Strategie insediative, economiche e scambi culturali nell'Appennino bolognese e romagnolo nell'eta' del Bronzo

Il seguente lavoro analizza lo sviluppo dell’occupazione territoriale dell’area collinare e montana del bolognese e della Romagna nell’età del Bronzo. Si sono censite le attestazioni archeologiche relative all’età del Bronzo nell’area di studio, per analizzare le tendenze insediative e le loro eventuali modificazioni nel corso del tempo, onde individuare le strategie alla base del scelta del luogo da insediare e le eventuali vie di percorrenza. Attraverso l’analisi tipologica del materiale rinvenuto nei vari contesti si è cercato di determinare le influenze culturali provenienti dal centro Italia o dalla zona terramaricola. Per raggiungere questo obbiettivo si sono analizzati i dati di archivio della Soprintendenza ai beni archeologici dell’Emilia Romagna e l’Archivio Renato Scarani, protagonista delle ricerche archeologiche in Emilia Romagna per il periodo degli anni ’50-’70 del XX secolo, recentemente acquisito dall’Università di Bologna. Ai dati desunti dagli archivi, che in molti casi hanno chiarito le vicende concernenti le indagini ed i posizionamenti di molti dei siti segnalati ed esplorati tra la seconda metà del XIX e gli anni ’70 del XX secolo, che costituiscono la maggioranza del campione analizzato, si sono aggiunti i dati recentemente acquisiti a seguito degli scavi a Monterenzio Località Chiesa Vecchia (Bo), uno dei siti più importanti (per stratigrafia conservata e per contesto territoriale) dell'Appennino Bolognese.

The Protein-tyrosine-phosphatase SHP2 is phosphorylated on serine residues 576 and 591 by protein kinase C isoforms alpha, beta 1, beta 2, and eta

To study whether protein kinase C (PKC) isoforms can interact with protein-tyrosine-phosphatases (PTPs) which are connected to the insulin signaling pathway, we co-overexpressed PKC isoforms together with insulin receptor, docking proteins, and the PTPs SHP1 and SHP2 in human embryonic kidney (HEK) 293 cells. After phorbol ester induced activation of PKC isoforms alpha, beta 1, beta 2, and eta, we could show a defined gel mobility shift of SHP2, indicating phosphorylation on serine/threonine residues. This phosphorylation was not dependent on insulin receptor or insulin receptor substrate-1 (IRS-1) overexpression and did not occur for the closely related phosphatase SHP1. Furthermore, PKC phosphorylation of SHP2 was completely blocked by the PKC inhibitor bisindolylmaleimide and was not detectable when SHP2 was co-overexpressed with kinase negative mutants of PKC beta 1 and -beta 2. The phosphorylation also occurred on endogenous SHP2 in Chinese hamster ovary (CHO) cells stably overexpressing PKC beta 2. Using point mutants of SHP2, we identified serine residues 576 and 591 as phosphorylation sites for PKC. However, no change of phosphatase activity by TPA treatment was detected in an in vitro assay. In summary, SHP2 is phosphorylated on serine residues 576 and 591 by PKC isoforms alpha, beta 1, beta 2, and eta.

Appello di un rabbino nell'anno settuagesimonono di sua eta agli amati suoi correligionarj

[Samuele Nissim]

Appello di un rabbino nell'anno settuagesimonono di sua eta agli amati suoi correligionarj

[Samuele Nissim]