980 resultados para Page, Harlan, 1791-1834.


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Esta tesis investiga la asimilación de la filosofía útil en la Nueva Granada, a través del caso de José Félix de Restrepo, entre 1773 y 1791. En aras de contribuir al estudio de uno de los ámbitos de la Ilustración, el educativo. De tal manera, esta tesis se encuentra compuesta por dos capítulos. El primer capítulo está dedicado a la formación educativa de José Félix de Restrepo en la ciudad de Santa fe. Aquí, tengo en cuenta la tensión que se gestó desde mediados del siglo XVIII entre el canon escolástico y el canon moderno de educación. Tensión que marcó la formación de Restrepo y que lo llevó en su primer periodo como docente a enfrentar múltiples desafíos. Mientras que en el segundo capítulo estudio la estadía de Restrepo en Popayán, luego de haber pasado por un proceso de apropiación de la filosofía útil en Santafé, y la forma en la que durante sus tres periodos de clases logró difundir en sus estudiantes los conocimientos adquiridos en el Colegio de San Bartolomé. Conocimientos que contribuyeron significativamente a que en una ciudad donde no residió el centro de poder, es decir periférica, como Popayán, se fuera estableciendo un “nuevo polo de apropiación del pensamiento experimentalista”.

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La inserción de la ciencia en el virreinato de la Nueva Granada a partir de las reformas escolares de finales del siglo XVIII ha sido tema de amplio debate en la historiografía universitaria colombiana. Este libro, precisamente, inserta el caso de José Félix de Restrepo a esta discusión, investigando cómo fue la asimilación y la difusión de la «filosofía útil» en su experiencia como estudiante y catedrático, durante las transformaciones que sufrió la educación luego de la expulsión de los jesuitas. José Félix de Restrepo fue una importante figura cultural y política de finales del siglo XVIII y de los primeros años del siglo XIX. Si bien no fue un pensador destacado, como sí lo fueron muchos de sus estudiantes, es innegable su labor como educador y difusor de la ciencia a finales del período colonial. Por esta razón, el rastreo de sus actividades educativas entre 1773 y 1791 es una importante fuente histórica para entender el dinamismo con el que la ciencia se insertó en los programas educativos de los colegios coloniales.

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Raised levels of chylomicrons and chylomicron remnants, which circulate following a meal, have been implicated in the development of atherosclerosis. Apolipoprotein (apo) B-48 is exclusively associated with chylomicron particles and provides a specific direct measurement of the number of intestinally derived lipoproteins in the circulation. The quantification of apo B-48 in biological samples is difficult due to the very low concentration in plasma, structural similarity to the N-terminal 48% of apo B-100 and lack of an appropriate standard for apo B-48. Sodium dodecyl sulphate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE), followed by coomassie blue staining, has been used for many years to measure apo B-48 levels in triacylglycerol (TAG)-rich lipoprotein samples. The raising of antiserum to apo B-48 has led to development of more sensitive and specific methods including immunoblotting and enzyme-linked immunosorbant assays (ELISAs). This has enabled direct measurement of apo B-48 in plasma without the need for separation into TAG-rich lipoproteins. A high degree of variability was observed in the apo B-48 concentrations reported in the literature both within and between the SDS-PAGE, immunoblotting and ELISA methods. (C) 2004 Elsevier Ireland Ltd. All rights reserved.

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Free-flow isoelectric focusing (IEF) is a gel-free method for separating proteins based on their isoelectric point (pl) in a liquid environment and in the presence of carrier ampholytes. this method has been used with the RotoforTM cell at the preparative scale to fractionate proteins from samples containing several hundred milligrams of protein; see the refeences listed in Bio-Rad bulletin 3152. the MicroRotofor cell applies the same method to much sl=maller protein samples without dilution, separating and recoverng milligram quantities of protein in a total volume of about 2 ml.

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