Estudio geotécnico de inestabilidad de un terraplén en la carretera N-322 (Bailén-Requena)

El presente proyecto trata sobre el estudio geotécnico realizado a causa del deslizamiento ocurrido entre los puntos kilométricos 159+750 y 159+950 de la carretera N-322 que une Bailén (Jaén) con Requena (Valencia). El principal objetivo del estudio es el de esclarecer los posibles factores que han favorecido el movimiento del terreno, así como delimitar sus dimensiones y forma aproximadas y con ello averiguar los parámetros resistentes con los que se produjo la rotura gracias a un análisis de estabilidad a posteriori. La metodología seguida comienza por la búsqueda de antecedentes y observación de datos de campo, para pasar a plantear la campaña de reconocimiento geotécnico. Los trabajos de campo resultan ser clave para el conocimiento de la profundidad a la que encuentra el plano deslizamiento y del terreno que se encuentra en el subsuelo de la zona. Resulta de especial interés la caracterización geotécnica realizada, debido a la gran cantidad de ensayos disponibles y a la existencia de diferentes métodos o ensayos con los que se ha obtenido la resistencia residual de la formación comúnmente conocida como “Margas azules del Guadalquivir”. Una vez obtenidos los parámetros geotécnicos de las unidades se efectúa un análisis retrospectivo, con el cual, gracias a los datos ya conocidos, se simula la situación de rotura, y se averiguan los parámetros resistentes de las unidades involucradas, imponiendo la condición de equilibrio límite. Se incluye un capítulo en el que se plantea una de las posibles soluciones para remediar la inestabilidad. Por último se estiman los costes de un estudio geotécnico de esta envergadura.

Oxidation of cysteine-322 in the repeat domain of microtubule-associated protein tau controls the in vitro assembly of paired helical filaments.

One of the hallmarks of Alzheimer disease is the pathological aggregation of tau protein into paired helical filaments (PHFs) and neurofibrillary tangles. Here we describe the in vitro assembly of recombinant tau protein and constructs derived from it into PHFs. Though whole tau assembled poorly, constructs containing three internal repeats (corresponding to the fetal tau isoform) formed PHFs reproducibly. This ability depended on intermolecular disulfide bridges formed by the single Cys-322. Blocking the SH group, mutating Cys for Ala, or keeping tau in a reducing environment all inhibited assembly. With constructs derived from four-repeat tau (having the additional repeat no. 2 and a second Cys-291), PHF assembly was blocked because Cys-291 and Cys-322 interact within the molecule. PHF assembly was enabled again by mutating Cys-291 for Ala. The synthetic PHFs bound the dye thioflavin S used in Alzheimer disease diagnostics. The data imply that the redox potential in the neuron is crucial for PHF assembly, independently or in addition to pathological phosphorylation reactions.