987 resultados para Mécanisme de sécurité
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We present here the results of a study of 21 work-related accidents that occurred in a Brazilian manufacturing company. The aim was to assess the safety level of the company to improve its work accident prevention policy. In the last 6 months of 1992 and 1993, all accidents resulting in 15 days' absence from work, reported for social security purposes, were analyzed using the INRS causal tree method (ADC) and a questionnaire completed on site. Potential risk factors for accidents were identified based on the specific factors highlighted by the ADC. More universal trees were also compiled for the safety assessment. Three hundred and thirty specific accident factors were recorded (mean of 15.71 per accident). This is consistent with there being multiple causes of accidents rather than the assertion of Brazilian business safety departments that accidents are due to dangerous or unsafe behavior. Introducing the idea of culpability into accidents prevents the implementation of an appropriate information feedback process, essential for effective prevention. However, the large number of accidents related to material (78%) and environment (70%) indicates that working conditions are poor. This shows that the technical risks, mostly due to unsafe machinery and equipment are not being dealt with. Seventy-five potential accident factors were identified. Of these, 35% were organizational, a high proportion for the company studied. Improvisation occurs at all levels, particularly at the organizational level. This is thus a major determinant for entire series of, if not most, accident situations. The poor condition of equipment also plays a major role in accidents. The effects of poor equipment on safety exacerbate the organizational shortcomings. The company's safety intervention policy should improve the management of human resources (rules designating particular workers for particular workstations; instructions for the safe operation of machines and equipment; training of operators, etc.) and introduce programs to detect risks and to improve the safety of machines and equipment. We also recommend the establishment of a program to follow the results of any preventive measures adopted.
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Sicherheitsfragen spielen im Alltag vieler Juristinnen und Juristen eine zunehmend grosse Rolle. Diese praktische Bedeutung steht im Gegensatz zur lückenhaft betriebenen juristischen Aufarbeitung solcher Fragen im Spannungsfeld von Sicherheitsbedürfnis und rechtsstaatlichen Anforderungen. Mit der Zeitschrift Sicherheit & Recht besteht ein Diskussionsforum, welches wissenschaftlich fundierte Antworten auf konkrete Fragen der Praxis sucht. Die Zeitschrift richtet sich vor allem an Verwaltungsstellen in Bund, Kantonen und Gemeinden, an Gerichte aller Stufen, an Universitäten, an Fachhochschulen sowie an Unternehmen und Anwaltsfirmen, welche im Sicherheitsbereich tätig sind.
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La tagatose-1,6-biphosphate aldolase de Streptococcus pyogenes est une aldolase qui fait preuve d'un remarquable manque de spécificité vis à vis de ses substrats. En effet, elle catalyse le clivage réversible du tagatose-1,6-bisphosphate (TBP), mais également du fructose-1,6-bisphosphate (FBP), du sorbose-1,6-bisphosphate et du psicose-1,6-bisphosphate, quatre stéréoisomères, en dihydroxyacétone phosphate (DHAP) et en glycéraldéhyde-3-phosphate (G3P). Aldolase de classe I, qui donc catalyse sa réaction en formant un intermédiaire covalent obligatoire, ou base de Schiff, avec son susbtrat, la TBP aldolase de S. pyogenes partage 14 % d’identité avec l’enzyme modèle de cette famille, la FBP aldolase de muscle de mammifère. Bien que le mécanime catalytique de la FBP aldolase des mammifères ait été examiné en détails et qu’il soit approprié d’en tirer des renseignements quant à celui de la TBP aldolase, le manque singulier de stéréospécificité de cette dernière tant dans le sens du clivage que celui de la condensation n’est toujours pas éclairci. Afin de mettre à jour les caractéristiques du mécanisme enzymatique, une étude structurale de la TBP aldolase de S. pyogenes, un pathogène humain extrêmement versatile, a été entreprise. Elle a permis la résolution des structures de l’enzyme native et mutée, en complexe avec des subtrats et des inhibiteurs compétitifs, à des résolutions comprises entre 1.8 Å et 2.5 Å. Le trempage des cristaux de TBP aldolase native et mutante dans une solution saturante de FBP ou TBP a en outre permis de piéger un authentique intermédiaire covalent lié à la Lys205, la lysine catalytique. La determination des profils pH de la TBP aldolase native et mutée, entreprise afin d'évaluer l’influence du pH sur la réaction de clivage du FBP et TBP et ìdentifier le(s) résidu(s) impliqué(s), en conjonction avec les données structurales apportées par la cristallographie, ont permis d’identifier sans équivoque Glu163 comme résidu responsable du clivage. En effet, le mode de liaison sensiblement différent des ligands utilisés selon la stéréochimie en leur C3 et C4 permet à Glu163, équivalent à Glu187 dans la FBP aldolase de classe I, d’abstraire le proton sur l’hydroxyle du C4 et ainsi d’amorcer le clivage du lien C3-C4. L’étude du mécanimse inverse, celui de la condensation, grâce par exemple à la structure de l’enzyme native en complexe avec ses substrats à trois carbones le DHAP et le G3P, a en outre permis d’identifier un isomérisme du substrat G3P comme possible cause de la synthèse des isomères en C4 par cette enzyme. Ce résultat, ainsi que la decouverte d’un possible isomérisme cis-trans autour du lien C2-C3 de la base de Schiff formée avec le DHAP, identifié précedemment, permet de cerner presque complètement les particularités du mécanisme de cette enzyme et d’expliquer comment elle est capable de synthétiser les quatres stéréoisomères 3(S/R), 4(S/R). De plus, la résolution de ces structures a permis de mettre en évidence trois régions très mobiles de la protéine, ce qui pourrait être relié au rôle postulé de son isozyme chez S. pyogenes dans la régulation de l’expression génétique et de la virulence de la bactérie. Enfin, la résolution de la structure du mutant Lys229→Met de la FBP aldolase de muscle en complexe avec la forme cyclique du FBP, de même que des études cristallographiques sur le mutant équivalent Lys205→Met de la TBP aldolase de S. pyogenes et des expériences de calorimétrie ont permis d’identifier deux résidus particuliers, Ala31 et Asp33 chez la FBP aldolase, comme possible cause de la discrimination de cette enzyme contre les substrats 3(R) et 4(S), et ce par encombrement stérique des substrats cycliques. La cristallographie par rayons X et la cinétique enzymatique ont ainsi permis d'avancer dans l'élucidation du mécanisme et des propriétés structurales de cette enzyme aux caractéristiques particulières.