357 resultados para Entomopathogenic bacterium

em Repositório Institucional UNESP - Universidade Estadual Paulista "Julio de Mesquita Filho"


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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

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Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

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Pós-graduação em Agronomia (Entomologia Agrícola) - FCAV

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Pós-graduação em Agronomia (Entomologia Agrícola) - FCAV

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Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

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A new entomopathogenic nematode, Steinernema brazilense n. sp., was isolated from a single soil sample collected from a natural forest in Mato Grosso do Sul state, Brazil. S. brazilense n. sp. is characterized morphologically by features of infective juveniles (IJ), males and females. For the IJ, body length averaging 1157 (1023-1284) mu m, distance from anterior end to excretory pore 95 (87-102) mu m, from anterior end to end of esophagus 148 (139-153) mu m, tail length 85 (80-104) mu m, D% and E% values 63 (58-70) and 106 (95-118.0), respectively. Lateral field pattern variable; the formula for the arrangement of ridges from head to tail is: 2, 4, 6, 8, 6, 2. For the male, the diagnostic characters include spicule averaging 83 (75-89) mu m; D% about 65; the ratio SW% about 192. The length of spicule head is greater than width. Lateral field with one narrow ridge. First generation females are characterized by the presence of a ventral postanal swelling. S. brazilense n. sp. is morphologically close to Steinernema diaprepesi. It can be differentiated from S. diaprepesi by its longer IJ body length (1157 vs 1002 mu m), longer distance from anterior end to excretory pore (1110 vs 75 mu m), a longer tail length (103 vs 83 mu m); males of the new species with longer spicule (83 vs 79 mu m). The new species can be distinguished further from other members of Steinernema glaseri group by characteristics of rDNA of ITS and D2D3 regions. Published by Elsevier B.V.

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O efeito de diversas tecnologias de aplicação foi avaliado sobre a concentração, viabilidade e eficácia dos juvenis infectantes dos nematóides Heterorhabditis indica Poinar, Karunakar & David (IBCB-n5) e Steinernema sp. (IBCB-n6) no controle da lagarta-do-cartucho Spodoptera frugiperda Smith na cultura do milho. Para o controle da lagarta-do-cartucho no terceiro estádio em placas de Petri foram necessários 280 juvenis infectantes de Steinernema sp., enquanto que 400 juvenis infectantes de H. indica controlaram apenas 75% das lagartas. Podem-se pulverizar os entomopatógenos, sem que haja perda significativa na sua concentração e viabilidade, com equipamentos que forneçam carga elétrica à calda, ponta centrífuga e pontas hidráulicas. Entretanto, o emprego de pulverizadores com pontas que requerem elementos filtrantes com malha igual a 100 resultou em decréscimo na concentração de juvenis infectantes de H. indica e Steinernema sp., de 28% e 53%, respectivamente. Os tensoativos organosiliconado e etoxilados não afetaram a viabilidade dos juvenis infectantes de Steinernema sp. Nos experimentos de pulverização em plantas de milho (V6) com Steinernema sp., doses equivalentes a até 288 milhões de juvenis infectantes por hectare, diluídos em volume de calda de até 800 L ha-1 com 0,01 % do tensoativo etoxilado, ou nesse volume seguido de exposição a chuva artificial (lâmina de água de 6 mm), não foram suficientes para o controle de S. frugiperda em casa-de-vegetação.

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The protease ZapA, secreted by Proteus mirabilis, has been considered to be a virulence factor of this opportunistic bacterium. The control of its expression requires the use of an appropriate methodology, which until now has not been developed. The present study focused on the replacement of azocasein with fluorogenic substrates, and on the definition of enzyme specificity. Eight fluorogenic substrates were tested, and the peptide Abz-Ala-Phe-Arg-Ser-Ala-Ala-Gln-EDDnp was found to be the most convenient for use as an operational substrate for ZapA. A single peptide bond (Arg-Ser) was cleaved with a Km of 4.6 µM, a k cat of 1.73 s-1, and a catalytic efficiency of 376 (mM s)-1. Another good substrate for ZapA was peptide 6 (Abz-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-Gln-EDDnp) which was cleaved at a single bond (Phe-Ser) with a Km of 13.6 µM, a k cat of 3.96 s-1 and a catalytic efficiency of 291 (mM s)-1. The properties of the amino acids flanking the scissile bonds were also evaluated, and no clear requirement for the amino acid residue at P1 was found, although the enzyme seems to have a preference for a hydrophobic residue at P2.

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