Theoretical studies on the conformation of beta-D-N-acetyl neuraminic acid (sialic acid)

The possible conformations of sialic acid were analysed using semi-empirical potential functions. The solid state conformation has approx. 0.2 kcal/mol higher energy than the minimum energy conformation. These studies suggest that in solution sialic acid may exist preponderantly in two different conformations which differ in the orientation of the terminal hydroxymethyl group of glycerol side-chain. The present model is consistent with 1H- and 13C-NMR data, but differs from the earlier models.

beta.-Turn conformation of N-acetyl-L-prolylglycyl-L-phenylalanine. Crystal structure and solution studies

Pro-Gly segments in peptides and proteins are prone to adopt the 0-turn conformation. This paper reports experimental data for the presence of this conformation in a linear tripeptide N-acetyl-L-prolylglycyl-L-phenylalanineb oth in the solid state and in solution. X-ray diffraction data on the tripeptide crystal show that it exists in the type I1 0-turn conformation. CD and proton NMR data show that this conformation persists in trifluoroethanol and methanol solutions in equilibrium with the nonhydrogen-bonded structures. Isomerization around the acetyl-prolyl bond is seen to take place in dimethyl sulfoxide solutions of the tripeptide.

3-Acetyl-6-chloro-1-ethyl-4-phenylquinolin-2(1H)-one

In the title compound, C19H16ClNO2, the dihedral angle between the plane of the phenyl substituent and 3-acetylquinoline unit is 75.44 (5)degrees. The crystal structure is stabilized by intermolecular C-H center dot center dot center dot O hydrogen bonds.

Ethyl 2-acetyl-3-(4-chloroanilino)butanoate

The title compound, C14H18ClNO3, adopts an extended conformation, with all of the main chain torsion angles associated with the ester and amino groups trans. In the crystal, inversion dimers linked by pairs of N-H center dot center dot center dot O hydrogen bonds are observed.

Ethyl 2-acetyl-3-(4-bromoanilino)butanoate

The title compound, C14H18BrNO3, adopts an extended conformation, with all of the main-chain torsion angles associated with the ester and amino groups close to trans. In the crystal, inversion dimers linked by pairs of N-H center dot center dot center dot O hydrogen bonds are observed.

1-[5-Acetyl-4-(4-bromophenyl)-2,6-dimethyl-1,4-dihydropyridin-3-yl]eth anone monohydrate

The 1,4-dihydropyridine ring in the title hydrate, C17H18BrNO2 center dot H2O, has a flattened-boat conformation, and the benzene ring is occupies a position orthogonal to this [dihedral angle: 82.19 (16)degrees]. In the crystal packing, supramolecular arrays mediated by N-H center dot center dot center dot O-water and O-water-H center dot center dot center dot O-carbonyl hydrogen bonding are formed in the bc plane. A highly disordered solvent molecule is present within a molecular cavity defined by the organic and water molecules. Its contribution to the electron density was removed from the observed data in the final cycles of refinement and the formula, molecular weight and density are given without taking into account the contribution of the solvent molecule.

Synthetic studies in aromatic hemiterpenes of natural origin, Part 5: Synthesis of 6-acetyl-2,2-dimethyl-8-methoxychromene via benzylic oxidation route

The synthesis of 6-acetyl-2,2-dimethyl-8-methoxychromene (lc), a naturally occurring isomer of encecalin (la)h~s been described startilag from 2,2,6- trimethyl-8-methoxyclaromene (2e) which was obtained from creosol (4) in two steps involving condensation of the phenol with malic acid to the coumarin (3), followed by Grignard reaction with CHaMgI. The transformation of (2e) to the natural product (lc) was effeeted by oxidative dehydrogenation by DDQ of the 6-meth~r function to the formyl group (2f), Grignard reaction to the carbinol (2g) and finally its oxidation to the acetyl moiety (lc), the sequence of the essential steps schematically summarised as : Ar-CHs --* Ar-CHO --* Ar-CH (OH) CHs --* Ar---COCHs.

Crystal and Molecular Structure of N-acetyl-L-glutamine

The crystal and molecular structure of the title compound has been determined by direct methods from diffractometer data. Crystals are orthorhombic, with Z= 4 in a unit cell of dimensions : a= 13.811 (10), b= 5.095(5), c= 12.914(10)Å, space group P212121. The structure was refined by least-squares to R 3.31% for 868 observed reflections. There is significant non-planarity of the peptide group and its nitrogen atom is significantly pyramidal. There is no correlation between the double-bond character and reactivity of the C–N bond of the terminal amide group in glutamine and acetamide

N-acetyl-β-D-glucosaminidaasi-entsyymiaktiivisuus normaalimaidossa sekä utaretulehdusta sairastavien lypsylehmien maidossa.

N-acetyl-β-D-glucosaminidaasi (NAGaasi) on glykosidaaseihin kuuluva, solujen lysosomeissa esiintyvä entsyymi, jota vapautuu maitoon utaretulehduksen aikana vaurioituneista utareen epiteelisoluista, neutrofiileistä ja makrofageista. NAGaasientsyymiaktiivisuuden on useissa tutkimuksissa havaittu korreloivan utareen tulehdustilan ja maidon soluluvun (SCC) kanssa ja sitä on ehdotettu käytettäväksi utareen epiteelisolutuhon mittaamiseen yksinään tai yhdistettynä SCC:n määritykseen. Koska saostuminen ei häiritse NAGaasi-entsyymiaktiivisuuden mittausta maidosta, entsyymiaktiivisuus ei muutu maitoa säilytettäessä ja entsyymin mittaaminen on melko yksinkertaista ja nopeaa, menetelmä vaikuttaisi sopivan hyvin seulontatestiksi piileville utaretulehduksille. NAGaasin käyttö on toistaiseksi rajoittunut tutkimuskäyttöön. Sen hyödyntämistä vaikeuttaa se, että terveille lehmille eri tutkimuksissa määritetyissä NAGaasi-entsyymiaktiivisuuden viitearvoissa on suurta vaihtelua. NAGaasi-entsyymiaktiivisuus maidossa on useiden tutkimusten mukaan korkeampi silloin, kun tulehduksen on aiheuttanut jokin merkittävä patogeeni kuin silloin, kun tulehduksen taustalla on vähäpätöinen patogeeni. Lypsykauden vaiheen on havaittu vaikuttavan maidon NAGaasi-entsyymiaktiivisuuteen siten, että aktiivisuudet ovat korkeampia heti poikimisen jälkeen ja lypsykauden lopulla. On myös havaittu, että normaalimaidossa NAGaasi-entsyymiaktiivisuus on hieman korkeampi loppumaidossa kuin alkumaidossa. Poikimakerran vaikutuksista NAGaasi-entsyymiaktiivisuuteen on ristiriitaisia tutkimustuloksia. Tämän tutkimuksen tavoitteena oli määrittää NAGaasi-entsyymiaktiivisuuden viitearvot terveen sekä utaretulehdusta sairastavan lypsylehmän maidossa, sekä selvittää tulehduksen voimakkuuden, aiheuttajapatogeenin, poikimakerran ja lypsykauden vaiheen vaikutusta kyseisen entsyymin aktiivisuuteen maidossa. Tutkimusaineistossa oli mukana kaikkiaan 838 vuosina 2000–2010 otettua maitonäytettä 62 eri lypsykarjatilalta Suomesta ja Virosta. Normaalimaidon NAGaasi-entsyymiaktiivisuuden viitearvot määritettiin yhdeksältä suomalaiselta lypsykarjatilalta kerätyistä 196 maitonäytteestä, jotka täyttivät asettamamme normaalimaidon kriteerit. Normaalimaidon kriteerit olivat seuraavat: SCC < 100 000, lehmällä ei ole utaretulehduksen oireita, poikimisesta on kulunut aikaa yli 30 vuorokautta ja edellisestä lypsystä yli 6 tuntia. NAGaasi-entsyymiaktiivisuus mitattiin modifioidulla Mattilan menetelmällä (Mattila 1985) vakioiduissa olosuhteissa. Aineisto analysoitiin käyttäen Stata Intercooler tilasto-ohjelman versiota 11.0 (Stata Corporation, Texas, USA). Maidon NAGaasientsyymiaktiivisuuteen terveessä neljänneksessä vaikuttavia tekijöitä tutkittiin lineaarisella sekamallilla, jossa sekoittavana tekijänä oli tila. SCC:n ja NAGaasi-entsyymiaktiivisuuden korrelaatiota arvioitiin terveillä lehmillä, piilevää utaretulehdusta sairastaneilla lehmillä ja koko aineistossa. Korrelaatiot laskettiin Pearsonin korrelaatiokertoimella. Tilastollisesti merkitsevänä raja-arvona kaikissa analyyseissä pidettiin p < 0.05. Normaalimaidon NAGaasi-entsyymiaktiivisuuden viitearvoiksi lehmillä, joilla poikimisesta oli kulunut yli 30 vrk, saatiin 0,09–1,04 pmol/min/μl maitoa. Verrattuna normaalimaidon NAGaasi-entsyymiaktiivisuuksien keskiarvoon (0,56) ja piilevää utaretulehdusta sairastaneiden lehmien NAGaasi-entsyymiaktiivisuuksien keskiarvoon (2,49), kliinistä utaretulehdusta sairastavien lehmien maidon NAGaasi-entsyymiaktiivisuus oli keskimäärin selvästi korkeampi (16,65). Keskiarvoissa oli selvä ero paikallisoireisten (12,24) ja yleisoireisten (17,74) lehmien välillä. Terveiden neljännesten maitonäytteistä määritetyn NAGaasi-entsyymiaktiivisuuden ja SCC:n välillä ei havaittu korrelaatiota. Piilevässä utaretulehduksessa havaittiin positiivinen korrelaatio (0,74) maidon NAGaasientsyymiaktiivisuuden ja SCC:n välillä. NAGaasi-entsyymiaktiivisuuteen vaikuttivat tilastollisesti merkitsevästi SCC, poikimisesta kulunut aika ja poikimakerta. Eri patogeeniryhmien osalta havaitsimme, että neljänneksissä, joista eristettiin vähäpätöinen patogeeni, NAGaasi-entsyymiaktiivisuus oli selvästi matalampi kuin neljänneksissä, joista eristettiin merkittävä patogeeni. NAGaasi-entsyymiaktiivisuuden keskiarvoksi vähäpätöisille patogeeneille (KNS, koryneformi) saatiin 2,82 ja merkittäville patogeeneille (S. aureus, Str. uberis, Str, agalactiae, Str. dysgalactiae, E.coli) 16,87.

Influence of acetyl and bromine substitutions on stacking. Crystal and molecular structures of 8-bromo-2',3',5'-triacetyl adenosine and 8-bromo 2',3',5'-triacetyl guanosine

The three dimensional structures of 8-bromo 2',3',5' triacetyl adenosine (8-Br Tri A) and 8-bromo 2',3',5'-triacetyl guanosine (8-Br Tri G) have been determined by single crystal X-ray diffraction methods to study the combined effect of bromine and acetyl substitutions on molecular conformation and interactions. The ribose puckers differ from those found in unbrominated Tri A and Tri G and unacetylated 8-Br A and 8-Br G analogues

The hydrolytic reactivities of N-methyl-N(methylthiomethyl)acetamide and N-acetyl-1,3-thiazolidine: the influence of the sulfur atom

The sulfur atom in the substrates leads to modest enhancements in the titled phenomena: these are essentially derived from favourable enthalpies of activation, the negative entropies of activation possibly indicating a measure of stereoelectronic control.