62 resultados para Ligações fracas


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Cogumelos comestíveis contêm importantes propriedades funcionais. Em particular, beta-glucanos, homo- e hetero-glucanos com ligações glicosídicas beta(1->3), beta(1->4) e beta(1->6), supostamente responsáveis por algumas propriedades benéficas à saúde humana, como atividade imunomodulatória, antioxidante, antiinflamatória e anticancerígena. Neste trabalho, a quantidade de beta-glucano presente em cogumelo Agaricus blazei Murill, coletados de três diferentes locais, foi analisada utilizando-se método enzimático. As amostras (em base seca) foram tratadas com alfa-amilase, protease bacteriana e com glicoamilase fúngica. beta-glucano foi quantificado após hidrólise ácida e determinação da glicose liberada. Foi verificado que amostras de A. blazei Murill cultivadas em estufas apresentaram menor concentração de b-glucano (8,4±0,9 e 7,6±2,8g/100g) quando comparado com amostras cultivadas em campo aberto (10,1±2,1g/100g). Observou-se ainda que, mesmo sendo cultivado em condições semelhantes, porém em locais diferentes, as amostras apresentaram diferenças significativas (7,6±2,8 e 8,4±0,9g/100g).

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A utilização de proteínas miofibrilares de carne na elaboração de filmes comestíveis implica, inicialmente, na obtenção desta macromolécula, uma vez que ela é indisponível comercialmente. Assim, os objetivos deste trabalho foram a obtenção e caracterização de proteínas miofibrilares de carne bovina, em escala de laboratório, e a elaboração e caracterização da microestrutura de filmes à base dessas proteínas. As proteínas miofibrilares foram extraídas do músculo Semitendinosus bovino, pós rigor mortis, empregando-se uma técnica de extração por centrifugação diferencial em solução tampão, com diferentes concentrações salinas, segundo metodologia de EISELE & BREKKE [13] modificada neste trabalho. As proteínas, assim obtidas, foram liofilizadas (PML) e analisadas para determinação do teor de proteínas, de lipídios, de sais minerais, de cinzas e da umidade. A composição de aminoácidos foi determinada por cromatografia de troca iônica e o perfil eletroforético foi determinado em gel de poliacrilamida. Alguns filmes foram elaborados com 1g de PML/100g de solução, 60g de glicerol/100g de proteínas e ácido acético glacial para ajuste do pH=2,8. A microestrutura desses filmes foram analisadas por microscopia eletrônica de varredura. A PML, que apresentou teor de proteínas de 84,3%, foi composta de diversas frações de proteínas miofibrilares, com destaque para frações da miosina e da actina, segundo os resultados da eletroforese. Trabalhando-se a composição de aminoácidos, verificou-se que a maior contribuição energética das interações potenciais dos aminoácidos, foram as provenientes de ligações covalentes (58,3%), seguidas das interações iônicas (35,72%). A microestrutura do filme revelou uma estrutura pouco homogênea, porém coesa e densa e uma matriz protéica compacta e fina.