Modelización de ensayos de corte directo de escollera en cajón de 1x1 m2

En el presente proyecto se redacta un estudio sobre la resistencia al corte de escolleras en cajón de 1x1m2.Con este estudio se intentará valores aproximados al ángulo de rozamiento. Estos parámetros se distinguirán en función si las escolleras son directamente vertidas o si han sufrido una previa compactación. Para ello se han realizado una serie de ensayos, con materias traído de varias zonas de España al Laboratorio de Geotecnia de CEDEX. Los datos obtenidos se han interpretado de varias formas. Primero se ha analizado las curvas resultantes de la tensión tangencial en función del desplazamiento. Después se ha aplicado un análisis de la relación entre el ángulo de rozamiento y la tensión normal. Por otra parte se han utilizado dos modelos, uno de hiperbólico y otro modelo rotura. Dentro del modelo de rotura se han tomado dos criterios. Un primer criterio según el criterio de rotura de Morh-Coulomb y un segundo criterio no lineal sino parabólico. Con los resultados obtenidos de las interpretaciones, se ha realizado una comparativa. Por una parte se han comparada con los datos que dieron otros autores y por otra parte con los resultados obtenidos en los ensayos de corte directo en caja de 30x30 cm2. Las conclusiones obtenidas, un valor del ángulo de rozamiento sería de 42° para escolleras que no han sido compactadas y de 47° para escolleras que hayan sido compactadas.

A functionally defined model for the M2 proton channel of influenza A virus suggests a mechanism for its ion selectivity

The M2 protein from influenza A virus forms proton-selective channels that are essential to viral function and are the target of the drug amantadine. Cys scanning was used to generate a series of mutants with successive substitutions in the transmembrane segment of the protein, and the mutants were expressed in Xenopus laevis oocytes. The effect of the mutations on reversal potential, ion currents, and amantadine resistance were measured. Fourier analysis revealed a periodicity consistent with a four-stranded coiled coil or helical bundle. A three-dimensional model of this structure suggests a possible mechanism for the proton selectivity of the M2 channel of influenza virus.

The active oligomeric state of the minimalistic influenza virus M2 ion channel is a tetramer

The influenza A virus M2 integral membrane protein is an ion channel that permits protons to enter virus particles during uncoating of virions in endosomes and also modulates the pH of the trans-Golgi network in virus-infected cells. The M2 protein is a homo-oligomer of 97 residues, and analysis by chemical cross-linking and SDS/PAGE indicates M2 forms a tetramer. However, a higher order molecular form is sometimes observed and, thus, it is necessary to determine the active form of the molecule. This was done by studying the currents of oocytes that expressed mixtures of the wild-type M2 protein (epitope tagged) and the mutant protein M2-V27S, which is resistant to the inhibitor amantadine. The composition of mixed oligomers of the two proteins expressed at the plasma membrane of individual oocytes was quantified after antibody capture of the cell surface expressed molecules and it was found that the subunits mixed freely. When the ratio of wild-type to mutant protein subunits was 0.85:0.15, the amantadine sensitivity was reduced to 50% and for a ratio of 0.71:0.29 to 20%. These results are consistent with the amantadine-resistant mutant being dominant and the oligomeric state being a tetramer.