484 resultados para PFU, Calcestruzzo, Pavimentazione stradale, Aeroporto


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A localização do novo Aeroporto de Lisboa foi durante décadas, alvo de diversos estudos de forma a obter a melhor viabilidade. Em 2005, num seminário promovido pelo Novo Aeroporto, S.A. (NAER), foram apresentados vários estudos sobre a viabilidade da manutenção do aeroporto da Portela através da sua possível expansão ou da sua utilização em simultâneo com outro aeroporto da zona de Lisboa. Os estudos apresentados revelaram a inviabilidade da expansão do aeroporto da Portela e que as soluções baseadas nos aeroportos do Montijo e de Alverca não tinham vantagens e não permitiam o prolongamento da vida útil do aeroporto da Portela. Em 2007, o XVII Governo Constitucional decidiu mandatar o Laboratório Nacional de Engenharia Civil (LNEC), para elaborar um estudo que procedesse a uma análise técnica comparada das alternativas de localização do Novo Aeroporto de Lisboa (NAL), na zona da Ota e na Zona do Campo de Tiro de Alcochete (CTA). O estudo realizado pelo LNEC identificou o conjunto de atributos, sustentados em estudos técnicos, para avaliação da localização do NAL. Neste estudo, não foi utilizada nenhuma das metodologias de apoio à decisão amplamente referenciadas na bibliografia científica. Assim, pareceu-nos interessante, efetuar uma análise das referidas alternativas suportadas na utilização de MAD e, também, uma análise mais detalhada e exaustiva dos atributos de decisão. Assim, foram aplicados três métodos, o método da soma ponderada (MSP), o método de TOPSIS e o método de ELECTRE I, combinados com várias hipóteses de distribuição de pesos pelos atributos. Conclui-se que a localização do NAL na zona do CTA torna-se mais favorável comparativamente com a zona da Ota. Esta conclusão apoia-se essencialmente na constante tendência de melhores classificações da localização do CTA nos três métodos aplicados e na maioria das hipóteses de distribuição de pesos.

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Questo elaborato ha lo scopo di investigare il comportamento degli utenti nel caso di intersezioni a T nelle quali il ramo che gode di diritto di precedenza è quello secondario. In particolare, verrà messo a confronto il comportamento di un campione di utenti in due intersezioni a T situate nel Comune di Castel S. Pietro Terme nella Provincia di Bologna. La prima è stata definita sperimentale in quanto presenta un funzionamento anomalo rispetto alle regole di buona progettazione. La seconda, invece, definita di controllo, è un’intersezione a T con funzionamento standard. L’intersezione sperimentale, definita anche “non autoesplicativa”, presenta un obbligo di dare la precedenza sul ramo principale; al contrario, quella di controllo o “autoesplicativa” viene definita con funzionamento standard in quanto il ramo principale è quello che gode del diritto di precedenza.

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Lo studio riguarda l'indagine sperimentale condotta ai fini della caratterizzazione di una miscela di conglomerato bituminoso per strati di usura drenanti, additivata con polverino di gomma da pneumatici fuori uso (PFU), secondo la metodologia Dry.

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Dr. Kenneth Murray, Ph.D. Assistant Professor of Biology Ribonuclease P (RNase P) is an essential and ubiquitous ribonucleoprotein enzyme primarily responsible for cleaving 5' leader sequences during tRNA maturation. RNase P comprises one essential RNA, and one protein subunit in eubacteria, five proteins in archaea, and ten in humans. Due to its homology to human RNase P, its higher stability, and simpler structure; extensive studies have been conducted utilizing the enzyme from the archaeal hyperthermophile, Pyrococcus furious (Pfu). Previous studies identified only four protein subunits associated with the archaeal RNase P. This fourprotein reconstituted particle, however, had an optimal temperature of 55°C, compared to the optimal 70°C of the wild type RNase P. Additional probing of the organism's genome database revealed a fifth RNase P protein subunit, RPP38. To facilitate further investigations of Pfu RNase complexes, we sought to develop a protocol for the purification ofRPP38. Our results, presented herein, represent the first known expression.purification protocol developed for RPP38. Briefly, we synthesized an N-terminal6x-His RPP38 fusion construct, reengineered to contain a Tobacco Etch Virus (TEV) protease cleavage site. Purification was achieved via immobilized metal affinity chromatography and reversed phase high performance liquid chromatography. Following purification the 6X-His affinity tag was removed via TEV cleavage, thus regenerating the native RPP38 protein. Purity and identity of RPP38 were confirmed by sodium dodecylsulfate - polyacrylamide gel electrophoresis and mass spectrometry, respectively. Our work is expected to contribute to our understanding ofRNase P function and tRNA maturation by providing an efficient, facile technique to express and purify Pfu RNase protein RPP38 as a means to facilitate structural and functional analyses.