Zur Kritik der Mischnot Edujot 1, 3. 4. 5. u. 6.

M. Schwarzauer

Zur Erinnerung an das 8. Mittelrheinische Musikfest in Mainz am 3., 4. und 5. Juli 1875

Signatur des Originals: S 36/F02545

Blattformen : 1. Carduus, Distel - 2. Mulgedium alpinum - 3. + 4. Ranunculus alpestris - 5. Ranunculus glacialis - 6. Pedicularis sceptrum carolinum - 7.+8. Ranunculus auricomus - 9. Lactua muralis, Lattich - 10. Crepis pippau

AR

PTEN modulates cell cycle progression and cell survival by regulating phosphatidylinositol 3,4,5,-trisphosphate and Akt/protein kinase B signaling pathway

To investigate the molecular basis of PTEN-mediated tumor suppression, we introduced a null mutation into the mouse Pten gene by homologous recombination in embryonic stem (ES) cells. Pten−/− ES cells exhibited an increased growth rate and proliferated even in the absence of serum. ES cells lacking PTEN function also displayed advanced entry into S phase. This accelerated G1/S transition was accompanied by down-regulation of p27KIP1, a major inhibitor for G1 cyclin-dependent kinases. Inactivation of PTEN in ES cells and in embryonic fibroblasts resulted in elevated levels of phosphatidylinositol 3,4,5,-trisphosphate, a product of phosphatidylinositol 3 kinase. Consequently, PTEN deficiency led to dosage-dependent increases in phosphorylation and activation of Akt/protein kinase B, a well-characterized target of the phosphatidylinositol 3 kinase signaling pathway. Akt activation increased Bad phosphorylation and promoted Pten−/− cell survival. Our studies suggest that PTEN regulates the phosphatidylinositol 3,4,5,-trisphosphate and Akt signaling pathway and consequently modulates two critical cellular processes: cell cycle progression and cell survival.

Identification of Inositol 1,3,4-Trisphosphate 5-Kinase and Inositol 1,3,4,5-Tetrakisphosphate 6-Kinase in Immature Soybean Seeds

In extracts of immature soybean (Glycine max [L.] Merr.) seeds inositol tetrakisphosphate was formed from [3H]inositol 1,3,4-trisphosphate but not from [3H]inositol 1,4,5-trisphosphate. Inositol 1,3,4-trisphosphate kinase was purified to a specific activity of 3.55 min−1 mg−1 by polyethylenimine clarification and anion-exchange chromatography. The partially purified enzyme converted [3H]inositol 1,3,4-trisphosphate to inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate as the major product and inositol 1,3,4,6- and/or 1,2,3,4-tetrakisphosphate as the minor product. Subsequent experiments revealed a separate inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate 6-kinase activity, which could link these enzymes to inositol hexakisphosphate synthesis via the previously reported inositol 1,3,4,5,6-pentakisphosphate 2-kinase. The apparent Km values for inositol 1,3,4-trisphosphate kinase were 200 ± 0 nm for inositol 1,3,4-trisphosphate and 171 ± 4 μm for ATP, and the reaction was not reversible. The kinetics were such that no activity could be detected using unlabeled inositol 1,3,4-trisphosphate and [γ-32P]ATP, which suggested that other kinases may have been observed when less purified fractions were incubated with radiolabeled ATP. Inositol 1,3,4-trisphosphate kinase was nonspecifically inhibited more than 80% by various inositol polyphosphates at a concentration of 100 μm.

A biologic function for an "orphan" messenger: D-myo-inositol 3,4,5,6-tetrakisphosphate selectively blocks epithelial calcium-activated chloride channels.

Inositol phosphates are a family of water-soluble intracellular signaling molecules derived from membrane inositol phospholipids. They undergo a variety of complex interconversion pathways, and their levels are dynamically regulated within the cytosol in response to a variety of agonists. Relatively little is known about the biological function of most members of this family, with the exception of inositol 1,4,5-trisphosphate. Specifically, the biological functions of inositol tetrakisphosphates are largely obscure. In this paper, we report that D-myo-inositol 3,4,5,6-tetrakisphosphate (D-Ins(3,4,5,6)P4) has a direct biphasic (activation/inhibition) effect on an epithelial Ca(2+)-activated chloride channel. The effect of D-Ins(3,4,5,6)P4 is not mimicked by other inositol tetrakisphosphate isomers, is dependent on the prevailing calcium concentration, and is influenced when channels are phosphorylated by calmodulin kinase II. The predominant effect of D-Ins(3,4,5,6)P4 on phosphorylated channels is inhibitory at levels of intracellular calcium observed in stimulated cells. Our findings indicate the biological function of a molecule hitherto considered as an "orphan" messenger. They suggest that the molecular target for D-Ins(3,4,5,6)P4 is a plasma membrane Ca(2+)-activated chloride channel. Regulation of this channel by D-Ins(3,4,5,6)P4 and Ca2+ may have therapeutic implications for the disease states of both diabetic nephropathy and cystic fibrosis.

The 145-kDa protein induced to associate with Shc by multiple cytokines is an inositol tetraphosphate and phosphatidylinositol 3,4,5-triphosphate 5-phosphatase.

A 145-kDa tyrosine-phosphorylated protein that becomes associated with Shc in response to multiple cytokines has been purified from the murine hemopoietic cell line B6SUtA1. Amino acid sequence data were used to clone the cDNA encoding this protein from a B6SUtA1 library. The predicted amino acid sequence encodes a unique protein containing an N-terminal src homology 2 domain, two consensus sequences that are targets for phosphotyrosine binding domains, a proline-rich region, and two motifs highly conserved among inositol polyphosphate 5-phosphatases. Cell lysates immunoprecipitated with antiserum to this protein exhibited both phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate and inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate polyphosphate 5-phosphatase activity. This novel signal transduction intermediate may serve to modulate both Ras and inositol signaling pathways. Based on its properties, we suggest the 145-kDa protein be called SHIP for SH2-containing inositol phosphatase.

Congreso Internacional Museos Universitarios : tradición y futuro : Madrid, 3, 4, 5 de diciembre de 2014

Congreso Internacional de Museos Universitarios. Los Museos y Colecciones Universitarias: Tradición y Futuro. 3 al 5 de diciembre de 2014. Facultad de Odontología, Universidad Complutense de Madrid El Congreso fue organizado por el Campus de Excelencia Internacional (CEI), Campus de Moncloa, dentro de las líneas de actuación del Clúster de Patrimonio y fue financiado por el Ministerio de Educación, Cultura y Deporte. Las Universidades Complutense y Politécnica de Madrid fueron las responsables de confeccionar el programa y llevar a cabo todos los actos y actividades. El Congreso contó además con el respaldo del Consejo Internacional de Museos, ICOM España. A lo largo de tres días, personas vinculadas al patrimonio académico y universitario se dieron cita para presentar sus instituciones, debatir sobre los temas propuestos, compartir puntos de vista, y proponer iniciativas. No fue el primer congreso de museos universitarios en España, pero sí fue uno de los más importantes por la gran presencia de participantes, más de 200 asistentes, que procedían de la mayoría de comunidades autónomas. Un importante número de universidades españolas que tiene museos o colecciones estaba representado, y destacadas universidades europeas también presentaron sus trabajos. En la mesa inaugural participaron los representantes de las Universidades organizadoras, representantes de la Comunidad de Madrid y del Ayuntamiento de Madrid y el presidente de ICOM España. Además de resaltar la importancia de los museos y colecciones universitarias, los representantes de las instituciones se comprometieron a apoyar a las universidades en las tareas de investigación, conservación y difusión de su patrimonio. Las ponencias invitadas estuvieron a cargo de los representantes de las organizaciones internacionales más importantes relacionadas con el patrimonio universitario: el Consejo Internacional de Museos y Colecciones Universitarias (UMAC) y la Red del Patrimonio Académico Europeo (UNIVERSEUM). Las comunicaciones y pósters fueron numerosos agrupándose en las siguientes áreas temáticas:  La investigación en los museos y colecciones universitarias  La difusión de los museos y colecciones universitarias  Los proyectos de conservación y restauración en torno a museos y colecciones universitarias  Las colecciones universitarias como colecciones artísticas  La gestión de los museos y colecciones universitarias Las mesas redondas ahondaron en las áreas temáticas de las comunicaciones, centrándose en aspectos que hacían referencia a los retos a los que se enfrentan las instituciones: valor, documentación, gestión y difusión de los museos y colecciones. La realización de este Congreso permitió un extenso intercambio de experiencias y finalizó con la esperanza de que sirva de comienzo para dar visibilidad al patrimonio académico en el contexto fundamentalmente europeo intentando, a su vez, definir cuál es su papel en la nueva situación social, política y económica. Durante los tres días intensos se tuvo la oportunidad de darnos cuenta de las maravillas que atesoran nuestras universidades que están a la altura de muchas colecciones museísticas “tradicionales”. En este libro se recogen las interesantes iniciativas que nos sirven de modelo y nos animan a seguir trabajando para asegurar la conservación y difusión de tan destacado legado.

In the matter of: public hearing before Special Industry Committee no. 41-A for the chemical, petroleum, rubber, and related products industry in Puerto Rico. September 3, 4, and 5, 1958 ... San Juan Puerto Rico. . Reporters: John F. Hrozencik [and] Genevieve Biolsi.

Maynard E. Pirsig, chairman.