Use of modified atmosphere to extend shelf life of fresh-cut carambola (Averrhoa carambola L. cv. Fwang Tung)

Fresh-cut fruit products, including carambola (Averrhoa carambola L.) have limited marketability due to cut surface browning attributed to oxidation of phenolic compounds by enzymes such as polyphenol oxidase (PPO). The objective of this study was to evaluate postharvest changes of carambola slices in three different packagings. Carambola fruit (cv. Fwang Tung) were picked from the orchard of Estação Experimental de Citricultura de Bebedouro at mature-green stage. Fruit were washed, dipped in NaOCl solution (200 mg.L -1 for 5 minutes), and stored overnight at 10°C. Fruit were manually sliced into pieces of approximately 1 cm. Slices were rinsed with NaOCl solution at 20 mg.L-1, drained for 3 minutes, and packaged in polyethylene terephthalate (PET) trays (Neoform N94); polystyrene trays covered with PVC 0.017 mm (Vitafilm - Goodyear); and vacuum sealed polyolefin bags (PLO, Cryovac PD900). The packages were stored at 6.8°C and 90%RH for 12 days and samples taken every 4 days. PET trays and PVC film did not significantly modify internal atmosphere and the high water permeability of PVC led to more rapid slice desiccation. PPO activity was lower when slices were packaged in PLO vacuum sealed bags, which reduced discolouration and led to better appearance maintenance for up to 12 days.

The importance of size-exclusion characteristics of type I collagen in bonding to dentin matrices

The mineral phase of dentin is located primarily within collagen fibrils. During development, bone or dentin collagen fibrils are formed first and then water within the fibril is replaced with apatite crystallites. Mineralized collagen contains very little water. During dentin bonding, acid-etching of mineralized dentin solubilizes the mineral crystallites and replaces them with water. During the infiltration phase of dentin bonding, adhesive comonomers are supposed to replace all of the collagen water with adhesive monomers that are then polymerized into copolymers. The authors of a recently published review suggested that dental monomers were too large to enter and displace water from collagen fibrils. If that were true, the endogenous proteases bound to dentin collagen could be responsible for unimpeded collagen degradation that is responsible for the poor durability of resin-dentin bonds. The current work studied the size-exclusion characteristics of dentin collagen, using a gel-filtration-like column chromatography technique, using dentin powder instead of Sephadex. The elution volumes of test molecules, including adhesive monomers, revealed that adhesive monomers smaller than ∼1000 Da can freely diffuse into collagen water, while molecules of 10,000 Da begin to be excluded, and bovine serum albumin (66,000 Da) was fully excluded. These results validate the concept that dental monomers can permeate between collagen molecules during infiltration by etch-and-rinse adhesives in water-saturated matrices. © 2013 Acta Materialia Inc.

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