pig VSMC was inhibited similar to 70% by 0.3 mu M and 5 mu M LG4PS, respectively. Though less marked, the antiproliferative effects of LG4PS on human VSMC were comparable to those obtained with heparin. The cytotoxic effects of LG4PS on VSMC in vitro were low. Despite these promising results, adventitial application of 2-200 nmol LG4PS in pluronic gel failed to reduce vascular hyperplasia in balloon-injured rabbit carotid arteries, and the highest dose caused extensive mortality. (C) 1997 Academic Press Limited.
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The small amounts of antibacterial peptides that can be isolated from insects do not allow detailed studies of their range of activity, side-chain sugar requirements, or their conformation, factors that frequently play roles in the mode of action. In this paper, we report the solid-phase step-by-step synthesis of diptericin, an 82-mer peptide, originally isolated from Phormia terranovae. The unglycosylated peptide was purified to homogeneity by conventional reversed-phase high performance liquid chromatography, and its activity spectrum was compared to that Of synthetic unglycosylated drosocin, which shares strong sequence homology with diptericin's N-terminal domain. Diptericin appeared to have antibacterial activity:for only a limited number of Gram-negative bacteria. Diptericin's submicromolar potency against Escherichia coli strains indicated that, in a manner similar to drosocin, the presence of the carbohydrate side chain is not,necessary to kill bacteria. Neither the N-terminal, drosocin-analog fragment, nor the C-terminal, glycine-rich attacin-analog region was active against any of the bacterial strains studied, regardless of whether the Gal-GalNAc disaccharide units were attached. This suggested that the active site of diptericin fell outside the drosocin or attacin homology domains. In addition, the conformation of diptericin did not seem to play a role in the antibacterial activity, as was demonstrated by the complete lack of ordered structure by two-dimensional nuclear magnetic resonance spectroscopy and circular dichroism. Diptericin completely killed bacteria within I h, considerably faster than drosocin and the attacins; unlike some other, fast-acting antibacterial peptides, diptericin did not lyse normal mammalian cells. Taken together, these data suggest diptericin does not belong to any known class of antibacterial peptides.