Produção de matéria seca e proteína bruta e relação folha/colmo de genótipos de capim-elefante aos 56 dias de rebrota

Doze genótipos de capim-elefante foram avaliados em um delineamento em blocos ao acaso com três repetições. A parcela experimental foi composta de quatro linhas com 3 m de comprimento, espaçadas a 1 m e adubadas com 100 kg de P2O5, 100 kg de N, 60 kg de K2O e 25 kg de micronutrientes/ha. Os genótipos diferiram significativamente quanto à altura da planta e à produção de MS, de PB e matéria seca digestível (MSD)/ha. Os genótipos CNPGL 92-94-01, CNPGL 92-79-02, CNPGL 91-06-02, CNPGL 94-07-02, CNPGL 94-09-01, BAG 66, CNPGL 93-32-02 e cv. Cameroon apresentaram os maiores rendimentos de MS, PB e MSD e não diferiram significativamente quanto à relação folha/colmo (F/C). A análise de Cluster sugeriu o agrupamento dos genótipos de maior produção de MS, PB e MSD e dos genótipos com menores produções de MS, PB e MSD.

Fracionamento de carboidratos e compostos nitrogenados de genótipos de capim-elefante aos 56 dias de rebrota

Objetivou-se neste estudo determinar as frações de carboidratos e de compostos nitrogenados de genótipos de capim-elefante, em um único corte aos 56 dias de idade, na primavera. Avaliaram-se 12 genótipos de capim-elefante em um delineamento de blocos ao acaso com três repetições, no qual a parcela experimental foi composta de quatro linhas com 3 m de comprimento, espaçadas 1 m e adubadas com 100 kg de P2O5, 100 kg de N, 60 kg de K2O e 25 kg de micronutrientes/ha. As frações de carboidratos A + B1, B2 e C diferiram entre os genótipos. Os genótipos CNPGL 92-94-01, CNPGL 92-70-02, CNPGL 91-06-02, CNPGL 91-25-01, CNPGL 93-32-02 e Cameroon apresentaram os menores valores da fração C de carboidratos. Entre as frações nitrogenadas, apenas as frações B3 e C apresentaram diferenças. Os menores valores da fração C nitrogenada foram observados nos genótipos CNPGL 92-70-02, Napier, CNPGL 94-07-02 e CNPGL 91-25-01.

Orphan nuclear receptor NGFI-B forms dimers with nonclassical interface

The orphan receptor nerve growth factor-induced B (NGFI-B) is a member of the nuclear receptor's subfamily 4A (Nr4a). NGFI-B was shown to be capable of binding both as a monomer to an extended half-site containing a single AAAGGTCA motif and also as a homodimer to a widely separated everted repeat, as opposed to a large number of nuclear receptors that recognize and bind specific DNA sequences predominantly as homo- and/or heterodimers. To unveil the structural organization of NGFI-B in solution, we determined the quaternary structure of the NGFI-B LBD by a combination of ab initio procedures from small-angle X-ray scattering (SAXS) data and hydrogen-deuterium exchange followed by mass spectrometry. Here we report that the protein forms dimers in solution with a radius of gyration of 2.9 nm and maximum dimension of 9.0 nm. We also show that the NGFI-B LBD dimer is V-shaped, with the opening angle significantly larger than that of classical dimer's exemplified by estrogen receptor (ER) or retinoid X receptor (RXR). Surprisingly, NGFI-B dimers formation does not occur via the classical nuclear receptor dimerization interface exemplified by ER and RXR, but instead, involves an extended surface area composed of the loop between helices 3 and 4 and C-terminal fraction of the helix 3. Remarkably, the NGFI-B dimer interface is similar to the dimerization interface earlier revealed for glucocorticoid nuclear receptor (GR), which might be relevant to the recognition of cognate DNA response elements by NGFI-B and to antagonism of NGFI-B-dependent transcription exercised by GR in cells. Published by Cold Spring Harbor Laboratory Press. Copyright © 2007 The Protein Society.

Desempenho ponderal de novilhas mestiças Holandês x Zebu submetidas a duas estratégias de suplementação mineral

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