7 resultados para Desnaturação

em Scielo Saúde Pública - SP


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A intenção deste trabalho será de compreender a idéia de desnaturação, apresentada no fragmento La 427, no contexto da classificação pascaliana dos tipos de pessoa. A desnaturação é aí definida como uma perda do amor-próprio. Ora, se o amor-próprio, motor da busca da felicidade, define a natureza do homem decaído, fica o problema de compreender o paradoxal elogio ao amor-próprio levado a cabo por Pascal, neste fragmento, através da idéia de desnaturação.

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A lectina da alga marinha vermelha Vidalia obtusiloba foi purificada através da combinação de precipitação com sulfato de amônio, cromatografia de troca iônica em DEAE-celulose e cromatografia de afinidade em goma de guar reticulada. A lectina preferencialmente aglutinou eritrócitos do grupo humano O, nativos e tratados com bromelaina. A atividade hemaglutinante revelou que a lectina era dependente de cátions divalentes (Ca++ ou Mn++) e inibida por N-acetil-galactosamina, D-galactosamina, alfa-lactose and D-galactose e pela glicoproteína mucina de estômago de porco. A massa molecular da lectina, estimada por filtração em gel, foi de 78,9 kDa, enquanto por SDS-PAGE, em presença de beta-mercaptoetanol, a lectina exibiu duas subunidades protéicas diferentes com Mr de 59,6 e 15,2 kDa, sugerindo que a lectina é uma proteína dimérica. Focalização isoelétrica revelou a presença de uma proteína ácida simples, com um ponto isoelétrico entre 4 e 5. A lectina purificada exibiu um conteúdo de carboidrato de 43,2% e uma predominância dos aminoácidos Asp/Asn, Glu/Gln e Leu. A energia de ativação (deltaG') para a desnaturação da lectina foi calculada como sendo 25,4 kcalm.mol-1 a 90 ºC. Ensaios imunoquímicos usando um anti-soro de coelho produzido contra a lectina purificada de V. obtusiloba mostraram que foi possível detectar a presença da lectina em diferentes etapas do processo de purificação. Western blotting de géis de SDS-PAGE mostraram imunocoramento apenas da maior das subunidades da lectina.

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A capacidade dos concentrados protéicos de soro de leite (CPS) de formar géis é importante propriedade funcional. O objetivo deste estudo foi avaliar a influência das variáveis concentração de proteína, pH, temperatura e tempo de desnaturação, nos intervalos de 8 a 12%; 4,0 a 5,2; 81 a 89ºC e 15 a 27 minutos, respectivamente, no perfil de textura e capacidade de retenção de água de géis ácidos de CPS. O perfil de textura foi determinado em texturômetro TAXT2 e a capacidade de retenção de água avaliada através da umidade espremível dos géis. O delineamento estatístico foi um planejamento fatorial 2(4) completo. Os géis de CPS apresentaram os maiores valores de firmeza, coesividade, elasticidade e capacidade de retenção de água, de maneira geral, nas maiores faixas de concentração protéica, tempo e temperatura de desnaturação. Com relação a variável pH, géis formados em pH 4,0 apresentaram-se mais elásticos e com maior capacidade de retenção de água, enquanto que os géis formados em pH 4,9 a 5,2 mostraram-se mais firmes e coesos.

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O objetivo deste trabalho foi avaliar o efeito da adição de condimentos na carne de coelho, sobre a estabilidade térmica de suas proteínas miofibrilares. Retalhos de 24 músculos Longissimus dorsis foram moídos e misturados, para a obtenção de um lote homogêneo. Foram adicionados, em alíquotas dessa carne: 1,0; 2,0 ou 3,0% de sal; 2,5; 5,0 ou 7,5% de sacarose e 1,5; 3,0 ou 4,5% de ácido acético 3% em solução aquosa, e uma mistura perfazendo 3% de sal, 5% de sacarose e 3% da mesma solução de ácido acético. Após homogeneização manual, as amostras foram mantidas em repouso sob refrigeração, por 30 minutos. Alíquotas da ordem de 10mg foram usadas para análise térmica e o restante, para análises de pH, proteínas e umidade. As análises térmicas foram realizadas em um calorímetro diferencial de varredura DSC-TA2010, a 10ºC/min, entre 0 e 100ºC. As curvas de DSC da carne pura apresentaram endotermas nas temperaturas de (Td) 58,4(0,7ºC (miosina) e 78,2(0,2ºC (actina), envolvendo entalpia (DHd) de 17,5J/g de proteínas. O sal e o ácido acético desestabilizaram as proteínas, provocando redução da Td da miosina e actina, contrariamente à sacarose, que apresentou efeito estabilizante. A adição da mistura dos condimentos desestabilizou as proteínas miofibrilares. Apenas o ácido, adicionado acima de 1,5%, provocou desnaturação das proteínas.

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O fracionamento do farelo de milho desengordurado (fubá grosso), subproduto do processamento industrial do milho, para obtenção de frações de amido, proteínas e fibras, utilizando métodos físicos e químicos, foi investigado. O fracionamento do fubá grosso por meio de tratamento químico com soluções de bissulfito de sódio e de etanol, foi satisfatório, pois produziu fração de amido com aceitável rendimento; já o fracionamento físico não foi muito eficiente, visto que não produziu fração enriquecida de proteínas e amido. Tanto o fubá grosso como as frações obtidas, foram caracterizados por meio de CLAE (Cromatografia Líquida de Alta Eficiência) e Análise Térmica (TG, DTG e DSC). O fubá grosso possui mais de 50% de amido (CLAE), e perda de 52% de sua massa entre 270 e 450ºC (TG e DTG). O estudo cinético, a partir de curvas DSC, mostrou que os processos de gelatinização da fração de amido e de desnaturação da fração de proteínas são eventos endotérmicos, com diferentes valores de entalpia e de energia de ativação.

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Avaliou-se o processo de secagem por nebulização em "spray dryer" para a obtenção de leite bubalino em pó. Foram realizadas análises físico-químicas no leite in natura e no leite desidratado, para averiguar perdas de macronutrientes ocorridas durante a secagem; análises microbiológicas para assegurar a qualidade higiênico-sanitária do processo e produto e análises sensoriais para estabelecer a aceitabilidade do produto. Foram obtidas isotermas de adsorção e dessorção de umidade a 25°C, para o produto em pó, visando observar o seu comportamento higroscópico. O leite bubalino em pó obtido apresentou como características físicoquímicas: 3,4% de umidade, 23,2% de proteínas, 46,1% de gordura, 4,2% de cinzas, 0,5% de lecitina de soja e 22,6% de carboidratos totais. De acordo com os exames microbiológicos está apto para o consumo humano. O produto foi caracterizado como integral por não ter sofrido qualquer padronização. As perdas ocorridas para a maioria dos macronutrientes durante o processamento, foram inferiores a 5% e apenas o teor de proteínas apresentou variação superior a 15%, devido à desnaturação da caseína em temperatura superior a 80°C. O produto apresentou isotermas de adsorção do tipo III, mesmo comportamento apresentado pelo leite bovino. Através da isoterma de dessorção determinou-se o valor de umidade equivalente à monocamada, obtendo-se o valor médio de 4,4g H2 O/100g b.s., o que validou o processo utilizado. O comportamento de histerese apresentado pelo produto foi similar ao do leite em pó integral, sendo a sua aceitabilidade de 74%, muito próxima a 80% obtido para um leite em pó integral comercial.

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A eficiência da aplicação de filmes à base de proteínas de soro de leite foi avaliada em um sistema de embalagem que consistia em um pote plástico utilizando-se filmes de proteínas de soro de leite como fechamento superior. Pedaços de maçã foram embalados e armazenados à temperatura ambiente (25 °C) e sob refrigeração (10 °C). Os filmes proteicos à base de soro de leite foram obtidos por três procedimentos distintos: por desnaturação térmica; com a incorporação de ácido esteárico (0,5%, em massa); e por modificação enzimática utilizando-se a transglutaminase microbiana (10U/g proteína, ACTIVA TG-B ), a partir de uma formulação básica de 6,50% de proteína, 3,0% de plastificante (glicerol) e pH 7,0. A integridade dos filmes após embalagem e durante armazenamento foi observada, medindo-se as propriedades mecânicas dos filmes. A permeabilidade ao vapor d'água foi avaliada pela perda de massa, teor de umidade, e variação de textura dos pedaços de maçã. Os resultados indicaram que os filmes apresentam uma barreira moderada à umidade, apresentando diferença entre potes com e sem coberturas de filmes. A permeabilidade ao oxigênio foi conferida pelo escurecimento enzimático das maçãs pela ação da enzima polifenoxidase, apresentando diferença em relação ao das amostras acondicionadas em atmosfera modificada com gás N2.