Untersuchung zur Temperaturabhängigkeit der O2-Bindungseigenschaft von Hämocyanin aus Arthropoden verschiedener Biotope

Die Evolution hat nur wenige O2-Transportproteine im Tierreich hervorgebracht. Sie alle nutzen entweder die Metallionen Fe2+ oder Cu2+ zur reversiblen Sauerstoffbindung in vier verschiedenen Typen von aktiven Zentren. Die Metallatome werden dabei über eine prosthetische Gruppe (Porphyrin-Ring) oder direkt (koordinativ) durch Histidine an die Proteinmatrix gebunden. Die Atmungsproteine sorgen für den Transport des Sauerstoffs von den respiratorischen Epithelien (Lunge, Kiemen), hin zu den O2 verbrauchenden Gewebszellen (oxidativer Stoffwechsel). Die Beladung mit Sauerstoff in den Lungen, bzw. den Kiemen sollte leicht und schnell, d.h. mit einer möglichst hohen O2-Affinität erfolgen. Die Arthropoden sind ein sehr artenreicher und erfolgreicher Tierstamm. Ihnen ist es im Laufe der Evolution gelungen, fast alle Lebensräume zu Wasser, auf dem Land und in der Luft zu besiedeln. Die Erschließung so unterschiedlicher Biotope setzt eine sehr gute physiologische Anpassungsfähigkeit voraus. Das physiologisch wichtigste Problem, welches für jeden Lebensraum während der Evolution gelöst werden mußte, ist eine optimale Sauerstoffversorgung der Körperzellen bei allen Umweltbedingungen zu gewährleisten. Ziel dieser Arbeit war es zu untersuchen, inwieweit verschiedene Arthropoden-Hämocyanine eine biotopabhängige (temperaturabhängige) Adaptation der O2-Versorgung (Proteinfunktion) auf Ebene des Hämocyaninmoleküls zeigen. Bei den hier untersuchten Hämocyaninen ließ sich eine signifikante Biotopabhängigkeit für den „Proteinfunktions-Parameter“ Kooperativität nachweisen.