A DOCÊNCIA EM ADMINISTRAÇÃO E ALGUMAS CONTRIBUIÇÕES DE PROJETOS EDUCATIVOS

Esta dissertação apresenta dois projetos que apontam possibilidades de se construir novos conhecimentos com práticas viáveis e significativas para os alunos de Administração de Empresas do ensino superior. O objetivo é fomentar a discussão sobre o papel do docente e a formação dos professores no ensino superior com qualidade, através dos estudos em uma Faculdade da Zona Leste da cidade de São Paulo. Este trabalho aponta que o bacharelado em Administração pode ir para além de meros conteúdos técnicos a serem humanizados a partir da utilização de recursos didáticos inovadores. A análise dos projetos permite concluir que ações educativas diferenciadas, inspiradas na teoria freiriana, apresentaram-se como forma de enfrentamento às dificuldades nas relações entre ensino e aprendizagem. Com a aplicação dos referidos projetos, as possíveis dificuldades de aprendizagem foram transformadas em oportunidades, e hoje são contribuições à qualidade educativa.

Identification of an 11-kDa FKBP12-rapamycin-binding domain within the 289-kDa FKBP12-rapamycin-associated protein and characterization of a critical serine residue.

Complexed with its intracellular receptor, FKBP12, the natural product rapamycin inhibits G1 progression of the cell cycle in a variety of mammalian cell lines and in the yeast Saccharomyces cerevisae. Previously, a mammalian protein that directly associates with FKBP12-rapamycin has been identified and its encoding gene has been cloned from both human (designated FRAP) [Brown, E.J., Albers, M.W., Shin, T.B., Ichikawa, K., Keith, C.T., Lane, W.S. & Schreiber, S.L. (1994) Nature (London) 369, 756-758] and rat (designated RAFT) [Sabatini, D.M., Erdjument-Bromage, H., Lui, M., Tempst, P. & Snyder, S.H. (1994) Cell 78, 35-43]. The full-length FRAP is a 289-kDa protein containing a putative phosphatidylinositol kinase domain. Using an in vitro transcription/translation assay method coupled with proteolysis studies, we have identified an 11-kDa FKBP12-rapamycin-binding domain within FRAP. This minimal binding domain lies N-terminal to the kinase domain and spans residues 2025-2114. In addition, we have carried out mutagenesis studies to investigate the role of Ser2035, a potential phosphorylation site for protein kinase C within this domain. We now show that the FRAP Ser2035-->Ala mutant displays similar binding affinity when compared with the wild-type protein, whereas all other mutations at this site, including mimics of phosphoserine, abolish binding, presumably due to either unfavorable steric interactions or induced conformational changes.