Seletividade do halosulfuron isolado ou em mistura com glyphosate para culturas anuais

O objetivo do presente trabalho foi avaliar a seletividade do herbicida halosulfuron isoladamente e na mistura com glyphosate, aplicados em pré e pós-emergência, para culturas de verão (milho, feijão, algodão e soja) e para culturas de inverno (aveia-preta, azevém, centeio, trigo e triticale). Foram instalados dois experimentos em campo, nas Fazendas Experimentais do Lageado e de São Manuel - UNESP - Botucatu-SP - Brasil. Os tratamentos foram constituídos da aplicação isolada do herbicida halosulfuron (100/150 g ha-1), em pré e pós-emergência, e em mistura de tanque halosulfuron + glyphosate NA e WG (100+4.000 g ha-1 e 100+2.000/4.000 g ha¹, respectivamente), em pré-emergência e em diferentes épocas de aplicação (2, 15 e 30 dias antes e 15 e 30 depois da semeadura). A intensidade da fitotoxicidade encontrada nas plantas das culturas de soja, milho, feijão, algodão e azevém foi devido à aplicação do herbicida halosulfuron, que esteve relacionada com dosagens, época e modo de aplicação. Quanto mais próximo da aplicação do halosulfuron em pós-emergência da semeadura das culturas, maiores foram as injúrias encontradas em suas plantas. Todos os tratamentos testados não proporcionaram sintomas de fitotoxicidade nas plantas de aveia-preta, centeio, trigo e triticale.

Purificação e caracterização bioquímica da invertase extracelular produzida pelo fungo filamentoso Aspergillus terreus

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Desenvolvimento de produto panificável à base de produtos de mandioca visando os hipersensíveis ao glúten

Pós-graduação em Agronomia (Energia na Agricultura) - FCA

Triticale na alimentação da tilápia do Nilo

Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

Characterization of the co-purified invertase and beta-glucosidase of a multifunctional extract from Aspergillus terreus

The filamentous fungus Aspergillus terreus secretes both invertase and beta-glucosidase when grown under submerged fermentation containing rye flour as the carbon source. The aim of this study was to characterize the co-purified fraction, especially the invertase activity. An invertase and a beta-glucosidase were co-purified by two chromatographic steps, and the isolated enzymatic fraction was 139-fold enriched in invertase activity. SDS-PAGE analysis of the co-purified enzymes suggests that the protein fraction with invertase activity was heterodimeric, with subunits of 47 and 27 kDa. Maximal invertase activity, which was determined by response surface methodology, occurred in pH and temperature ranges of 4.0-6.0 and 55-65 A degrees C, respectively. The invertase in co-purified enzymes was stable for 1 h at pH 3.0-10.0 and maintained full activity for up to 1 h at 55 A degrees C when diluted in water. Invertase activity was stimulated by 1 mM concentrations of Mn2+ (161 %), Co2+ (68 %) and Mg2+ (61 %) and was inhibited by Al3+, Ag+, Fe2+ and Fe3+. In addition to sucrose, the co-purified enzymes hydrolyzed cellobiose, inulin and raffinose, and the apparent affinities for sucrose and cellobiose were quite similar (K-M = 22 mM). However, in the presence of Mn2+, the apparent affinity and V-max for sucrose hydrolysis increased approximately 2- and 2.9-fold, respectively, while for cellobiose, a 2.6-fold increase in V-max was observed, but the apparent affinity decreased 5.5-fold. Thus, it is possible to propose an application of this multifunctional extract containing both invertase and beta-glucosidase to degrade plant biomass, thus increasing the concentration of monosaccharides obtained from sucrose and cellobiose.