137 resultados para Encapsulação polimérica
Resumo:
Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)
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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
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A presente invenção refere-se ao desenvolvimento de um nanocompósito de biocelulose e dietilditiocarbamato (CB-DETC) que é formado por uma matriz polimérica de celulose bacteriana com nanofibras revestidas com derivados de dietilditiocarbamato no preparo de um biocurativo para o controle de Leishmaniose Tegumentar. As principais propriedades observadas nesse biocompósito são a sua flexibilidade, fácil aplicação em lesões cutâneas, capacidade leishmanicida, ausência de toxicidade e liberação sustentada do composto ativo, reduzindo a necessidade de troca do curativo.
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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
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As lipases, também chamadas de glicerol éster hidrolases, são enzimas que fazem parte do grupo das serina hidrolases, tendo como substrato, triglicerídeos. O modo de ação das lipases assemelha-se ao das esterases, realizando a hidrólise das ligações ésteres-carboxílicas de acilgliceróis, formando ácidos graxos e glicerol. Processos de bioconversão enzimática têm sido bastante utilizados na produção, transformação e valorização de matérias-primas. Avanços na tecnologia enzimática, como a imobilização de enzimas, possibilitaram a modificação das propriedades cinéticas e da estabilidade destas moléculas contribuindo com o aumento no potencial de aplicações das mesmas. O presente trabalho teve por objetivo estudar diferentes métodos de imobilização de lipases em suportes de sílica, bem como os efeitos deste procedimento, visando melhorar a funcionalidade das enzimas e o maior rendimento econômico nos processos industriais. Os métodos de imobilização escolhidos para os estudos foram: adsorção física, ligação covalente e encapsulação. O processo de imobilização de lipase em Celite (adsorção física) foi otimizado levando em conta o pH, porcentagem da concentração enzima:suporte e temperatura ótimos de atividade enzimática. Também se utilizou Celite como suporte para a imobilização de lipase por ligação covalente, onde se obteve os melhores resultados com atividade enzimática 20% a 40 ºC e eficiência de imobilização de 50%. A celite foi ativada com 3-aminopropiltrietoxisilano e glutaraldeído. Por último, foi avaliada a possibilidade de encapsulação da lipase utilizando o precursor tetraetilortossilicato (TEOS). Os resultados obtidos nesta última metodologia não se mostraram satisfatórios. Logo, com os dados obtidos, podemos dizer que uma boa manutenção da atividade catalítica depende do tipo de retenção (química ou física) e da força de interação entre a enzima e o suporte utilizado, força esta que pode, em alguns casos, causar distorções estruturais na proteína, levando a manutenção ou diminuição da atividade catalítica.
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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
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Pós-graduação em Engenharia Mecânica - FEG
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Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
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Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
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Pós-graduação em Ciência dos Materiais - FEIS
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Pós-graduação em Ciência dos Materiais - FEIS