1000 resultados para Moynet, Léon
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Signatur des Originals: S 36/F11298
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Signatur des Originals: S 36/G02998
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Signatur des Originals: S 36/G03602
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Signatur des Originals: S 36/G03847
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Signatur des Originals: S 36/G04485
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Signatur des Originals: S 36/G04488
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Signatur des Originals: S 36/G04586
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El siguiente trabajo realiza un análisis teórico e historiográfico a partir de la obra de Abraham Léon, recientemente editada en la Argentina. Además de reflexionar sobre el rol de los judíos a lo largo de la historia, considerar su vinculación con actividades mercantiles, y estructurar una mirada sobre las causas del antisemitismo, el objetivo es discutir la caracterización socioeconómica de los períodos precapitalistas y entender la dinámica de cambio que originó un nuevo sistema de producción
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El siguiente trabajo realiza un análisis teórico e historiográfico a partir de la obra de Abraham Léon, recientemente editada en la Argentina. Además de reflexionar sobre el rol de los judíos a lo largo de la historia, considerar su vinculación con actividades mercantiles, y estructurar una mirada sobre las causas del antisemitismo, el objetivo es discutir la caracterización socioeconómica de los períodos precapitalistas y entender la dinámica de cambio que originó un nuevo sistema de producción
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El siguiente trabajo realiza un análisis teórico e historiográfico a partir de la obra de Abraham Léon, recientemente editada en la Argentina. Además de reflexionar sobre el rol de los judíos a lo largo de la historia, considerar su vinculación con actividades mercantiles, y estructurar una mirada sobre las causas del antisemitismo, el objetivo es discutir la caracterización socioeconómica de los períodos precapitalistas y entender la dinámica de cambio que originó un nuevo sistema de producción
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Estudio crítico de la arquitectura de Albert Speer a través de la monografía elaborada por Leon Krier.
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El trabajo del arquitecto francés Léon Jaussely (1875-1932) apenas es conocido en España excepto por su propuesta para el Plan de Enlaces de Barcelona. Por otra parte, incluso en Francia, su labor de urbanista continua siendo relativamente desconocida, respecto a la de otros contemporáneos, como Tony Garnier o Alfred Agache, de la que se ha denominado Escuela Francesa de Urbanismo. Este olvido puede estar vinculado a la dispersión de su obra y a que algunos de los documentos más significativos de sus planes (memorias y planos de ordenación) no hayan llegado hasta nosotros. Sin embargo, la documentación conservada y su obra escrita (artículos y los cursos de Art urbain que impartió en l?École des Hautes Études Urbaines y l?École des Beaux-Arts), permiten reconstruir el pensamiento de Jaussely y también la evolución de su modo de intervenir en la ciudad, ambos estrechamente vinculados a las transformaciones disciplinares de las primeras décadas del siglo XX.
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Lon protein of Escherichia coli is an ATP-dependent protease responsible for the rapid turnover of both abnormal and naturally unstable proteins, including SulA, a cell division inhibitor made after DNA damage, and RcsA, a positive regulator of transcription. Lon is a multimer of identical 94-kDa subunits, each containing a consensus ATPase motif and a serine active site. We found that overexpressing Lon, which is mutated for the serine active site (LonS679A) and is therefore devoid of proteolytic activity, unexpectedly led to complementation of the UV sensitivity and capsule overproduction of a lon deletion mutant. SulA was not degraded by LonS679A, but rather was completely protected by the Lon mutant from degradation by other cellular proteases. We interpret these results to mean that the mutant LonS679A binds but does not degrade Lon substrates, resulting in sequestration of the substrate proteins and interference with their activities, resulting in apparent complementation. Lon that carried a mutation in the consensus ATPase site, either with or without the active site serine, was no longer able to complement a Δlon mutant. These in vivo results suggest that the pathway of degradation by Lon couples ATP-dependent unfolding with movement of the substrate into protected chambers within Lon, where it is held until degradation proceeds. In the absence of degradation the substrate remains sequestered. Comparison of our results with those from a number of other systems suggest that proteins related to the regulatory portions of energy-dependent proteases act as energy-dependent sequestration proteins.
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The ATP-dependent Lon protease of Saccharomyces cerevisiae mitochondria is required for selective proteolysis in the matrix, maintenance of mitochondrial DNA, and respiration-dependent growth. Lon may also possess a chaperone-like function that facilitates protein degradation and protein-complex assembly. To understand the influence of Lon’s ATPase and protease activities on these functions, we examined several Lon mutants for their ability to complement defects of Lon-deleted yeast cells. We also developed a rapid procedure for purifying yeast Lon to homogeneity to study the enzyme’s activities and oligomeric state. A point mutation in either the ATPase or the protease site strongly inhibited the corresponding activity of the pure protein but did not alter the protein’s oligomerization; when expressed at normal low levels neither of these mutant enzymes supported respiration-dependent growth of Lon-deleted cells. When the ATPase- or the protease-containing regions of Lon were expressed as separate truncated proteins, neither could support respiration-dependent growth of Lon-deleted cells; however, coexpression of these two separated regions sustained wild-type growth. These results suggest that yeast Lon contains two catalytic domains that can interact with one another even as separate proteins, and that both are essential for the different functions of Lon.