45 resultados para Latex allergy

em Repositório Institucional UNESP - Universidade Estadual Paulista "Julio de Mesquita Filho"


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O látex está sendo considerado o alergênico do ano 2000, tendo em vista que inúmeros indivíduos, principalmente profissionais da área de saúde e pacientes submetidos a várias intervenções diagnósticas e terapêuticas, estão freqüentemente expostos aos alérgenos do látex, presentes em produtos de borracha natural. As manifestações clínicas conseqüentes às reações alérgicas de hipersensibilidade imediata vão desde rinite, urticária, conjuntivite, angioedema, asma, até anafilaxia. Estudos recentes estão demonstrando que pacientes alérgicos ao látex desenvolvem concomitantemente sensibilização a certos alimentos de origem vegetal, especialmente frutas como papaia, figo, banana, abacate, kiwi, pêssego, abacaxi, melão e castanha, acreditando-se numa provável ocorrência de reações cruzadas entre os alérgenos do látex e destas frutas. Faz-se, então, uma revisão sobre a alergia ao látex, em particular sobre os grupos de risco, incluindo a presença de reatividade cruzada entre o látex e as frutas.

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INTRODUÇÃO: A alergia ao látex tornou-se um risco crescente aos indivíduos expostos, como os profissionais da área da saúde, tendo como agravo a associação com hipersensibilidade a vários alimentos, especialmente frutas. OBJETIVO: Avaliar a freqüência de sensibilização ao látex e a frutas em profissionais da área da saúde. MÉTODOS: Foram avaliados 53 profissionais da saúde, 81,9% do sexo feminino, aplicando-se questionário alergológico e testes cutâneos por puntura para alérgenos inaláveis, do látex e de frutas (mamão papaia, kiwi, abacate, banana, figo, tomate, noz). RESULTADOS: Dos 53 indivíduos estudados, 15 (28,5%) eram alérgicos ao látex. A sensibilidade a frutas foi diagnosticada em 14 (26,4%), dos quais 10 (18,8%) apresentavam teste por puntura positivo para o látex; as frutas alergênicas mais freqüentes foram papaia (80,0%), kiwi (60,0%) e abacate (50,0%). CONCLUSÃO: Estes achados demonstram a existência da alergia látex-fruta, como descrito na literatura, sendo de suma importância uma avaliação in vivo em profissionais da área de saúde, caracterizados como potencial grupo de risco.

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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

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Thermal stability, thermal decomposition process, residual mass, temperature of glass transition (T-g) and temperature dependence of storage modulus (E'), were determined for latex membranes prepared from six clones of Hevea brasiliensis: IAC 331, IAC 332, IAC 333 and IAC 334 grown at experimental plantations of Instituto Agronomico de Campinas (IAC) in Votuporanga, São Paulo State, Brazil. Latex membranes from GT1 and RRIM 600 Asian matrix clones were used as references. The thermal behavior of latex membranes from genetically improved rubber trees was characterized using thermogravimetry/derivative thermogravimetry (TG/DTG), differential scanning calorimetry (DSC) and dynamic mechanical analysis (DMA). The thermal behavior of latex from clones studied in the present work showed similar features of the clones previously reported (IAC 40, IAC 300, IAC 301, IAC 328, IAC 329 and IAC 330), with mass loss in four consecutive steps, except IAC 333, which showed an additional mass loss step. (c) 2006 Elsevier B.V. All rights reserved.

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No presente trabalho apresenta-se um método de cristalização da papaína oriunda do látex fresco de mamão, o qual apresenta uma alta produtividade em relação aos métodos previamente descritos. A metodologia aqui descrita não envolve o uso de reagentes sulfidrílicos, a papaína foi obtida de forma praticamente pura, apresentando uma simples banda quando submetida a eletroforese, e com propriedades idênticas àquelas obtidas por outros métodos. A atividade específica foi determinada utilizando Z-gly-pNP e BAEE como substrato. A papaína obtida por essa metodologia, sem uso de substâncias tais como cisteína e ditiotreitol, apresenta-se na forma de um complexo com inibidores naturais, os quais podem ser removidos por diálise.

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Miliin, a new thiol-dependent serine protease purified from the latex of Euphorbia milii possesses a molecular weight of 79 kDa, an isoelectric point of 4.3 and is optimally active at 60 degrees C in the pH range of and 7.5-11.0. Activity tests indicate that milliin is a thiol-dependent serine protease.

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Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)