1000 resultados para Batalha de La Lys
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O presente trabalho procura enquadrar a participação portuguesa na Grande Guerra à luz das variações da política interna. A entrada de Portugal na Grande Guerra foi sempre polémica e não mereceu o unanimismo que se verificou na maioria dos países beligerantes. Desde muito cedo, a sociedade portuguesa dividiu-se entre os que eram a favor da participação portuguesa na guerra e os que eram contra. A acrescer a estas divisões políticas juntamos as dificuldades de um país pobre e atrasado em participar na guerra mais desenvolvida e mortífera de sempre: nomeadamente as questões logísticas do treino, transporte e manutenção de um contingente militar a combater num país estrangeiro. A situação do nosso contingente enviado para a França (C.E.P.) foi piorando gradualmente, pois a falta de apoio político traduziu-se na incapacidade de substituir as tropas em combate. Chegados a Abril de 1918, o C.E.P. foi atacado e vencido pelo exército alemão, tendo, para todos os efeitos acabado enquanto força autónoma de combate. A derrota de La Lys, foi, contudo, transformada numa grande jornada de «valor» e «coragem» do soldado português. Na criação, ampliação e divulgação do «mito» de La Lys, que atravessou três regimes políticos (I República, Ditadura Militar e Estado Novo), a imprensa teve um papel crucial, em particular nos anos que medeiam entre o final da guerra e o início da década de 40 do século XX.
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A história dos cerca de 7000 prisioneiros de guerra portugueses, capturados na frente ocidental, a maioria na sequência da Batalha de La Lys, foi praticamente inexistente até ao final do século passado. Conhecer as diferentes dimensões desta problemática permitirá uma abordagem mais abrangente à participação de Portugal na Grande Guerra e à questão dos prisioneiros de guerra, em particular. O presente trabalho de investigação teve como objetivo analisar o apoio das instituições cívicas aos prisioneiros de guerra. Para tal, através de um estudo de natureza qualitativa e de pesquisa histórica, procurámos compreender as razões que levaram o Estado a tardar no apoio aos prisioneiros, identificar as instituições que se destacaram nesse apoio e, por fim, analisar a interação entre as principais entidades responsáveis, procurando compreender o volume e os efeitos do auxílio prestado, desde o momento da captura até ao seu repatriamento. Assim, verificámos a existência de duas instituições que desempenharam um papel fundamental no apoio aos prisioneiros. O Comité de Socorros aos Militares e Civis Prisioneiros de Guerra e a Comissão Central de Assistência. Em união de esforços e apoiadas, posteriormente, pelo delegado do Serviço de Prisioneiros de Guerra, tornaram possível a assistência aos militares portugueses cativos na Alemanha. Abstract: The history of around 7000 Portuguese prisoners of war, captured on the western front, the majority following the Battle of the Lys, was virtually non-existent until the end of the last century. Knowing the various dimensions of this problem will allow a more comprehensive approach to the study of the Portuguese participation in the Great War, and in particular to the issue of prisoners of war. This research paper aimed to analyze the support of civic institutions to prisoners of war. To this end, through a qualitative study and historical research, we sought to understand the reasons for the state belated support to prisoners, identify the institutions that stood out in this support and, finally, to analyze the interaction between the main responsible actors, seeking to understand the volume and the effects of the aid provided from the moment of capture to their repatriation. Thus, we found that there were two main institutions that played a key role in supporting prisoners. The Committee of Aid to the Military and Civilian Prisoners of War and the Central Assistance Commission. In joint efforts and later supported by the delegate of the Prisoners of War Service they made it possible to assist the Portuguese military captives in Germany.
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Dissertação apresentada para cumprimento dos requisitos necessários à obtenção do grau de Mestre em História Contemporânea
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Bovine α-lactalbumin (α-La) and lysozyme (Lys), two globular proteins with highly homologous tertiary structures and opposite isoelectric points, were used to produce bio-based supramolecular structures under various pH values (3, 7 and 11), temperatures (25, 50 and 75 °C) and times (15, 25 and 35 min) of heating. Isothermal titration calorimetry experiments showed protein interactions and demonstrated that structures were obtained from the mixture of α-La/Lys in molar ratio of 0.546. Structures were characterized in terms of morphology by transmission electron microscopy (TEM) and dynamic light scattering (DLS), conformational structure by circular dichroism and intrinsic fluorescence spectroscopy and stability by DLS. Results have shown that protein conformational structure and intermolecular interactions are controlled by the physicochemical conditions applied. The increase of heating temperature led to a significant decrease in size and polydispersity (PDI) of α-La–Lys supramolecular structures, while the increase of heating time, particularly at temperatures above 50 °C, promoted a significant increase in size and PDI. At pH 7 supramolecular structures were obtained at microscale – confirmed by optical microscopy – displaying also a high PDI (i.e. > 0.4). The minimum size and PDI (61 ± 2.3 nm and 0.14 ± 0.03, respectively) were produced at pH 11 for a heating treatment of 75 °C for 15 min, thus suggesting that these conditions could be considered as critical for supramolecular structure formation. Its size and morphology were confirmed by TEM showing a well-defined spherical form. Structures at these conditions showed to be stable at least for 30 or 90 days, when stored at 25 or 4 °C, respectively. Hence, α-La–Lys supramolecular structures showed properties that indicate that they are a promising delivery system for food and pharmaceutical applications.
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SUMMARY BACKGROUND: P-selectin glycoprotein ligand 1 (PSGL-1) is a major selectin ligand, mediating leukocyte rolling along inflamed vascular wall. It is a mucin-like homodimer composed of a N-terminal domain which binds selectins, followed by 14-16 decameric repeats (DR), a transmembrane domain and a cytoplasmic tail, which may be involved in regulating leukocyte rolling and in generating intracellular signals, through its binding to moesin and Syk. P- and L-selectin binding is dependent on core-2 O-glycosylation and tyrosine sulfation of PSGL-1 N-terminus. However, a minor part of E-selectin-mediated rolling is dependent on N-terminal O-glycans; additional binding sites may thus be involved. In this project, we studied whether (1) PSGL-1 DR and (2) PSGL-1 cytoplasmic residues which bind moesin, were also involved in the regulation of selectin-dependent rolling. METHODS: Several mutated cDNAs were obtained: (1) PSGL-1 DR were either deleted, or substituted by platelet GPlba macroglycopeptide, (2) Ser-336, -348, Lys-337 and Arg-338 were mutated to alanine; moreover, truncation mutants retaining only 6 or 2 cytoplasmic residues were also generated. Transfected CHO expressing mutant PSGL-1 were tested for their ability to bind soluble selectin chimeras and to support selectin-dependent rolling under flow conditions. RESULTS: (1) Deletion of the DR had a dramatic effect on P- and L-selectin-dependent cell recruitment and rolling stability, which could only partially be compensated for, by GPlba substitution. In addition, we observed that DR create a binding site for E-selectin and thus support PSGL-1-dependent rolling. (2) Flow assays revealed that the moesin-binding site, in particular Ser-336, plays a crucial role in regulating the recruitment, velocity and rolling stability of PSGL-1-expressing cells on P- and L-selectin. CONCLUSIONS: Data presented here highlight the structure -function relationship of PSGL-1 DR. Moreover, they reveal a crucial role for the moesin-binding residues in regulating P-and L-selectin-dependent rolling. RÉSUMÉ CONTEXTE: PSGL-1 (P-selectin glycoprotein ligand 1) est un ligand majeur des sélectines permettant le roulement des leucocytes le long de la paroi vasculaire enflammée. C'est un homodimère de type mucine, composé d'un domaine N-terminal liant les sélectines, suivi de 14-16 répétitions décamèriques (RD), d'un domaine transmembranaire et d'une queue cytoplasmique qui pourrait être impliquée dans la régulation du roulement leucocytaire et la génération de signaux intracellulaires, via sa liaison à la moésine et à Syk. La liaison à la Pet à la L-sélectine dépend de la présentation par le N-terminus de PSGL-1 de O-glycans sur des structures core-2 et de tyrosines sulfatées. Cependant, une fraction mineure du roulement médié par la E-sélectine dépend des O-glycans N-terminaux; des sites de liaisons supplémentaires pourraient donc être impliqués. Dans ce projet, nous avons étudié si (1) les RD de PSGL-1 ainsi que (2) les résidus cytoplasmiques liant la moésine, étaient impliqués dans la régulation du roulement dépendant des sélectines. MÉTHODES: Plusieurs ADN codant des formes mutées de PSGL-1 ont été obtenus: (1) Les RD de PSGL-1 ont été soit ôtées, soit remplacées par le macroglycopeptide de la GPlba plaquettaire, (2) les Ser-336, -348, la Lys-337 et l'Arg-338 ont été mutées en alanine; par ailleurs, des mutants tronqués ne retenant plus que 6 ou 2 résidus cytoplasmiques ont également été générés. Des CHO transfectées exprimant PSGL-1 muté ont été testées pour leur capacité à lier des sélectines chimériques solubles et à soutenir un roulement dépendant des sélectines dans des conditions de flux. RÉSULTATS: (1) La perte des RD a eu un effet dramatique sur le recrutement cellulaire et la stabilité de roulement dépendant des P- et L-sélectine, qui n'a pu être que partiellement compensé par la substitution par la GPlba. De plus, nous avons observé que les RD forment un site de liaison pour la E-sélectine et soutiennent ainsi le roulement dépendant de PSGL-1. (2) Les tests de flux ont révélé que le site de liaison à la moésine, notamment la Ser-336, joue un rôle crucial dans la régulation du recrutement, de la vitesse et de la stabilité du roulement des cellules exprimant PSGL-1 sur les P- et L-sélectine. CONCLUSIONS; Les données présentées ici ont permis d'éclaircir la relation structure -fonction des RD de PSGL-1. Par ailleurs, elles révèlent un rôle crucial pour les résidus liant la moésine dans le roulement dépendant des P- et L-sélectine. RÉSUMÉ DESTINÉ À UN LARGE PUBLIC Pour accomplir ses fonctions, le sang circule sur un réseau de 96'000 kilomètres; ainsi, il approvisionne les cellules de l'organisme en énergie, il transporte diverses substances, il assure la défense contre les pathogènes et il participe à la régulation de la température corporelle. Le sang contient plusieurs types de cellules: la grande majorité sont les globules rouges, auxquels il faut ajouter les plaquettes (dont le rôle est de colmater les lésions vasculaires) et les globules blancs (leucocytes) qui, bien que présents en très faible quantité (moins de 0.01 %), jouent un rôle crucial en cas d'infection ou d'inflammation. Une attaque par un pathogène provoque plusieurs changements (rougeur, chaleur, gonflement, douleur), qui sont des manifestations de l'inflammation. Pour atteindre l'agent infectieux, des globules blancs spécialisés (les granulocytes) doivent quitter la circulation sanguine. Afin de faciliter leur capture, les vaisseaux sanguins vont exprimer des protéines telles que les sélectines, qui sont reconnues par une protéine leucocytaire appelée PSGL-1 (P-selectin glycoprotein ligand 7). L'interaction des sélectines avec PSGL-1 soutient le roulement du globule blanc le long de la paroi vasculaire, à une vitesse très inférieure à celle du flux sanguin. Ce roulement conduit à l'activation du globule blanc par des molécules de l'inflammation, permettant son adhésion ferme, puis son arrêt. Finalement, le granulocyte va migrer à travers la paroi du vaisseau pour atteindre et éliminer les causes de l'inflammation. L'adhésion est un processus intéressant à caractériser, car outre l'inflammation, il est également impliqué dans l'artériosclérose, l'infarctus, la métastatisation et la thrombose. Dans ce travail, nous nous sommes intéressés à définir les rôles des différents domaines de PSGL-1 dans la régulation de son interaction avec les sélectines. En effet, en plus de son extrémité extracellulaire de haute affinité pour les sélectines, PSGL-1 est composé de plusieurs séquences répétées hautement glycosylées et d'une courte région intracellulaire, dont les fonctions n'avaient pas été étudiées auparavant. En créant des formes mutées de PSGL-1, nous avons pu montrer qu'un roulement efficace des leucocytes nécessite la présence des régions répétitives et du domaine intracellulaire au complet.
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Ptic.2- edited by Henri-E. de Sagher.
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Collection : Théâtre contemporain illustré ; 108e et 109e livraisons
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Collection : Théâtre contemporain illustré ; 108e et 109e livraisons
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Collection : Théâtre contemporain illustré ; 108e et 109e livraisons
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Collection : Théâtre contemporain illustré ; 108e et 109e livraisons
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Collection : Théâtre contemporain illustré ; 108e et 109e livraisons
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Collection : Théâtre contemporain illustré ; 108e et 109e livraisons