Fungos nematófagos em diferentes solos e caracterização filosófica de Arthrobotrys oligospora

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Riboflavin analgs from Streptomyces davawensisas antiinfectives: mode of action, mechanism of resistance of the producer and metabolization by humans

Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

Resíduos agroindustriais como potenciais substratos para a produção de renina microbiana por Mucor miehei utilizando fermentação em estado sólido

Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

Glucoamilases mutantes termoestáveis do fungo Aspergillus awamori expressas em levedura Saccharomyces cerevisiae: Sequenciamento do gene, produção e purificação das enzimas obtidas por fermentação submersa

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Avaliação da influência da temperatura e do tratamento enzimático no comportamento reológico do suco de abacaxi pérola (Ananas Comosus L. merr.)

O objetivo deste trabalho foi determinar o comportamento reológico do suco de abacaxi- pérola natural e tratado com enzimas pectinolíticas. As condições de tratamento enzimático foram otimizadas através de um planejamento experimental do tipo fatorial completo 2^k, com três repetições do ponto central. Na avaliação do comportamento reológico foram utilizadas duas amostras submetidas a peneiramento (N e D), analisadas em quatro diferentes temperaturas (10; 25; 50 e 65 °C). As análises reológicas foram realizadas utilizando um viscosímetro de cilindros concêntricos Brookfield e os dados experimentais foram ajustados ao modelo de Mizrahi-Berk. A relação entre temperatura e viscosidade aparente foi descrita por uma equação tipo Arrhenius. A otimização da atividade enzimática indicou, através da análise de variância e da metodologia de superfície de resposta, que as variáveis temperatura e tempo de tratamento exerceram efeito estatisticamente significativo (p<0,05) sobre a concentração de pectina presente na amostra. O modelo utilizado mostrou-se adequado para descrever o comportamento reológico dos sucos de acordo com os parâmetros R², χ² e B_f. Os baixos valores obtidos para o índice de comportamento indicaram um comportamento pseudoplástico (n<1). A temperatura exerceu influência sobre a tensão de cisalhamento e a viscosidade aparente dos sucos analisados, sendo os menores valores observados nas amostras analisadas a 65 °C. A equação tipo Arrhenius descreveu de modo satisfatório o efeito da temperatura sobre a viscosidade aparente. Os valores da energia de ativação (E_at) foram de 4,54 Kcal.g.mol^-1 e 4,89 Kcal.g.mol^-1, respectivamente, para as amostras do suco de abacaxi natural e despectinizado, aumentando com o tratamento enzimático. A atividade enzimática proporcionou uma redução nos valores dos parâmetros de comportamento reológico das amostras, bem como na viscosidade aparente, em todas as temperaturas utilizadas, sendo o maior percentual de redução observado a 65 °C (41,66%).

Processamento mínimo de pêssegos ‘Aurora-1’: estádio de maturação, embalagens, temperaturas de conservação e aditivos naturais

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Avaliação de produtos químicos no controle e na indução de mecanismos bioquímicos de resistência à mancha bacteriana (Xanthomonas perforans) do tomateiro

Pós-graduação em Agronomia (Proteção de Plantas) - FCA

Investigação biossintética, transcriptômica e proteômica em espécies de Piperaceae

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Resposta fisiológica e bioquímica do cafeeiro (Coffea arábica, L.) cv. Catuai Vermelho IAC 144, em função de modos aplicação e doses de nitrogênio

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Variações regionais nas células epiteliais do intestino médio de Diatraea saccharalis, Fabricius 1794 (Lepidoptera: Crambidae), em larvas não-parasitadas e na vigência do parasitismo por Cotesia flavipes (Hymenoptera: Braconidae)

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Effect of divalent metal ions on the activity and stability of β-galactosidase isolated from Kluyveromyces lactis

In this study, it was demonstrated that β-galactosidase can be deactivated and reactivated with EDTA and divalent metal ions. The enzyme was deactivated after 20 minutes in EDTA solution. Maximal deactivation at the lowest EDTA concentration (10-3 mol.L-1) occurred in the presence of Tris-HCl buffer (pH 7.0). The enzyme recovered 50% of its initial activity after 10 minutes at Mg2+concentrations higher than 0.1 mmol.L-1. Experimental concentrations of 0.1 mmol.L-1 Mn2+ and 1.0 mmol.L-1 Co2+ were sufficient to reactivate the enzyme to around 300% of the control activity for the Mn2+ ion and nearly 100% for the Co2+ ion. The enzyme gradually lost its activity when the Co2+ concentration was 10-2 mol.L-1. Ni2+ and Zn2+ were unable to restore the catalytic activity. Km app and Vmax app were 1.95 ± 0.05 mmol.L-1 and 5.40 ± 0.86x10-2 mmol.min-1.mg-1, with o-NPG as substrate. Optimal temperature and pH were 34oC and 7.5. The half-life (t1/2) at 30°C was 17.5 min for the holoenzyme and 11.0 min for the apoenzyme. With respect to pH variation, the apoenzyme proved to be more sensitive than the holoenzyme. Keywords: β-galactosidase. Divalent metallic ions. Enzyme activity. Stability. RESUMO Efeito de íons metálicos divalentes na atividade e estabilidade da β-galactosidase isolada de Kluyveromyces lactis Este estudo demonstra como a β-galactosidase pode ser desativada e reativada usando EDTA e íons metálicos divalentes. A enzima foi desativada após 20 minutos na presença de EDTA. Desativação máxima para a menor concentração de EDTA (10-3 mol.L-1) ocorreu na presença do tampão Tris-HCl. A enzima recuperou 50% de sua atividade inicial após 10 minutos na presença de Mg2+ em concentrações superiores a 0,1mmol.L-1. Concentrações de 10-4 e 10-3mol.L-1 de Mn2+ e Co2+ foram suficientes para reativar a enzima em 300% comparado ao controle de íons Mn2+ e aproximadamente 100% para íons Co2+. A enzima perdeu gradualmente a sua atividade quando a concentração foi de 10-2 mol.L-1. Ni2+ e Zn2+ foram incapazes de restabelecer a atividade catalítica. Km app e Vmax app foram 1,95 ± 0,05 mmol.L-1 e 5,40 ± 0,86 x 10-2 mmol.min-1.mg-1. A temperatura e pH ótimos foram 34ºC e 7,5. A meia vida da holoenzima foi de 17,5 min a 30ºC e para a apoenzima foi de 11,0 min a 30ºC. Quanto à variação de pH, a apoenzima provou ser mais sensível que a holoenzima. Palavras-chave: β-galactosidase. Íons metálicos divalentes. Atividade enzimática. Estabilidade.

Imobilização de lipase po diferentes técnicas para obtenção de catalizadores estáveis

Pós-graduação em Biologia Geral e Aplicada - IBB

Caracterização funcional e estrutural de uma ?-glucanase GH12 de Aspergillus terreus

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Secagem de celulases de origem fúngica por spray-drying

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Imobilização de lipases por adsorção e ligação covalente em derivados de agarose e quitosana e sua aplicação em biocatálise

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)