998 resultados para Atividade enzimática


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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

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The most important role played by the enzyme Glucose- 6-Phosphate Dehydrogenase (G6PD) in erythrocyte metabolism is in generating energy and reducing power used to protect the cell against oxidative attack. G6PD deficiency is the erythroenzymopathy that most frequently causes hemolytic anemia, and more than 130 molecular variants have already been identified. The aim of this study was to analyze the genetic mutations in the G6PD-deficient adult males in the population of the region of Araraquara, São Paulo State. Out of 5087 male blood donors, 89 were deficient for G6PD, as confirmed by assaying the enzyme activity and electrophoresis on cellulose acetate. Thus, a frequency of 1.75% of G6PD-deficient patients was found, this value being similar to other investigations in São Paulo state. Molecular analysis was performed by amplification of genomic DNA with specific primers and digestion with restriction enzymes. In 96.6% of the patients, the G6PD A¯ variant was observed, with mutations at residues 376(A→G) and 202(G→A). Mean G6PD specific activity among the patients was 1.31 IU.g Hb-1.min-1 at 37ºC, that is 10.8% of the normal activity of the G6PD B enzyme. The variant forms G6PD A¯ 680(G→T) and 968(T→C) were not found. In 3.4% of the deficient individuals, the G6PD Mediterranean variant was found, with a mutation at 563(C→T). In these cases, mean enzymatic activity was 0.25 IU.g Hb-1.min-1 at 37ºC, or 2.1% of the enzymatic activity of G6PD B. The use of traditional techniques, allied to the identification of the different molecular variants, is important for the understanding of the structural and functional properties and hemolytic behavior of the red blood cells of the patient.

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Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

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Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

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A presente invenção está relacionada com a otimização das condições de cultivo para produção de lacase por um 5 fungo derivado de ambiente marinho. Tais condições permitiram a obtenção de quantidades significativas de lacase após a purificação (1.300 U/L) com atividade enzimática ótima em PH 3,0 e 60ºC e com peso molecular na faixa de 60 a 70 KDa. Nas condições de cultivo otimizadas a 10 enzima apresentou eficiente estabilidade frente a diferentes valores de pH e temperatura, com manutenção de 100% da estabilidade térmica após 1 h mesmo em temperatura de 62ºC, e da estabilidade frente a diferentes PHs após 48h, além da resistência a íons metálicos.

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Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

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