353 resultados para amônio


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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

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A glicerol quinase é uma proteína tetramérica que cataliza a fosforilação do glicerol a glicerol-3-fosfato, composta por quatro subunidades - sua análise eletroforética fornecerá apenas uma banda se for constatada a sua pureza num gel não desnaturante - e sua reação com o glicerol é dependente de magnésio e de ATP. A eletroforese de proteínas utiliza como suporte um gel de poliacrilamida, que é formado pela polimerização de monômeros de acrilamida ao longo da sua cadeia e ligações cruzadas de cadeias pela inclusão de um co-monômero bifuncional apropriado, usualmente a N,N’ – metileno-bis-acrilamida ou apenas Bis . A eletroforese de proteínas mais comum é a que utiliza SDS para um gel de poliacrilamida desnaturante. O SDS é um sal chamado Dodecil Sulfato de Sódio que tem por característica se ligar a cadeia proteína nos resíduos de aminoácidos apolares, deixando com a carga negativa, sendo assim, toda proteína fica com carga total negativa, migrando para o anodo na eletroforese. As técnicas de purificação utilizadas foram ultrafiltração e precipitação com ácido tricloro acético, etanol gelado e sulfato de amônio. A dupla precipitação com etanol resultou na recuperação de maior quantidade de proteínas. A coloração do gel com prata foi mais sensível do que Comassie blue. O gel de eletroforese mostrou quatro bandas, correspondentes às quatro subunidades da glicerol quinase quando revelados com prata em gel de SDS-PAGE.

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Apocynin, a methoxy-catechol originally extracted from the root of Picrorhiza kurroa, has been used as an inhibitor of the NADPH oxidase complex in phagocytic and nonphagocytic cells. Its mechanism of inhibition is linked to their prior activation through the action of peroxidases leading to oxidation of the dimeric product, diapocynin. In this study, dipocinina was synthesized and investigated its effect as an inhibitor of activation NADPH oxidase in neutrophils (PMN) and peripheral blood mononuclear cells (PBMC). The synthesis of diapocinina was performed by oxidation of apocinina by potassium persulphate in the midst of water for 5 minutes at room temperature. The precipitate was filtered and washed with water and methanol. Diapocinina was characterized by mass spectrometry. PMN and PBMC were obtained from peripheral blood of healthy donors and purified for gelatin sedimentation, or centrifugation with Histopaque ®, the red cells were lysed with ice water or ammonium chloride. Diapocinina or apocinina were incubated with opsonized zymosan, activation of PMNs and release of superoxide anion, these monitored by chemiluminescent assay dependent lucigenina. We found that diapocinina inhibitor was no better than the apocinina in PMN. However, diapocinina was more efficient than apocinina as an inhibitor of NADPH oxidase in PBMC. In conclusion, whereas PBMC are relatively poor compared with peroxidases PMN, our results are consistent with the need for oxidation apocinina for its effect as an inhibitor of NADPH oxidase

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As enzimas estão presentes em todas as células vivas, onde exercem a função de catalisadores das reações que compõem as vias catabólicas e anabólicas do metabolismo celular. Esses biocatalisadores são moléculas de proteínas e seu poder catalítico está associado à conformação nativa, que depende de condições específicas de pH, temperatura e força iônica do meio. Os micro-organismos são bastante atrativos para a indústria, pois possibilitam a produção de enzimas por processos fermentativos em larga escala com regularidade necessária e simplicidade na requisição nutricional. Assim, embora alguns biocatalisadores sejam extraídos de tecidos animais e vegetais, as enzimas industriais são, em sua maior parte, obtidas a partir de micro-organismos. Este trabalho teve como objetivo a produção das enzimas lipase e β-glucanase a partir dos fungos Aspergillus niger e Trichoderma reesei, respectivamente, em diferentes meios de cultura, para determinar as condições de maior produção da enzima em questão. As enzimas produzidas em agitador orbital foram obtidas a partir da filtração do produto da fermentação, precipitação com sulfato de amônio e liofilização. Após a produção e precipitação a atividade das enzimas e a concentração de proteínas foram quantificadas, os parâmetros cinéticos foram determinados frente a diferentes pHs, temperaturas e força iônica do meio. A lipase apresentou melhor atividade a 30°C e em pH 6,0. A presença dos íons Mg2+ e Zn2+ levaram a um aumento na atividade da enzima. A β-glucanase apresentou maiores atividades quando submetidas a 37°C e pH 5,0. Os íons Mg2+, Cu2+ e Ca2+ induziram melhor a atividade enzimática.

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Pós-graduação em Agronomia (Agricultura) - FCA

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Pós-graduação em Agronomia (Ciência do Solo) - FCAV

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Fertilizer use in no-till systems must be aligned with a correct interpretation of soil chemical attributes and crop demands. The objectives of this work were evaluate the effects of pre-sowing application of ammonium sulfate (AS) and of cover crops on the yields and soil chemical attributes of no-till cotton (Gossypium hirsutum L. r. latifolium Hutch) over two harvesting years. The experiment was arranged in randomized complete block design, with the plots in strips, and the variables were three cover crops (Raphanus sativus L., Avena strigosa L. and Avena sativa L.) and four AS doses (0, 150, 300, and 450 kg ha-1) applied over millet dry biomass. The cotton in the experimental plots was manually harvested on April 25, 2007 and April 24, 2008. The soil samples were collected between cotton rows in all plots on May 5, 2007 and May 12, 2008, at depths of 0.0-0.05, 0.05-0.10, and 0.10-0.20 m for soil fertility analyses. The increasing doses of AS induced lower soil pH, and calcium (Ca) and magnesium (Mg) levels in the superficial soil layer, as well as higher exchangeable aluminum (Al) and sulfur (S) levels until a depth of 0.20 m. Seed cotton yields increased with increasing AS doses.