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em ArchiMeD - Elektronische Publikationen der Universität Mainz - Alemanha
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- RCAAP - Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (2)
- RDBU - Repositório Digital da Biblioteca da Unisinos (1)
- ReCiL - Repositório Científico Lusófona - Grupo Lusófona, Portugal (1)
- Repositorio Académico de la Universidad Nacional de Costa Rica (4)
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- Repositório Científico da Universidade de Évora - Portugal (3)
- Repositório Científico do Instituto Politécnico de Lisboa - Portugal (1)
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- Repositório Institucional da Universidade Federal do Rio Grande - FURG (1)
- Repositório Institucional da Universidade Federal do Rio Grande do Norte (2)
- Repositorio Institucional de la Universidad de Málaga (1)
- Repositorio Institucional de la Universidad Pública de Navarra - Espanha (1)
- Repositório Institucional UNESP - Universidade Estadual Paulista "Julio de Mesquita Filho" (60)
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Resumo:
Hämocyanine sind große, multimere Sauerstofftransport- proteine, die frei gelöst in der Hämolymphe von Arthropoden und Mollusken vorkommen.Zur Charakterisierung verschiedener Arthropoden-hämocyanine wurden deren molare Massen bestimmt. Die mit einer Vielwinkel-Laser-Lichtstreuapparatur ermittelten Molekulargewichte zeigten eine grosse Schwankungsbreite. Dies konnte auf Ungenauigkeiten der zur Berechnung der Molekulargewichte verwendeten spezifischen Extinktions- koeffizienten und Brechungsindex-Inkremente zurückgeführt werden.Mit der Methode der Massenspektrometrie (MALDI-TOF) bestimmte Molekulargewichte einzelner Untereinheiten des Hämocyanins der Vogelspinne style='mso-bidi-font-style: normal'>Eurypelma californicum zeigten eine sehr gute Übereinstimmung mit aus der Sequenz errechneten Werten.Für das 24-mere Spinnenhämocyanin von style='mso-bidi-font-style:normal'>Eurypelma californicum wurde die Stabilität gegenüber GdnHCl und der Temperatur auf den verschiedenen strukturellen Ebenen des Proteins untersucht.Viele Stabilitätsuntersuchungen werden an kleinen Proteinen durchgeführt, deren Entfaltung kooperativerfolgt. Bei größeren Proteinen mit unterschiedlichen strukturellen Bereichen (Domänen) ist der Entfaltungs-prozess weitaus komplexer. Ziel war es, durch die Denaturierung des Spinnen-Hämocyanins Erkenntnisse über die Stabilität und Entfaltung der verschiedenen strukturellen Ebenen eines so großen Proteinkomplexes zu gewinnen.Ein wichtiges Charakteristikum für die Interpretation der Entfaltungsexperimente ist die starke Löschung der Tryptophanfluoreszenz im oxygenierten Spinnen-Hämocyanin. Die Löschung kann vollständig durch Förster-Transfer erklärt werden kann. Sie bleibt auf die einzelnen Untereinheiten beschränkt und stellt somit ein reines O2-Beladungssignal dar.Unter Einwirkung von GdnHCl dissoziiert das native, 24-mere Spinnen-Hämocyanin ohne die Entstehung langlebiger Inter- mediate. Die Untereinheiten werden durch das Oligomer stabilisiert. Die Entfaltung eines Monomers, der Unter- einheit e, folgt einer Hierarchie der verschiedenen strukturellen Ebenen des Moleküls. Die Entfaltung beginnt zunächst von außen mit der Auflockerung der Tertiärstruktur. Der Kern von Domäne II mit dem aktiven Zentrum weist hingegen eine besondere Stabilität auf.Die ausgeprägte Hitzestabilität des style='mso-bidi-font-style:normal'>Eurypelma-Hämocyanins hängt vom Oligomerisierungsgrad, dem verwendeten Puffer und dessen Ausgangs-pH-Wert ab und spiegelt offensichtlich die extremen Lebensbedingungen im Habitat wider.