La formazione degli stati regionali italiani (secc. XIII-XV). Acquisizioni scientifiche e ricadute sui manuali di storia, tra formazione degli insegnanti e approcci metodologici

La ricerca intende indagare i rapporti tra le acquisizioni della ricerca scientifica nel campo della storia, con particolare riferimento al tema della formazione degli stati regionali italiani, e il suo insegnamento nella scuola secondaria di secondo grado. Nella parte dedicata al quadro teorico si sottolinea la sempre più stringente necessità di un insegnamento e apprendimento della storia di qualità nella società attuale, basati sul senso della partecipazione democratica attiva e allo sviluppo del pensiero critico, nonostante i documenti ufficiali ministeriali non sempre dedichino al tema la giusta importanza e i recenti risultati ottenuti grazie a un questionario somministrato a studenti universitari sembrino confermare una didattica ancora legata alla pratica tradizionale. A questo proposito, quindi, occorre rifondare e ricentrare l’importanza della storia grazie all’approfondimento del lessico specifico e delle premesse epistemologiche basilari della disciplina. A partire da queste premesse, nell’inquadramento empirico si analizza lo stato di avanzamento della ricerca scientifico-accademica recente nei confronti della formazione degli stati regionali italiani bassomedievali, si confronta il tema nei principali manuali scolatici adottati nell’area metropolitana di Bologna; e sono infine analizzate le concezioni circa la storia, la storia medievale e l’utilizzo del libro di testo degli insegnanti di storia di scuola secondaria di secondo grado grazie alle risposte derivate dalla somministrazione di un questionario sulla pratica docente. I risultati ottenuti permetteranno di cogliere eventuali scollature tra la ricerca accademica e l’insegnamento nella scuola secondaria della storia, della storia medievale e della formazione degli stati regionali, sottolineando, talvolta, la necessità sempre più urgente di una integrata formazione continua degli insegnanti.

Structure determination of proteins and peptides in solution: simulation, chirality and NMR studies

The study of protein fold is a central problem in life science, leading in the last years to several attempts for improving our knowledge of the protein structures. In this thesis this challenging problem is tackled by means of molecular dynamics, chirality and NMR studies. In the last decades, many algorithms were designed for the protein secondary structure assignment, which reveals the local protein shape adopted by segments of amino acids. In this regard, the use of local chirality for the protein secondary structure assignment was demonstreted, trying to correlate as well the propensity of a given amino acid for a particular secondary structure. The protein fold can be studied also by Nuclear Magnetic Resonance (NMR) investigations, finding the average structure adopted from a protein. In this context, the effect of Residual Dipolar Couplings (RDCs) in the structure refinement was shown, revealing a strong improvement of structure resolution. A wide extent of this thesis is devoted to the study of avian prion protein. Prion protein is the main responsible of a vast class of neurodegenerative diseases, known as Bovine Spongiform Encephalopathy (BSE), present in mammals, but not in avian species and it is caused from the conversion of cellular prion protein to the pathogenic misfolded isoform, accumulating in the brain in form of amiloyd plaques. In particular, the N-terminal region, namely the initial part of the protein, is quite different between mammal and avian species but both of them contain multimeric sequences called Repeats, octameric in mammals and hexameric in avians. However, such repeat regions show differences in the contained amino acids, in particular only avian hexarepeats contain tyrosine residues. The chirality analysis of avian prion protein configurations obtained from molecular dynamics reveals a high stiffness of the avian protein, which tends to preserve its regular secondary structure. This is due to the presence of prolines, histidines and especially tyrosines, which form a hydrogen bond network in the hexarepeat region, only possible in the avian protein, and thus probably hampering the aggregation.